PROLINE: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚII, ALIMENTE - BIOLOGIE - 2025

Prolina (Pro, P) aparține celor 22 aminoacizi clasificați ca bază. Este un aminoacid neesențial, deoarece poate fi sintetizat de om și de alte animale de mamifere.

În 1900, savantul german Richard Willstatter a fost primul care a extras și observat prolina. Cu toate acestea, în 1901, Emili Fischer a fost cel care a inventat termenul „prolină” pe baza inelului de pirolidină a aminoacidului; De asemenea, acest cercetător a reușit să explice în detaliu sinteza prolinei din cazeina din lapte.

Structura chimică a aminoacidului Proline (Sursa: Clavecin via Wikimedia Commons)

În proteine ​​precum cazeina, prolina joacă un rol esențial în „răsuciri” și falduri structurale. În această proteină, prolina este distribuită omogen în întreaga structură și se leagă de β cazeina și proteina a1; în plus, previne formarea de bucle structurale defecte sau bucle.

În analizele biochimice utilizate frecvent pentru a determina secvența exactă a aminoacizilor care alcătuiesc proteine, prolina este unul dintre cei mai dificili aminoacizi de detectat, deoarece grupa amino secundară a prolinei are un comportament diferit și nu poate fi detectată cu ușurință. .

Scorbutul este poate cea mai cunoscută boală legată de prolină. Ea are legătură cu o deficiență în aportul de vitamina C, care afectează în mod direct hidroxilarea prolinei în fibrele de colagen, provocând o slăbire sistemică datorită instabilității fibrelor de colagen care sunt în întregul corp.

caracteristici

Grupul amino secundar atașat de α-carbon face sarcina de a clasifica prolina oarecum dificilă. Cu toate acestea, în unele texte acest lucru este clasificat împreună cu aminoacizi ramificați sau cu lanțuri laterale alifatice, deoarece lanțul lateral sau grupul R al prolinei este hidrofob sau alifatic.

Una dintre cele mai importante caracteristici ale prolinei este că în niciun caz nu poate forma legături de hidrogen, ceea ce o face ideală pentru structurarea transformărilor complexe și complexe în structurile terțiare ale proteinelor.

La fel cum toți aminoacizii au două izoforme care depind de atomul de carbon central, prolina poate fi găsită în natură ca L-prolină sau ca D-prolină. Cu toate acestea, forma L-proline este cea mai abundentă în natură și este cea care face parte din structurile proteice.

În proteinele unde se găsește, prolina ocupă frecvent locuri aproape de suprafață sau de siturile de pliere sau „răsucire” ale lanțului polipeptidic, deoarece structura rigidă și închisă a prolinei face dificilă o interacțiune puternică cu alți aminoacizi. .

Structura

Prolina are o structură particulară printre aminoacizii de bază, deoarece are o grupare amino secundară (NH2) și nu grupa amino primară care este caracteristică tuturor aminoacizilor.

Grupul R sau lanțul lateral al prolinei este un inel pirolidină sau tetrahidropirol. Acest grup este format dintr-o amină heterociclică (fără legături duble) de cinci atomi de carbon, unde fiecare dintre aceștia este saturat cu atomi de hidrogen.

Prolina are particularitatea că atomul de carbon „central” este inclus în inelul heterociclic pirolidină, deci singurii atomi „liberi” sau „proeminenți” sunt gruparea carboxilă (COOH) și atomul de hidrogen (H ) a inelului heterociclic al aminoacidului.

Formula moleculară a Proline este C5H9NO2, iar numele său IUPAC este acidul pirolidină-2-carboxilic. Are o greutate moleculară aproximativă de 115,13 g / mol, iar frecvența sa de apariție în proteine ​​este de aproximativ 7%.

Caracteristici

Fibrele de colagen și tropocollagen sunt proteinele cele mai abundente la majoritatea animalelor vertebrate. Acestea alcătuiesc pielea, tendoanele, matricea oaselor și multe alte țesuturi.

