8 FACTORI CARE AFECTEAZĂ ACTIVITATEA ENZIMELOR - BIOLOGIE - 2025

De factori care afectează activitatea enzimatică sunt acei agenți sau condiții care pot schimba functionarea enzimelor. Enzimele sunt o clasă de proteine ​​a căror meserie este de a accelera reacțiile biochimice. Aceste biomolecule sunt esențiale pentru toate formele de viață, plante, ciuperci, bacterii, protiști și animale.

Enzimele sunt esențiale în mai multe reacții importante pentru organisme, cum ar fi eliminarea compușilor toxici, descompunerea alimentelor și generarea de energie.

Reprezentarea enzimei Polineuridină-Aldehida Esterază.

Astfel, enzimele sunt ca niște mașini moleculare care facilitează sarcinile celulelor și, în multe ocazii, funcționarea lor este afectată sau favorizată în anumite condiții.

Lista factorilor care afectează activitatea enzimelor

Concentrația enzimelor

Pe măsură ce concentrația enzimelor crește, rata reacției crește proporțional. Totuși, acesta este cazul numai până la o anumită concentrare, deoarece la un moment dat viteza devine constantă.

Această proprietate este utilizată pentru a determina activitățile enzimelor serice (din serul din sânge) pentru diagnosticul bolilor.

Concentrația substratului

Creșterea concentrației substratului crește rata reacției. Acest lucru se datorează faptului că mai multe molecule de substrat se vor ciocni cu moleculele enzimei, astfel încât produsul se va forma mai rapid.

Cu toate acestea, la depășirea unei anumite concentrații de substrat nu va exista niciun efect asupra vitezei reacției, deoarece enzimele ar fi saturate și funcționează cu viteza maximă a acestora.

pH

Modificările concentrației ionilor de hidrogen (pH) influențează foarte mult activitatea enzimelor. Deoarece acești ioni sunt încărcați, generează forțe atractive și repulsive între legăturile de hidrogen și ionice din enzime. Această interferență produce modificări în forma enzimelor, afectând astfel activitatea acestora.

Fiecare enzimă are un pH optim la care rata de reacție este maximă. Astfel, pH-ul optim pentru o enzimă depinde de locul în care acesta funcționează în mod normal.

De exemplu, enzimele intestinale au un pH optim de aproximativ 7,5 (ușor de bază). În schimb, enzimele din stomac au un pH optim de aproximativ 2 (foarte acid).

Salinitate

Concentrația sărurilor afectează, de asemenea, potențialul ionic și, prin urmare, acestea pot interfera în anumite legături ale enzimelor, care pot face parte din situsul activ al acestora. În aceste cazuri, ca și în cazul pH-ului, activitatea enzimelor va fi afectată.

Temperatura

Pe măsură ce temperatura crește, activitatea enzimelor crește și, în consecință, viteza reacției. Totuși, enzimele cu temperaturi foarte ridicate denaturează, aceasta înseamnă că excesul de energie rupe legăturile care își mențin structura, determinându-le să nu funcționeze optim.

Astfel, rata reacției scade rapid pe măsură ce energia termică denaturează enzimele. Acest efect poate fi observat grafic într-o curbă în formă de clopot, unde rata de reacție este legată de temperatură.

Temperatura la care se produce rata maximă de reacție se numește temperatura optimă a enzimei, care se observă în punctul cel mai înalt al curbei.

Această valoare este diferită pentru diferitele enzime. Cu toate acestea, majoritatea enzimelor din corpul uman au o temperatură optimă de aproximativ 37,0 ° C.

Pe scurt, pe măsură ce temperatura crește, inițial rata de reacție va crește datorită creșterii energiei cinetice. Cu toate acestea, efectul descompunerii uniunii va fi mai mare și mai mare, iar rata de reacție va începe să scadă.

Concentrația produsului

Acumularea produselor de reacție încetinește în general enzima. În unele enzime, produsele se combină cu situsul lor activ pentru a forma un complex liber și astfel inhibă activitatea enzimei.

În sistemele vii, acest tip de inhibiție este în general prevenit prin îndepărtarea rapidă a produselor formate.

Activatori de enzime

Unele dintre enzime necesită prezența altor elemente pentru a funcționa mai bine, acestea pot fi cationi metalici anorganici, cum ar fi Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ⁺ etc.

În cazuri rare, anionii sunt, de asemenea, necesari pentru activitatea enzimatică, de exemplu, anionul de clorură (CI-) pentru amilază. Acești mici ioni se numesc cofactori enzimatici.

Există, de asemenea, un alt grup de elemente care promovează activitatea enzimelor, numite coenzime. Coenzimele sunt molecule organice care conțin carbon, precum vitaminele care se găsesc în alimente.

Un exemplu ar fi vitamina B12, care este coenzima metioninei sintazei, o enzimă necesară pentru metabolismul proteinelor din organism.

Inhibitori ai enzimei

Inhibitorii enzimelor sunt substanțe care afectează negativ funcția enzimelor și, prin urmare, încetinesc sau, în unele cazuri, opresc cataliza.

Există trei tipuri comune de inhibare a enzimelor: competitivă, non-competitivă și inhibarea substratului:

Inhibitori competitivi

Un inhibitor competitiv este un compus chimic similar cu un substrat care poate reacționa cu locul activ al enzimei. Când locul activ al unei enzime este legat de un inhibitor competitiv, substratul nu se poate lega de enzimă.

Inhibitori necompetitivi

Un inhibitor necompetitiv este, de asemenea, un compus chimic care se leagă de un alt loc de pe situsul activ al unei enzime, numit situs alosteric. Prin urmare, enzima își schimbă forma și nu se mai poate lega ușor de substratul său, astfel încât enzima nu poate funcționa corect.

Referințe

1. Alters, S. (2000). Biologie: Înțelegerea vieții (ediția a 3-a). Jones și Bartlett învățând.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochimie (ediția a VIII-a). WH Freeman and Company.
3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. și McMillan, B. (2007). Biologie: știința dinamică (ediția I). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chimie pentru ziua de azi: generală, organică și biochimie (ediția a 9-a). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Chimie organică și biologică (ediția a 6-a). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentele biochimiei: viața la nivel molecular (ediția a 5-a). Wiley.