KERATIN: TIPURI, STRUCTURĂ, LOCAȚIE ȘI FUNCȚII - BIOLOGIE - 2025

Cheratină este o proteina fibroasa insolubila care formează partea structurală a celulelor și integuments multor organisme, în special vertebrate. Are forme foarte variate și nu este foarte reactiv, chimic vorbind.

Structura sa a fost descrisă pentru prima dată de oamenii de știință Linus Pauling și Robert Corey în 1951, analizând în același timp structura părului animalelor. Acești cercetători au oferit informații despre structura miozinei din țesutul muscular.

Schema de organizare alfa-keratină (Sursa: Mlpatton prin Wikimedia Commons)

După colagen, este una dintre cele mai importante proteine ​​la animale și reprezintă cea mai mare parte a greutății uscate a părului, lânii, unghiilor, ghearelor și copitelor, pene, coarne și o parte substanțială a stratul exterior al pielii.

Elementele sau părțile „keratinizate” ale animalelor pot avea morfologii foarte diferite, care depind, în mare măsură, de funcția pe care o îndeplinesc în fiecare organism anume.

Keratina este o proteină care are caracteristici care îi conferă o eficiență mecanică mare în ceea ce privește tensiunea și compresia. Este produs de un tip special de celule numite "keratinocite", care mor de obicei după ce este produs.

Unii autori afirmă că keratinele sunt exprimate într-un mod țesut și în stadiu specific. La om există mai mult de 30 de gene care codifică aceste proteine ​​și aparțin unei familii care a evoluat prin mai multe runde de duplicare genetică.

Tipuri de keratine și structura lor

Există în esență două tipuri de keratine: α și β. Acestea se disting prin faptul că au o structură de bază care este compusă în principal din lanțuri polipeptidice care pot fi înfășurate sub formă de elicele alfa (α-keratine) sau unite în paralel cu foile pliate β (β-keratine).

α-keratins

Acest tip de keratină este cel mai studiat și se știe că mamiferele au cel puțin 30 de variante diferite ale acestui tip de keratină. La aceste animale, α-keratinele fac parte din unghii, păr, coarne, copite, chei și epidermă.

Ca și colagenul, aceste proteine ​​conțin în structura lor o proporție abundentă de aminoacizi mici, cum ar fi glicina și alanina, ceea ce face posibilă stabilirea elicelor alfa. Structura moleculară a α-keratină este formată din trei regiuni diferite: (1) fibrilele sau elicele cristaline, (2) domeniile terminale ale filamentelor și (3) matricea.

Elicelele sunt două și formează un dimer care seamănă cu o spirală înfășurată care este ținută împreună datorită prezenței legăturilor sau podurilor disulfurice (SS). Fiecare dintre elice are aproximativ 3,6 reziduuri de aminoacizi în fiecare rând pe care o face și este alcătuită din aproximativ 310 aminoacizi.

Aceste bobine înfășurate pot fi apoi asociate pentru a forma o structură cunoscută sub numele de protofilament sau protofibril, care are capacitatea de a se asambla cu altele de același tip.

Protofilamentele au N-și C-extremități neelicale, care sunt bogate în reziduuri de cisteină și care sunt atașate la regiunea nucleului sau matricei. Aceste molecule polimerizează pentru a forma filamente intermediare care au un diametru apropiat de 7nm.

Se disting două tipuri de filamente intermediare compuse din keratină: filamente intermediare acide (tip I) și bazice (tip II). Acestea sunt încorporate într-o matrice proteică și modul în care aceste filamente sunt aranjate influențează direct proprietățile mecanice ale structurii pe care o alcătuiesc.

În filamentele de tip I, elicele sunt conectate între ele prin intermediul a trei "conectori elicoidali" cunoscuți ca L1, L12 și L2 și care sunt gândiți că oferă flexibilitate domeniului elicoidal. În filamentele de tip II, există și două subdomenii care se află între domeniile elicoidale.

Exemplu de structură cu α-keratine: păr

Dacă este analizată structura unui păr tipic, are diametrul de aproximativ 20 microni și este alcătuită din celule moarte care conțin macrofibrilele împachetate, care sunt orientate în paralel (una lângă alta).

Părul mamiferelor, ca această vacă, este format din keratină (Sursa: Frank Winkler prin pixabay.com)

Macrofibrilele sunt formate din microfibrilele, care au un diametru mai mic și sunt legate între ele printr-o substanță proteică amorfă cu un conținut ridicat de sulf.

Aceste microfibrilele sunt grupuri de protofibrilele mai mici, cu un model de organizare 9 + 2, ceea ce înseamnă că nouă protofibrilele înconjoară două protofibrilele centrale; toate aceste structuri sunt compuse în esență de α-keratină.

Keratine moi și keratine dure

În funcție de conținutul lor de sulf, α-keratinele pot fi clasificate ca keratine moi sau keratine dure. Aceasta are legătură cu forța de rezistență mecanică impusă de legăturile disulfură din structura proteinei.

Grupul de keratine tari include cele care fac parte din păr, coarne și unghii, în timp ce keratinele moi sunt reprezentate de filamentele găsite în piele și porumb.

