- Importanța fosfoproteinelor
- Procesul de fosforilare a proteinelor în reglarea celulelor
- Cazeina si galbenusul
- Referințe
Cele phosphoproteins sunt proteine care sunt unite printr - o legătură covalentă la o grupare fosfat. Această unire se întâmplă prin modificări care apar după traducerea ADN-ului.
Există fosfoproteine a căror legare la grupele fosfat este frecventă, ca în cazul cazeinei și a valetinei.
Structura 3D a cazeinei, o fosfoproteină
Cu toate acestea, există multe alte proteine care în timpul proceselor celulare sunt temporar fosforilate prin mecanisme de reglare și devin fosfoproteine.
Fosfoproteinele sunt de obicei atașate grupărilor fosfat la aminoacizi specifici în secvențele lor. Aminoacizii care sunt asociați frecvent cu grupările fosfat sunt serina, treonina, tirozina, histidina și acidul aspartic.
Fosfoproteinele sunt implicate în activități importante ale procesului celular. Printre acestea se numără: protecția structurilor celulelor și organismelor, reglarea proceselor celulare, semnalizarea și adaptarea la noile condiții de mediu.
Importanța fosfoproteinelor
Procesele de adaptare în diferite organisme, în special bacteriile, sunt strâns legate de fosfoproteine.
În multe cazuri, mecanismele celulare care permit unei celule să se adapteze condițiilor de mediu sunt controlate de generarea de fosfoproteine.
Adăugarea grupărilor fosfat la proteinele care generează fosfoproteine poate inhiba legarea liganzilor și receptorilor. În acest fel, fosfoproteinele joacă un rol esențial în reglarea activității celulare.
Fosfoproteinele au fost utilizate în industria clinică ca biomarkeri importanți pentru a identifica unele tipuri de cancer, în special cancerul de sân.
În plus, cazeina, o fosfoproteină bine studiată, este importantă în industria produselor lactate.
Procesul de fosforilare a proteinelor în reglarea celulelor
În procesele de reglare a activității celulare, fosforilarea are loc în principal prin acțiunea a 2 tipuri de componente enzimatice.
Una este proteina kinazei histidină, cunoscută sub numele de HPK, iar cealaltă este regulatoarele de răspuns, care sunt proteinele care trebuie reglate prin fosforilare.
În timpul reglării și, de asemenea, în unele cazuri de semnalizare celulară, există un transfer de grupări fosfat dintr-o moleculă de ATP (adenozin trifosfat) către reziduurile de histidină ale HPKs.
Această grupare fosfat trece apoi la un reziduu de acid aspartic în regulatoarele de răspuns și este eliberat în final în apă.
Cazeina si galbenusul
Deși multe proteine pot fi fosforilate temporar de sistemul de reglare a celulelor, creând un număr mare de fosfoproteine, cazeina și vitellina sunt cazuri specifice de fosfoproteine atașate constant la grupele de fosfați.
Cazeina este o proteină care se găsește mai ales în produse precum laptele. Această fosfoproteină este cunoscută sub numele de proteină insolubilă din lapte.
Există mai multe specii de cazeină ale căror particularități și proprietăți pot da caracteristici diferite produselor lactate.
Vitellina este principala proteină din gălbenușul ouălor. Această proteină separă albul de gălbenușul și îl protejează de posibila rupere.
Această fosfoproteină are o relație strânsă cu lipoproteinele din gălbenușul de ou. Aceste lipoproteine sunt lipovitelenina și lipovitellina.
Referințe
- Înapoi JF și colab. Proteine din stratul exterior al membranei vitelline a ouălor de găină. Biochimica și biophysica acta. 1982; 705 (1): 12-19
- Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Prezicția pe secvență și structură a siturilor de fosforilare a proteinelor eucariote. Journal of Molecular Biology. 1999; 294 (5): 1351-1362
- Ptacek J. Mah AS Analiza globală a fosforilării proteice în drojdie. Natură. 2005; 438 (7068): 679-684
- Stock J. Nymph A. Stock A. Fosforilarea proteinelor și reglarea răspunsurilor adaptative din bacterii. Recenzii de microbiologie și biologie moleculară. 1989; 53 (4): 450-490
- Weller M. (1979). Fosforilarea proteinelor. Pion Ltd. Londra, Marea Britanie
- Zittle C. Custer J. Purificarea și unele proprietăți ale α s -Casein și κ -Casein. Journal of Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.