STRUCTURA PRIMARĂ A PROTEINELOR: CARACTERISTICI - BIOLOGIE - 2025

Structura primară a proteinelor este ordinea în care sunt aranjați aminoacizii din polipeptidă sau polipeptide care le formează. O proteină este un biopolimer format din monomeri α-aminoacizi legați de legături peptidice. Fiecare proteină are o secvență definită a acestor aminoacizi.

Proteinele îndeplinesc o mare varietate de funcții biologice, incluzând conturarea și menținerea integrității celulelor prin citoschelet, apărarea organismului de agenții străini prin anticorpi și catalizarea reacțiilor chimice din organism prin enzime.

Structuri primare, secundare, terțiare și cuaternare ale proteinelor, conformație tridimensională. Luate și editate de la: Alejandro Porto.

Astăzi, determinarea compoziției proteinelor și ordinea în care sunt aranjați aminoacizii (secvențiere) este mai rapidă decât în ​​urmă cu ani. Aceste informații sunt depuse în bazele de date electronice internaționale, care pot fi accesate prin internet (GenBank, PIR, printre altele).

Aminoacizi

Aminoacizii sunt molecule care conțin o grupare amino și o grupare acid carboxilic. În cazul a-aminoacizilor, aceștia au un atom de carbon central (α carbon) la care sunt atașate atât grupa amino cât și grupa carboxil, pe lângă un atom de hidrogen și o grupă R distinctivă, care se numește lanț lateral.

Datorită acestei configurații a α-carbonului, aminoacizii care se formează, cunoscuți sub denumirea de α-aminoacizi, sunt chirali. Se produc două forme care sunt imagini în oglindă unele cu altele și se numesc enantiomeri L și D.

Toate proteinele din ființele vii sunt formate din 20 a-aminoacizi din configurația L. Lanțurile laterale ale acestor 20 de aminoacizi sunt diferite și au o mare diversitate de grupe chimice.

Practic, α-aminoacizii pot fi grupați (în mod arbitrar) în funcție de tipul lanțului lateral în felul următor.

Aminoacizi alifatici

În cadrul acestui grup sunt conținute, după unii autori, Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) și Isoleucine (Ile). Alți autori mai includ Metionină (Met) și Prolină (Pro).

Aminoacizi cu lanțuri laterale care conțin hidroxil sau sulf

Conține Serină (Ser), Cisteină (Cys), Treonină (Thr) și, de asemenea, Metionină. După unii autori, grupul ar trebui să includă doar Ser și Thr.

Aminoacizi ciclici

Alcătuit exclusiv din Proline, care, după cum s-a menționat deja, este inclus de alți autori printre aminoacizii alifatici.

Aminoacizi aromatici

Fenilalanină (Phe), tirozină (Tyr) și triptofan (Trp).

Aminoacizi de bază

Histidină (Lui), Lisină (Lys) și Arginină (Arg)

Aminici acizi și amidele lor

Conține acizi Aspartic (Asp) și Glutamici (Glu) și, de asemenea, amidele Aspargine (Asn) și Glutamină (Gln). Unii autori separă acest ultim grup în două; pe de o parte cea a aminoacizilor acide (primii doi), iar pe de altă parte cei care conțin carboxilamidă (ceilalți doi).

Legături peptidice

Aminoacizii pot fi legați între ei prin legături peptidice. Aceste legături, numite și legături amidice, sunt stabilite între grupa a-amino a unui aminoacid și grupa a-carboxil a altuia. Această unire se formează odată cu pierderea unei molecule de apă.

Unirea dintre doi aminoacizi are ca rezultat formarea unui dipeptid și, dacă se adaugă noi aminoacizi, tripeptide, tetrapeptide și așa mai departe pot fi formate secvențial.

Polipeptidele alcătuite dintr-un număr mic de aminoacizi sunt numite în general oligopeptide, iar dacă numărul de aminoacizi este mare, atunci ele se numesc polipeptide.

Fiecare aminoacid care se adaugă la lanțul polipeptidic eliberează o moleculă de apă. Porțiunea de aminoacid care a pierdut H + sau OH- în timpul legării se numește reziduul de aminoacid.

Majoritatea acestor catene oligopeptide și polipeptide vor avea, la un capăt, o grupare amino-terminală (N-terminal), iar la cealaltă o carboxilă terminală (C-terminal). Mai mult, ele pot conține multe grupări ionizabile între lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi care le formează. Datorită acestui fapt, sunt considerați poliamoliți.

Formarea unei legături peptidice între doi aminoacizi. Luate și editate de la: Alejandro Porto.

Secvență de aminoacizi

Fiecare proteină are o anumită secvență de reziduuri de aminoacizi. Această ordine este ceea ce este cunoscută sub numele de structura primară a proteinei.

Fiecare proteină individuală din fiecare organism este specifică speciilor. Adică, mioglobina unei ființe umane este identică cu cea a unei alte ființe umane, dar are mici diferențe cu mioglobinele altor mamifere.

Cantitatea și tipurile de aminoacizi pe care le conține o proteină sunt la fel de importante ca localizarea acestor aminoacizi în lanțul polipeptidic. Pentru a înțelege proteinele, biochimiștii trebuie mai întâi să izoleze și să purifice fiecare proteină, apoi să facă o analiză a conținutului de aminoacizi și, în final, să determine secvența acesteia.

Pentru izolarea și purificarea proteinelor există diferite metode, printre care se numără: centrifugarea, cromatografia, filtrarea în gel, dializa și ultrafiltrarea, precum și utilizarea proprietăților de solubilitate ale proteinei studiate.

Determinarea aminoacizilor prezenți în proteine ​​se realizează după trei etape. Prima este de a rupe legăturile peptidice prin hidroliză. Ulterior, diferitele tipuri de aminoacizi din amestec sunt separate; și în final, fiecare dintre tipurile de aminoacizi obținuți este cuantificat.

Pentru a determina structura primară a proteinei, se pot utiliza diferite metode; dar în prezent cea mai larg utilizată este metoda Edman, care constă, practic, în marcarea și separarea aminoacidului N-terminal de restul lanțului și identificarea fiecărui aminoacid eliberat individual.

Codificarea proteinelor

Structura primară a proteinelor este codificată în genele organismelor. Informațiile genetice sunt conținute în ADN, dar pentru traducerea sa în proteine ​​trebuie mai întâi transcrise în molecule de mARN. Fiecare triplet de nucleotide (codon) codifică un aminoacid.

Deoarece există 64 de codoni posibili și numai 20 de aminoacizi sunt folosiți în construcția proteinelor, fiecare aminoacid poate fi codat de mai mult de un codon. Practic toate ființele vii folosesc aceiași codoni pentru a codifica aceiași aminoacizi. Prin urmare, codul genetic este considerat un limbaj aproape universal.

În acest cod, există codoni folosiți pentru a porni și opri, de asemenea, traducerea polipeptidei. Codonii de oprire nu codifică aminoacizii, ci oprește traducerea la capătul C al lanțului și sunt reprezentați de triplete UAA, UAG și UGA.

Pe de altă parte, codonul AUG funcționează în mod normal ca un semnal de pornire și, de asemenea, codifică pentru metionină.

După traducere, proteinele pot suferi unele prelucrări sau modificări, cum ar fi scurtarea prin fragmentare, pentru a realiza configurația finală.

Referințe

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biochimie. Ediția ^a 3- ^a Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner și VW Rodwell. 1996. Biochimia lui Harper. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko și L. Stryer (nd). Biochemestry. Ediția ^a 5- ^a . WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlasul de culoare al biochimiei. 2 ^nd ediție. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochimie. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.