STRUCTURA TERȚIARĂ A PROTEINELOR: CARACTERISTICI PRINCIPALE - BIOLOGIE - 2025

Structura terțiară a proteinelor este conformația tridimensională pe care catenele polipeptidice o dobândesc atunci când se pliază înapoi. Această conformare apare prin interacțiunile dintre lanțurile laterale ale resturilor de aminoacizi ale polipeptidei. Lanțurile laterale pot interacționa indiferent de poziția lor asupra proteinei.

Deoarece depinde de interacțiunile dintre grupele R, structura terțiară arată aspecte non-repetitive ale lanțului, deoarece aceste grupări sunt diferite pentru fiecare rest de aminoacid. Structura secundară, pe de altă parte, depinde de grupările carboxil și amino, care sunt prezente în toți aminoacizii.

Structura terțiară a proteinei kinazei fosfatază, cu structuri secundare în alfa helix și foaie beta. Preluat și editat din: A2-33. Modificat de Alejandro Porto. .

Unii autori sugerează că proteinele fibroase au o structură terțiară simplă, însă, alți autori subliniază că această structură este tipică pentru proteinele globulare.

Proteine ​​fibroase

În proteinele fibroase, lanțurile polipeptidice sunt dispuse sub formă de filamente lungi sau foi lungi; în general sunt alcătuite dintr-un singur tip de structură secundară. Această structură secundară este, în majoritatea cazurilor, mai importantă decât structura terțiară în determinarea formei proteinei.

Funcția sa biologică este structurală, conferind rezistență și / sau elasticitate organelor și structurilor unde se găsesc, păstrându-le împreună. Toate proteinele fibroase sunt insolubile în apă, datorită cantității mari de reziduuri de aminoacizi hidrofobe pe care le prezintă.

Printre aceste proteine ​​fibroase se numără cheratinele și colagenul. Primele se găsesc în țesuturile conjunctive și în structuri precum firele de păr, unghiile (α-keratine), solzi și pene (β-keratine). Colagenul, la rândul său, se găsește în oase, tendoane și piele, printre altele.

α-keratins

Aceste proteine ​​fac parte din așa-numitele proteine ​​cu filament intermediar, care joacă un rol important în citoscheletul organismelor multicelulare. În plus, ele sunt principalele componente ale părului, unghiilor, lânii, coarnelor, copitelor și una dintre principalele proteine ​​din pielea animalelor.

Structura moleculei este o helixă α. Două catene de α-keratină pot fi aranjate în paralel și înfășurate unul pe celălalt, cu grupările R hidrofobe care interacționează între ele. În acest fel, se creează o structură superhelicală sau o bilă cu înfășurare stângă.

Structura terțiară a α-keratină este simplă și este dominată de structura secundară a α-helix. Pe de altă parte, structura cuaternară este de asemenea prezentă, deoarece la structura suprahelică participă două molecule, care interacționează prin legături ne-covalente.

β-keratins

Structura primară este similară cu cea a-keratinelor, dar structura lor secundară este dominată de foi β. Ele sunt principalul constituent al solzilor de reptile și pene de păsări.

colagenul

Această proteină poate reprezenta mai mult de 30% din masa proteică totală a unor animale. Se găsește în cartilaj, oase, tendoane, cornee și piele, printre alte țesuturi.

Structura secundară a colagenului este unică, fiind reprezentată de o helixă stângă cu 3,3 resturi de aminoacizi pentru fiecare tura. Trei lanțuri cu elici de stânga (lanțuri α) sunt înfășurate unul pe celălalt, dând o moleculă super-coilată dreaptă, cunoscută de unii autori sub denumirea de tropocollagen.

Moleculele de tropocolagen se reunesc pentru a forma o fibră de colagen care are o rezistență mare, superioară celei din oțel și comparabilă cu cea a cuprului cu rezistență mare.

Alte proteine ​​fibroase

Alte tipuri de proteine ​​fibroase sunt fibroina și elastina. Primul este format din foi β, constând în principal din glicină, alanină și serină.

