APOENZIMA: CARACTERISTICI, FUNCȚII ȘI EXEMPLE - BIOLOGIE - 2025

O apoenzimă este partea proteică a unei enzime, motiv pentru care este cunoscută și sub denumirea de apoproteină. Apoenzima este inactivă, adică nu își poate îndeplini funcția de a efectua o anumită reacție biochimică și este incompletă până când nu se leagă de alte molecule cunoscute sub numele de cofactori.

Partea proteică (apoenzima) împreună cu un cofactor formează o enzimă completă (holoenzima). Enzimele sunt proteine ​​care pot crește viteza proceselor biochimice. Unele enzime au nevoie de cofactori pentru a realiza cataliza, în timp ce altele nu.

Caracteristici principale

Sunt structuri proteice

Apoenzimele corespund părții proteice a unei enzime, care sunt molecule a căror funcție este să acționeze ca catalizatori pentru anumite reacții chimice din organism.

Ele fac parte din enzimele conjugate

Enzimele care nu necesită cofactori sunt cunoscute sub numele de simple, cum ar fi pepsina, trypsina și ureza. În schimb, enzimele care necesită un anumit cofactor sunt cunoscute sub denumirea de enzime conjugate. Acestea sunt formate din două componente principale: cofactorul, care este structura neproteinică; și apoenzima, structura proteinelor.

Coactorul poate fi un compus organic (de exemplu, o vitamină) sau un compus anorganic (de exemplu, un ion metalic). Coactorul organic poate fi o coenzimă sau o grupare protetică. O coenzimă este un cofactor care este legat ușor de enzimă și, prin urmare, poate fi eliberat cu ușurință de la locul activ al enzimei.

Aceștia recunosc o varietate de cofactori

Există mulți cofactori care se leagă cu apoenzimele pentru a produce holoenzime. Coenzimele obișnuite sunt NAD +, FAD, coenzima A, vitamina B și vitamina C. ioni metalici obișnuiți care se leagă cu apoenzimele sunt fierul, cuprul, calciul, zincul și magneziul, printre altele.

Cofactorii se leagă strâns sau vag cu apoenzima pentru a converti apoenzima într-o holoenzimă. Odată ce cofactorul este eliminat din holoenzima, acesta este transformat în apoenzimă, care este inactiv și incomplet.

Funcțiile apeenzimelor

Creați holoenzime

Principala funcție a apoenzimelor este aceea de a da naștere la holoenzime: apoenzimele se leagă cu un cofactor și din această legătură se generează o holoenzimă.

Conduce la acțiunea catalitică

Cataliza se referă la procesul prin care pot fi accelerate unele reacții chimice. Datorită apoenzimelor, holoenzimele sunt completate și sunt capabile să își activeze acțiunea catalitică.

Exemple

Anhidrazei carbonice

Anhidraza carbonică este o enzimă crucială în celulele animale, celulele vegetale și în mediu pentru a stabiliza concentrațiile de dioxid de carbon.

Fără această enzimă, conversia dioxidului de carbon în bicarbonat - și invers - ar fi extrem de lentă, ceea ce face aproape imposibilă desfășurarea de procese vitale, cum ar fi fotosinteza la plante și expirarea în timpul respirației.

Hemoglobină

Hemoglobina este o proteină globulară prezentă în globulele roșii ale vertebratelor și în plasma multor nevertebrate, a căror funcție este de a transporta oxigenul și dioxidul de carbon.

Legarea oxigenului și dioxidului de carbon la enzimă are loc într-un loc numit grupa heme, care este responsabilă pentru a da sângelui vertebrat culoarea sa roșie.

Hemoglobina globulara

Citocrom oxidaza

Citocrom oxidaza este o enzimă care este prezentă în majoritatea celulelor. Conține fier și o porfirină.

Această enzimă oxidantă este foarte importantă pentru procesele de producție de energie. Se găsește în membrana mitocondrială, unde catalizează transferul electronilor de la citocrom la oxigen, ceea ce duce la formarea apei și a ATP (molecula de energie).

Alcool dehidrogenază

Alcoolul dehidrogenază este o enzimă care se găsește în principal în ficat și stomac. Această apoenzimă catalizează primul pas în metabolismul alcoolului; adică oxidarea etanolului și a altor alcooli. În acest fel, le transformă în acetaldehidă.

Numele său indică mecanismul de acțiune în acest proces: prefixul „des” înseamnă „nu”, iar „hidro” se referă la un atom de hidrogen. Astfel, funcția alcoolului dehidrogenazei este de a elimina un atom de hidrogen din alcool.

Piruvat kinază

Piruvatul kinazei este apoenzima care catalizează ultima etapă în procesul celular de descompunere a glucozei (glicoliză).

