TUBULIN: ALFA ȘI BETA, FUNCȚII - BIOLOGIE - 2025

Tubulinei este o proteină dimerică constând din două polipeptide globulare: alfa și beta tubulina. Acestea sunt dispuse în formă de tub pentru a da naștere la microtubuli, care împreună cu microfilamente de actină și filamente intermediare alcătuiesc citoscheletul.

Microtubulii se găsesc în diferite structuri biologice esențiale, cum ar fi flagelul spermatozoizilor, extensiile organismelor ciliate, cilia traheei și trompelor uterine, printre altele.

Mai mult, structurile formate de tubulină funcționează ca căi de transport - analog cu șinele de tren - pentru materiale și organele din celulă. Deplasarea substanțelor și structurilor este posibilă datorită proteinelor motorii asociate cu microtubuli, numite kinezină și dyneină.

Caracteristici generale

Subunitățile tubulinei sunt 55.000 heterodimeri dalton și sunt blocurile de construcție ale microtubulilor. Tubulina se găsește în toate organismele eucariote și a fost foarte conservată în cursul evoluției.

Dimerul este format din două polipeptide numite alfa și beta-tubulină. Acestea polimerizează pentru a forma microtubuli, care constau din treisprezece protofilamente dispuse în paralel sub forma unui tub gol.

Una dintre caracteristicile cele mai relevante ale microtubulilor este polaritatea structurii. Cu alte cuvinte, cele două capete ale microtubulului nu sunt aceleași: un capăt se numește capăt cu creștere rapidă sau „mai mult”, iar celălalt este un capăt cu creștere lentă sau „mai puțin”.

Polaritatea este importantă, deoarece determină direcția de mișcare de-a lungul microtubulului. Dimerul cu tubulină este capabil să polimerizeze și să depolarizeze în ciclurile de asamblare rapidă. Acest fenomen apare și în filamentele de actină.

Există un al treilea tip de subunitate: este tubulina gamma. Aceasta nu face parte din microtubuli și este localizată în centrosomi; cu toate acestea, participă la nuclearea și formarea microtubulilor.

Alpha și beta-tubulină

Subunitățile alfa și beta se asociază puternic pentru a forma un heterodimer complex. De fapt, interacțiunea complexului este atât de intensă încât nu se disociează în condiții normale.

Aceste proteine ​​sunt formate din 550 de aminoacizi, majoritatea acide. Deși tubulinele alfa și beta sunt destul de similare, ele sunt codificate de gene diferite.

În tubulina alfa se pot găsi reziduuri de aminoacizi cu o grupare acetil, conferindu-i proprietăți diferite în flagelul celular.

Fiecare subunitate de tubulină este asociată cu două molecule: în tubulina alfa, GTP se leagă ireversibil și nu are loc hidroliza compusului, în timp ce al doilea situs de legare la beta-tubulină, se leagă reversibil GTP și îl hidrolizează .

Hidroliza GTP are ca rezultat un fenomen numit „instabilitate dinamică” în care microtubulii suferă cicluri de creștere și declin, în funcție de viteza de adăugare a tubulinei și rata de hidroliză GTP.

Acest fenomen are ca rezultat o viteză ridicată a cifrei de afaceri a microtubulelor, în care timpul de înjumătățire a structurii este de doar câteva minute.

Caracteristici

citoscheletului

Subunitățile alfa și beta ale tubulinei polimerizează pentru a forma microtubuli, care fac parte din citoschelet.

În plus față de microtubuli, citoscheletul este format din două elemente structurale suplimentare: microfilamente de actină de aproximativ 7 nm și filamente intermediare de 10 până la 15 nm în diametru.

Citoscheletul este cadrul celulei, sprijină și menține forma celulei. Cu toate acestea, membranele și compartimentele subcelulare nu sunt statice și sunt în mișcare constantă pentru a putea efectua fenomenele de endocitoză, fagocitoză și secreție de materiale.

Structura citoscheletului permite celulei să se acomodeze pentru a îndeplini toate funcțiile menționate anterior.

Este mediul ideal pentru organele celulare, membrana plasmatică și alte componente celulare pentru a-și îndeplini funcțiile normale, pe lângă participarea la diviziunea celulară.

De asemenea, contribuie la fenomenele de mișcare celulară, cum ar fi locomoția cu amoeba, și structuri specializate pentru mișcare, cum ar fi cilia și flagelul. În cele din urmă, este responsabil pentru mișcarea mușchilor.

Mitoză

Datorită instabilității dinamice, microtubulii pot fi complet reorganizați în timpul proceselor de divizare a celulelor. Matricea de microtubuli în timpul interfazei este capabilă să se dezasambleze și subunitățile tubulinei sunt libere.

Tubulina se poate reasambla și poate da naștere fusului mitotic, care este implicat în separarea cromozomilor.

Există anumite medicamente, cum ar fi colchicina, taxolul și vinblastina care perturbă procesele de diviziune celulară. Acționează direct asupra moleculelor de tubulină, afectând fenomenul de asociere și disociere a microtubulilor.

Centrozom

În celulele animale, microtubulii se extind până la centrosom, o structură apropiată de nucleu alcătuită dintr-o pereche de centrioli (fiecare orientată perpendicular) și înconjurată de o substanță amorfă, numită matrice pericentriolară.

Centriolele sunt corpuri cilindrice alcătuite din nouă triplete de microtubuli, într-o organizație similară cu cilii celulelor și flagelele.

În procesul de diviziune celulară, microtubulii se extind de la centrosomi, formând astfel axul mitotic, responsabil pentru distribuția corectă a cromozomilor către noile celule fiice.

Se pare că centriolii nu sunt esențiali pentru asamblarea microtubulilor în interiorul celulelor, deoarece nu sunt prezenți în celulele plantelor sau în unele celule eucariote, ca în ovulele anumitor rozătoare.

În matricea pericentriolară, inițierea pentru asamblarea microtubulilor are loc, unde se produce nuclearea cu ajutorul tubulinei gamma.

Perspectivă evolutivă

Cele trei tipuri de tubulină (alfa, beta și gamma) sunt codificate de diferite gene și sunt omoloage cu o genă care se găsește în procariote care codifică o proteină 40,000-dalton, numită FtsZ. Proteina bacteriană este similară funcțional și structural cu tubulina.

Este probabil ca proteina să aibă o funcție ancestrală în bacterii și să fi fost modificată în timpul proceselor evolutive, ajungând la o proteină cu funcțiile pe care le îndeplinește în eucariote.

Referințe

1. Cardinali, DP (2007). Neuroștiința aplicată: fundamentele sale. Editura Medicală Panamericană.
2. Cooper, GM (2000). Celula: o abordare moleculară. Ediția a II-a. Sunderland (MA): Asociații Sinauer.
3. Curtis, H., & Schnek, A. (2006). Invitatie la biologie. Editura Medicală Panamericană.
4. Frixione, E., & Meza, I. (2017). Mașini vii: Cum se mișcă celulele? . Fondul Culturii Economice.
5. Lodish H, Berk A, Zipursky SL și colab. (2000). Biologie moleculară celulară. Ediția a 4-a. New York: WH Freeman.