Lanțurile laterale ale acestor aminoacizi au dimensiuni mici, astfel încât pot fi ambalate strâns. Rezultatul este o fibră care este atât rezistentă, cât și foarte puțin extensibilă.

În ceea ce privește elastina, valina înlocuiește serina printre aminoacizii săi principali constituenți. Spre deosebire de fibroină, elastina este foarte extensibilă, de unde și numele acesteia. În constituirea moleculei, actionează lizina, care poate participa la legături încrucișate care permit elastinei să-și recapete forma atunci când tensiunea încetează.

Proteine ​​globulare

Proteinele globulare, spre deosebire de cele fibroase, sunt solubile și au în general mai multe tipuri de structuri secundare. Totuși, în acestea, conformațiile tridimensionale pe care le dobândesc atunci când se pliază asupra lor sunt mai importante (structura terțiară).

Aceste conformații tridimensionale speciale conferă activității biologice specifice fiecărei proteine. Principala funcție a acestor proteine ​​este reglatoare, așa cum se întâmplă cu enzimele.

Caracteristicile structurii terțiare a proteinelor globulare

Structura terțiară a proteinelor globulare are câteva caracteristici importante:

- Proteinele globulare sunt compacte datorită ambalării prin plierea lanțului polipeptidic.

- Reziduurile de aminoacizi îndepărtate din structura primară a lanțurilor polipeptidice sunt strânse, putând interacționa între ele datorită plierii.

- Proteinele globulare mai mari (de peste 200 de aminoacizi) pot avea mai multe segmente compacte, independente unele de altele și cu funcții particulare, iar fiecare dintre aceste segmente este denumit un domeniu. Un domeniu poate avea între 50 și 350 de resturi de aminoacizi.

Structura terțiară a mioglobinei. Preluat și editat din: Thomas Splettstoesser. Modificat de Alejandro Porto. .

Reguli generale de pliere a proteinelor globulare

După cum s-a subliniat deja, proteinele prezintă forme particulare de pliere, ceea ce le conferă și caracteristici particulare. Această pliere nu este întâmplătoare și este favorizată atât de structura primară și secundară, cât și de unele interacțiuni non-covalente, existând, de asemenea, unele restricții fizice la pliere, pentru care au fost formulate câteva reguli:

- Toate proteinele globulare au tipare de distribuție definite, cu grupele R hidrofobe direcționate către interiorul moleculei și reziduurile hidrofile din stratul exterior. Acest lucru necesită cel puțin două straturi de structură secundară. Bucla β-α-β și vârful α-α pot asigura aceste două straturi.

- Foile β sunt, în general, aranjate într-o formă rulată pe stânga.

- Într-un lanț polipeptidic, pot apărea diferite rotații pentru a trece de la o structură secundară la alta, cum ar fi virajele β sau γ, care pot inversa direcția lanțului cu patru reziduuri de aminoacizi sau mai puțin.

- Proteinele globulare au elice α, foi β, viraje și segmente structurate neregulat.

Denaturarea proteinelor

Dacă o proteină își pierde structura tridimensională nativă (naturală), își pierde activitatea biologică și majoritatea proprietăților specifice. Acest proces este cunoscut sub denumirea de denaturare.

Denaturarea poate apărea atunci când se schimbă condițiile naturale de mediu, de exemplu prin variație de temperatură sau pH. Procesul este ireversibil în multe proteine; cu toate acestea, alții își pot recăpăta în mod spontan structura naturală atunci când sunt restabilite condițiile normale de mediu.

Referințe

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. Ediția a III-a. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biochimia lui Harper. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko și L. Stryer (2002). Biochemestry. Ediția a 5-a. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of Cell. Ediția a VI-a. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biochimie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee și JR McKee (2003). Biochimia: baza moleculară a vieții. Ediția a III-a. Companiile McGraw-HiII, Inc.