Funcția sa este de a accelera transferul unei grupări fosfați de la fosfenolpiruvat la adenosină difosfat, producând o moleculă de piruvat și una de ATP.

Piruvatul kinazei are 4 forme diferite (izoenzime) în diferite țesuturi ale animalelor, fiecare având proprietăți cinetice particulare necesare pentru a se potrivi cu cerințele metabolice ale acestor țesuturi.

Piruvat carboxilază

Piruvatul carboxilază este enzima care catalizează carboxilarea; adică transferul unei grupări carboxil într-o moleculă de piruvat pentru a forma oxaloacetat.

Se catalizează în mod specific în diferite țesuturi, de exemplu: în ficat și rinichi accelerează reacțiile inițiale pentru sinteza glucozei, în timp ce în țesutul adipos și creierul promovează sinteza lipidelor din piruvat.

De asemenea, este implicat și în alte reacții care fac parte din biosinteza carbohidraților.

Coenzima acetilică A carboxilază

Acetil-CoA carboxilază este o enzimă importantă în metabolismul acizilor grași. Este o proteină găsită atât la animale, cât și la plante, prezentând mai multe subunități care catalizează diferite reacții.

Funcția sa este practic de a transfera o grupare carboxil în acetil-CoA pentru a o transforma în coenzima malonilică A (malonil-CoA).

Are 2 izoforme, numite ACC1 și ACC2, care diferă în funcția lor și în distribuția lor în țesuturile mamiferelor.

Monoamin oxidaza

Monoamina oxidazei este o enzimă care este prezentă în țesuturile nervoase unde îndeplinește funcții importante pentru inactivarea anumitor neurotransmițători, cum ar fi serotonina, melatonina și epinefrina.

Participă la reacțiile de degradare biochimice ale diferitelor monoamine din creier. În aceste reacții oxidative, enzima folosește oxigenul pentru a elimina o grupă amino dintr-o moleculă și pentru a produce o aldehidă (sau o cetonă) și amoniacul corespunzător.

Lactat dehidrogenază

Lactatul dehidrogenazei este o enzimă care se găsește în celulele animalelor, plantelor și procariotelor. Funcția sa este de a promova conversia lactatului în acid piruvic și invers.

Această enzimă este importantă în respirația celulară în timpul căreia glucoza, din alimente, este degradată pentru a obține energie utilă pentru celule.

Deși lactatul dehidrogenază este abundent în țesuturi, nivelul acestei enzime este scăzut în sânge. Cu toate acestea, atunci când există o vătămare sau o boală, multe molecule sunt eliberate în fluxul sanguin. Astfel, lactatul dehidrogenazei este un indicator al anumitor leziuni și boli, precum atacuri de cord, anemie, cancer, HIV, printre altele.

catalazei

Catalasa se găsește în toate organismele care trăiesc în prezența oxigenului. Este o enzimă care grăbește reacția prin care peroxidul de hidrogen se descompune în apă și oxigen. În acest fel, previne acumularea de compuși toxici.

Astfel, ajută la protejarea organelor și a țesuturilor de deteriorarea cauzată de peroxid, un compus care este produs continuu în numeroase reacții metabolice. La mamifere se găsește predominant în ficat.

Referințe

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Studiu preliminar asupra lactatului dehidrogenazei serice (LDH) - Biomarker prognostic la sânul carcinomului. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Structura domeniului biotinil al acetil-coenzimei O carboxilază determinată prin etapizarea MAD. Structura, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochimie (ediția a VIII-a). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., și Kissinger, P. (2002). Asocierea nivelului de lactat dehidrogenază seric cu infecții oportuniste selectate și progresia HIV. Revista internațională a bolilor infecțioase, 6 (3), 178-181.
5. Fegler, J. (1944). Funcția anhidrazei carbonice în sânge. Natura, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Structuri și mecanism al familiei monoaminoxidazei. Concepte biomoleculare, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Piruvat kinaza M2 umană: o proteină multifuncțională. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Structura, mecanismul și reglarea piruvatului carboxilazei. Jurnalul biochimic, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Izoenzimele piruvat kinazei. Tranzacțiile societății biochimice, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. și Martin, D. (2004). Biologie (ediția a 7-a) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Structura și funcția anhidrazei carbonice. Jurnalul biochimic, 473 (14), 2023-2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidase: certitudini și incertitudini. Actuală Chimie Medicinală, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentele biochimiei: viața la nivel molecular (ediția a 5-a). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Este lactatul mai mare un indicator al riscului metastatic al tumorilor Un studiu pilot MRS folosind hiperpolarizat13C-piruvat. Radiologie academică, 21 (2), 223–231.