LIPASA: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, TIPURI, FUNCȚII - BIOLOGIE - 2025

De lipazelor constituie o familie mare de enzime capabile să catalizeze hidroliza legăturilor esterice prezente în substraturi , cum ar fi trigliceride, fosfolipide, esteri de colesterol și unele vitamine.

Sunt prezenți în practic toate regatele vieții, atât în ​​microorganisme precum bacteriile și drojdiile, cât și în plante și animale; în fiecare tip de organism aceste enzime au proprietăți și caracteristici speciale care le diferențiază unele de altele.

Reprezentare grafică a structurii moleculare a unei lipaze (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD la Institutul European de Bioinformatică prin Wikimedia Commons)

În funcție de tipul de clasificare, se poate face o distincție între lipazele „adevărate”, cunoscute și sub denumirea de lipacilglicerol lipaze, și alte enzime cu activitate lipolitică similară, cum ar fi fosfolipazele, sterol-esteraze și retinil-palmitate esterasele.

Primul raport publicat asupra secvenței unei enzime lipaze a fost cel al lui De Caro și colab., În 1981, care a studiat triacilglicerol lipaza pancreatică de la porc. Studiile ulterioare au demonstrat existența a numeroase alte lipaze sistemice în organismele vii.

Cele mai importante lipaze la animale sunt lipazele digestive produse de pancreas și ficat, care participă la metabolismul grăsimilor consumate în dietă în mod regulat și, prin urmare, au implicații fiziologice importante din diferite puncte de vedere.

În prezent, aceste enzime nu sunt studiate numai în scopuri clinice și / sau metabolice, dar sunt produse, de asemenea, în scopuri comerciale, pentru prelucrarea alimentelor și a altor produse și pot fi obținute din cultivarea microorganismelor speciale.

caracteristici

Lipazele sunt proteine ​​solubile în apă și catalizează reacțiile hidrolitice pe substraturi insolubile. Ele se găsesc în natură într-un echilibru între forma lor activă și forma lor inactivă, iar activarea sau inactivarea depinde de diferiți factori celulari interni.

Ele aparțin superfamiliei enzimelor hidrolazelor cu pliuri α / β, unde sunt clasificate, de asemenea, esterasele, tioesterazele, unele proteaze și peroxidase, dehalogeneze și alte hidrolaze intracelulare.

Lipasele sunt codificate de gene care aparțin unei familii care include gene care codifică lipaza pancreatică, lipază hepatică, lipază lipoproteină, lipază endotelială și fosfatidilserină fosfolipază A1.

Mecanism catalitic

Unii autori propun că forma de cataliză pe care o au aceste enzime este analogă cu cea a proteazelor serine, care este legată de prezența a trei reziduuri de aminoacizi speciali în situsul activ.

Mecanismul de hidroliză implică formarea unui complex enzimă-substrat (lipază: trigliceridă), ulterior formarea unui intermediar hemiacetal, apoi eliberarea unei diacilgliceride și a unui acid gras.

Ultima etapă în hidroliză, eliberarea acidului gras din situsul activ, are loc printr-un model cunoscut sub numele de „catapultă”, care implică faptul că, după clivaj sau descompunerea legăturii esterice, acidul gras este evacuat rapid din sit. catalitică.

Specificitatea substratului

Lipasele pot fi specifice și diferențiază între substraturi cum ar fi trigliceride, diacilgliceride, monogliceride și fosfolipide. Unele sunt specifice în ceea ce privește acizii grași, adică în ceea ce privește lungimea lor, gradul lor de saturație etc.

De asemenea, pot fi selectivi din punct de vedere al regiunii în care catalizează hidroliza, ceea ce înseamnă că pot avea specificitate pozițională în ceea ce privește situsul de care moleculele de acizi grași se leagă de coloana vertebrală a glicerolului (la oricare dintre cei trei atomi de carbon).

Structura

Ca și ceilalți membri ai familiei enzimelor din care fac parte, lipazele sunt caracterizate printr-o topologie compusă din α-elicele și foi pliate β. Situsul catalitic al acestor enzime este în general compus dintr-o triadă de aminoacizi: serină, acid aspartic sau glutamic și histidină.

Majoritatea lipazelor sunt glicoproteine ​​care, în funcție de mărimea porțiunii de carbohidrați, au între 50 și 70 kDa în greutate moleculară.

Lipasa pancreasului uman

Are 449 reziduuri de aminoacizi și două domenii separate: unul N-terminal, unde se găsesc situl catalitic și pliul caracteristic al hidrolazelor (α / β) și un alt terminal C, de dimensiuni mai mici și considerat „auxiliar”, cu un structură numită „β-sandwich”.

Greutatea sa moleculară este cuprinsă între 45 și 53 kDa, iar activitatea sa catalitică este mai mare la temperaturi apropiate de 37 ° C și la pH între 6 și 10.

Caracteristici

În funcție de organul în care se găsesc la mamifere, de exemplu, lipazele au funcții fiziologice oarecum diferite.

După cum am menționat, există lipaze specifice în pancreas, ficat, ovare și glande suprarenale (în rinichi) și în țesuturile endoteliale.

Lipasele hepatice sunt responsabile pentru metabolismul particulelor de lipoproteine, care sunt complexe formate din lipide și proteine ​​care funcționează în principal în transportul trigliceridelor și al colesterolului între organe și țesuturi.

Mai exact, lipazele participă la hidroliza sau eliberarea acizilor grași din moleculele de trigliceride conținute în lipoproteine. Acest lucru este necesar pentru a extrage energie din aceste molecule sau pentru a le recicla, utilizându-le ca precursori în sinteza altor compuși.

Lipasele endoteliale sunt prezente în ficat, plămâni, tiroidă și organe de reproducere, iar expresia genelor lor este reglată de diferite citokine. Aceste enzime sunt de asemenea implicate în metabolismul lipoproteinelor.

Funcții industriale

În industria producției de produse lactate, utilizarea lipazelor este obișnuită pentru hidrolizarea grăsimilor prezente în lapte, ceea ce are efecte directe asupra „îmbunătățirii” aromei în brânzeturi, creme și alte produse lactate.

De asemenea, sunt utilizate la fabricarea altor produse alimentare, în special în timpul fermentației, pentru a îmbunătăți gustul și „digestibilitatea” unor alimente preparate industrial.

Departe de industria alimentară, utilizarea lipazelor de origine microbiană este populară în formularea de detergenți și substanțe generale de curățare, care reduc efectele nocive asupra mediului cauzate de încărcătura chimică enormă prezentă în produsele de curățare convenționale.

Referințe

1. Lowe, ME (2002). Lipazele trigliceridelor din pancreas. Journal of Lipid Research, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA, și Ramji, DP (2002). Lipoproteina lipază: structură, funcție, reglare și rol în boală. J. Mol. Med., 80, 753–769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Lipasa hepatică: relație structură / funcție, sinteză și reglare. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-când, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-când, S., Gonza, H., … Nong, Z. (2004). Lipasa hepatică, metabolizarea lipoproteinei și aterogeneza. Arterioscleroză, tromboză și biologie vasculară, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I., … Zhao, XIN (2012). Lipazele de la mamifere și pești. Recenzii în Fisheries Science, 29, 37–41.