Legăturile disulfidice pot fi îndepărtate prin aplicarea unui agent reducător, astfel încât structurile compuse din cheratină să nu fie ușor digerabile de către animale, cu excepția cazului în care au intestine bogate în mercaptani, cum este cazul unor insecte.

β-keratins

Β-keratinele sunt mult mai puternice decât α-keratinele și se găsesc la reptile și păsări, ca parte a ghearelor, solzi, pene și ciocuri. În geckos, microvilli găsite pe picioarele lor (ciuperci) sunt de asemenea formate din această proteină.

Structura sa moleculară este compusă din foi pliate β formate din lanțuri polipeptidice antiparalele care sunt unite prin legături sau legături de hidrogen. Aceste lanțuri, unul lângă celălalt, formează mici suprafețe rigide și plane, ușor pliate.

Unde este și care sunt funcțiile sale?

Funcțiile keratinei sunt legate, mai ales, de tipul de structură pe care îl construiește și de unde se găsește în corpul animalului.

La fel ca și alte proteine ​​fibroase, conferă stabilitate și rigiditate structurală celulelor, deoarece aparține familiei numeroase de proteine ​​cunoscute sub numele de familie de filamente intermediare, care sunt proteine ​​ale citoscheletului.

În protecție și acoperire

Stratul superior al pielii animalelor superioare are o rețea mare de filamente intermediare formate de keratină. Acest strat se numește epidermă și are între 30 microni și 1 nm grosime la om.

Epiderma funcționează ca o barieră protectoare împotriva diferitelor tipuri de stres mecanic și chimic și este sintetizată de un tip special de celule numite „keratinocite”.

În afară de epidermă, există un strat și mai extern, care se varsă constant și este cunoscut sub numele de stratul cornos, care îndeplinește funcții similare.

Ghimpi și vâsle sunt, de asemenea, folosite de diferite animale pentru propria lor protecție împotriva prădătorilor și a altor agresori.

„Armura” Pangolinilor, mici mamifere insectivore care locuiesc în Asia și Africa, este, de asemenea, compusă din „solzi” de keratină care îi protejează.

În apărare și alte funcții

Coarnele sunt observate la animalele din familia Bovidae, adică la vaci, ovine și caprine. Sunt structuri foarte puternice și rezistente, iar animalele care le au le folosesc ca organe de apărare și de curte.

Coarnele sunt formate dintr-un centru osos alcătuit din os „spongios” care este acoperit de piele care se proiectează din zona posterioară a craniului.

Unghiile sunt un alt exemplu de părți ale corpului format din keratină (Sursa: Adobe Stock prin pixabay.com)

Ghearele și unghiile, pe lângă funcțiile lor de hrănire și reținere, servesc și animalele drept „arme” de apărare împotriva atacatorilor și prădătorilor.

Ciocurile păsărilor servesc mai multe scopuri, printre care se numără hrană, apărare, curte, schimb de căldură și îngrijire, printre altele. Mai multe soiuri de ciocuri se găsesc în natură la păsări, în special în ceea ce privește forma, culoarea, dimensiunea și puterea fălcilor asociate.

Ciocurile sunt compuse, precum coarnele, dintr-un centru osos care se proiectează din craniu și acoperit cu foi puternice de β-keratină.

Dintii animalelor ne-mandibulate (vertebrele „ancestrale”) sunt compuse din cheratină și, la fel ca dinții vertebraților „superiori”, au multiple funcții în hrănire și apărare.

În mișcare

Copitele multor animale rumegante și ungulate (cai, măgari, elan etc.) sunt făcute din keratină, sunt foarte rezistente și sunt concepute pentru a proteja picioarele și a ajuta în mișcare.

Pene, care sunt de asemenea folosite de păsări pentru a se deplasa, sunt făcute din β-keratină. Aceste structuri au și funcții de camuflaj, de curte, de izolare termică și de impermeabilitate.

Pene și cioc de păsări sunt, de asemenea, compuse din keratină (Sursa: Couleur, prin pixabay.com)

În industrie

Industria textilă este unul dintre principalii exploatatori ai structurilor keratinizate, antropocentric vorbind. Lâna și părul multor animale sunt importante la nivel industrial, întrucât odată cu ele sunt fabricate diferite articole de îmbrăcăminte care sunt utile bărbaților din diferite puncte de vedere.

Referințe

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Atlasul de biochimie color (ediția a 2-a). New York, SUA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochimie (ediția a III-a). San Francisco, California: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Principiile biochimiei Lehninger. Ediții Omega (ediția a 5-a).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). Structura părului, a mușchilor și a proteinelor conexe. Chimie, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., și James, W. (1994). Keratină și keratinizare. Jurnalul Academiei Americane de Dermatologie, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG și Dyke, ME Van. (2010). O revizuire a biomaterialelor bazate pe keratină pentru aplicații biomedicale. Materiale, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Genetica moleculară a tulburărilor de keratină. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biochimie (ediția a III-a). Editorial Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratina: Structura, proprietățile mecanice, apariția în organismele biologice și eforturile la bioinspirație. Progresul în știința materialelor.