De proteine fibroase , de asemenea , cunoscut sub numele de scleroproteins, sunt o clasă de proteine care sunt componente structurale importante ale oricărei celule vii. Colagenul, elastina, keratina sau fibroina sunt exemple ale acestui tip de proteine.
Îndeplinesc funcții foarte diverse și complexe. Cele mai importante sunt cele de protecție (cum ar fi coloanele vertebrale ale unei porcine) sau de susținere (cum ar fi cea care oferă păianjenilor pânza pe care ei înșiși o țesesc și care le menține suspendate).
Structura repetitivă a fibroinei de mătase, o proteină fibroasă (Sursa: Sponk prin Wikimedia Commons)
Proteinele fibroase sunt compuse din lanțuri polipeptidice complet extinse, care sunt organizate într-un fel de "fibră" sau "funie" de mare rezistență. Aceste proteine sunt mecanic foarte puternice și sunt insolubile în apă.
În cea mai mare parte, componentele proteinelor fibroase sunt polimeri de aminoacizi repetate consecutiv.
Umanitatea a încercat să recreeze proprietățile proteinelor fibroase folosind diferite instrumente biotehnologice, totuși, elucidarea cu o asemenea exactitate aranjarea fiecărui aminoacid în lanțul polipeptidic nu este o sarcină ușoară.
Structura
Proteinele fibroase au o compoziție relativ simplă în structura lor. În general sunt alcătuiți din trei sau patru aminoacizi uniți, care se repetă de multe ori.
Adică, dacă o proteină este formată din aminoacizi precum lizina, arginina și triptofanul, următorul aminoacid care se va lega de triptofan va fi din nou o lizină, urmată de o arginină și o altă moleculă de triptofan, etc.
Există proteine fibroase care au motive de aminoacizi distanțate de doi sau trei aminoacizi diferiți de motivele repetitive ale secvențelor lor și, în alte proteine, secvența de aminoacizi poate fi extrem de variabilă, 10 sau 15 aminoacizi diferiți.
Structurile multor proteine fibroase au fost caracterizate prin tehnici de cristalografie cu raze X și prin metode de rezonanță magnetică nucleară. Datorită acestui fapt, au fost detaliate proteine în formă de fibră, tubulare, laminare, spiralate, în formă de „pâlnie” etc.
Fiecare polipeptid tipic repetitiv formează o catena și fiecare catena este o unitate din sutele de unități care alcătuiesc ultrastructura unei „proteine fibroase”. În general, fiecare filament este dispus elicoidal unul față de celălalt.
Caracteristici
Datorită rețelei de fibre care alcătuiesc proteine fibroase, principalele lor funcții constau în a servi ca material structural de sprijin, rezistență și protecție pentru țesuturile diferitelor organisme vii.
Structurile de protecție formate din proteine fibroase pot proteja organele vitale ale vertebratelor împotriva șocurilor mecanice, condițiilor meteorologice nefavorabile sau atacului prădătorilor.
Nivelul de specializare al proteinelor fibroase este unic în regnul animal. Pânza de păianjen, de exemplu, este o țesătură esențială de sprijin pentru modul de viață care conduce păianjenii. Acest material are rezistență și flexibilitate unică.
Atât de mult, încât în zilele noastre multe materiale sintetice încearcă să recreeze flexibilitatea și rezistența pânzei de păianjen, folosind chiar și organisme transgenice pentru a sintetiza acest material folosind instrumente biotehnologice. Cu toate acestea, trebuie menționat că succesul scontat nu a fost încă obținut.
O proprietate importantă pe care o au proteinele fibroase este că permit conectarea între diferitele țesuturi ale animalelor vertebrate.
În plus, proprietățile versatile ale acestor proteine permit organismelor vii să creeze materiale care combină rezistența și flexibilitatea. Acest lucru, în multe cazuri, este ceea ce constituie componentele esențiale pentru mișcarea mușchilor la vertebrate.
Exemplu de proteine fibroase
colagenul
Este o proteină de origine animală și este poate una dintre cele mai abundente din corpul animalelor vertebrate, deoarece formează cea mai mare parte a țesuturilor conective. Colagenul se remarcă pentru proprietățile sale puternice, extensibile, insolubile și inerte chimic.
Structura moleculară a colagenului, o proteină fibroasă de origine animală (Sursa: Nevit Dilmen via Wikimedia Commons)
Este format mai ales din piele, cornee, discuri intervertebrale, tendoane și vase de sânge. O fibră de colagen este formată dintr-o triplă helixă paralelă care este aproape o treime din doar aminoacidul glicină.
Această proteină formează structuri cunoscute sub numele de "microfibrilele de colagen", care constau în unirea mai multor triplice elice de colagen.
elastina
Ca și colagenul, elastina este o proteină care face parte din țesutul conjunctiv. Cu toate acestea, spre deosebire de primul, oferă elasticitate țesuturilor, în loc de rezistență.
Fibrele de elastină sunt formate din aminoacizii valină, prolină și glicină. Acești aminoacizi sunt puternic hidrofobi și s-a stabilit că elasticitatea acestei proteine fibroase se datorează interacțiunilor electrostatice din structura sa.
Elastina este abundentă în țesuturile care sunt supuse intens ciclurilor de extensie și relaxare. La vertebrate se găsește în artere, ligamente, plămâni și piele.
cheratină
Keratina este o proteină care se găsește predominant în stratul ectodermic al animalelor vertebrate. Această proteină formează structuri importante precum păr, unghii, spini, pene, coarne, printre altele.
Keratina poate fi compusă din α-keratină sau β-keratină. Α-keratina este mult mai rigidă decât β-keratina. Acest lucru se datorează faptului că α-keratina este alcătuită din α-elicele, care sunt bogate în aminoacid cisteină, care are capacitatea de a forma punți disulfură cu alți aminoacizi egali.
În β-keratină, pe de altă parte, este compus într-o proporție mai mare de aminoacizi polari și apolari, care pot forma legături de hidrogen și sunt organizate în foi β pliate. Aceasta înseamnă că structura sa este mai puțin rezistentă.
fibroină
Aceasta este proteina care alcătuiește pânza de păianjen și firele produse de viermi de mătase. Aceste fire sunt compuse mai ales din aminoacizi glicină, serină și alanină.
Structurile acestor proteine sunt β-foi organizate antiparalel cu orientarea filamentului. Această caracteristică îi conferă rezistență, flexibilitate și capacitate mică de întindere.
Fibroina este slab solubilă în apă și își datorează marea flexibilitate marii rigidități pe care uniunea aminoacizilor o conferă în structura sa primară și podurilor Vander Waals, care sunt formate între grupurile secundare de aminoacizi.
Referințe
- Bailey, K. (1948). Proteinele fibroase ca componente ale sistemelor biologice. Buletin medical britanic, 5 (4-5), 338-341.
- Huggins, ML (1943). Structura proteinelor fibroase. Recenzii chimice, 32 (2), 195-218.
- Kaplan, DL (1998). Proteine fibroase-mătase ca sistem model. Degradarea și stabilitatea polimerilor, 59 (1-3), 25-32.
- Parry, DA, & Creamer, LK (1979). Proteine fibroase, aspecte științifice, industriale și medicale. În Conferința internațională privind proteinele fibroase 1979: Universitatea Massey). Presă academică.
- Parry, DA, & Squire, JM (2005). Proteine fibroase: noi aspecte structurale și funcționale dezvăluite. În Progrese în chimia proteinelor (Vol. 70, p. 1-10). Presă academică.
- Schmitt, FO (1968). Proteine fibroase - organele neuronale. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A., & Kaplan, DL (2006). Proteine fibroase și inginerie de țesuturi. Materiale astăzi, 9 (12), 44-53.