Fibrele de colagen sunt alcătuite din numeroase triicule polipeptidice repetate care, la rândul lor, sunt formate din multiple reziduuri de prolină și glicină din secvența glicină-prolină-prolină / hidroxiprolină (acesta din urmă este un derivat modificat al prolinei).

În forma sa natală, prolina face parte din procollagen, acesta fiind un precursor al polipeptidelor de colagen și al altor proteine ​​de țesut conjunctiv. Enzima procollagen proline hidroxilază este responsabilă de hidroxilarea resturilor de prolină pentru a produce hidroxiprolina și astfel atinge maturizarea procollagenului până la colagen.

Care este funcția principală a prolinei în fibrele de colagen?

Hidroxiprolina îi conferă caracteristicile rezistenței la colagen, deoarece acest derivat de aminoacizi are capacitatea de a forma un număr mare de legături de hidrogen între lanțurile triplei elici care alcătuiesc proteina.

Enzimele care catalizează hidroxilarea reziduurilor de prolină necesită prezența vitaminei C (acid ascorbic) și, după cum am menționat mai sus, scorbutul se datorează slăbirii fibrelor de colagen datorită eșecului hidroxilării reziduurilor de prolină. , care determină o scădere a legăturilor de hidrogen care dețin fibrele de colagen.

Alte funcții

Prolina este esențială pentru formarea pliurilor și răsucirii proteinelor.

Structura sa închisă face ca acest aminoacid să fie dificil de „acomodat” în interiorul proteinelor, deoarece nu poate forma legături de hidrogen pentru a „interacționa” cu alte reziduuri din apropiere, determină formarea de „viraje” sau „răsuciri”. în toată structura proteinelor unde se găsește.

Toate proteinele de scurtă durată au cel puțin o regiune cu repetări abundente de prolină, glutamat, serină și treonină. Aceste regiuni variază între 12 și 60 de reziduuri și se numesc secvențe PEST.

Proteinele care conțin secvența PEST sunt marcate de ubiquitinarea pentru degradarea ulterioară a proteasomilor.

biosinteza

Mulți aminoacizi pot fi sintetizați din intermediații glicolizei, calea fosfatului pentoză sau ciclul acidului citric (ciclul Krebs). Prolina și arginina se formează pe căile scurte de glutamat.

Calea biosintetică practic comună pentru toate organismele vii începe cu conversia L-glutamatului în γ-L-glutamil-5-fosfat datorită acțiunii enzimei glutamat-5-kinază (în bacterii) sau de γ-glutamil -kinaza (la oameni).

Această reacție implică o fosforilare dependentă de ATP, prin care, pe lângă produsul principal, este generată o moleculă ADP.

Reacția catalizată de glutamat 5-semialdehidă dehidrogenază (în bacterii) sau de γ-glutamil fosfat reductază (la om) transformă γ-L-glutamil-5-fosfat în L-glutamat-5-semialdehidă și această reacție merită prezența cofactorului NADPH.

L-glutamat-5-semialdehida este deshidratată reversibil și spontan în (S) -1-1-pirolidină-5-carboxilat, care este transformată ulterior în L-prolină de enzima pirolidină-5-carboxilat reductază (la bacterii și la om ), în a cărei reacție este necesară și o moleculă de NADPH sau NADH.

Degradare

Prolina, arginina, glutamina și histidina sunt degradate constant în α-cetoglutarat pentru a intra în ciclul acidului citric sau ciclul Krebs. În cazul particular al prolinei, aceasta este oxidată mai întâi de enzima prolină oxidază la pirolidină-5-carboxilat.

În prima etapă, unde se produce oxidarea prolinei la pirolidină-5-carboxilat, protonii detașați sunt acceptați de E-FAD, reducându-se la E-FADH2; acest pas este exclusiv de prolina aminoacidului.

Printr-o reacție spontană, pirolidina-5-carboxilat este transformată în glutamat γ-semi-aldehida, care apoi servește ca substrat pentru enzima glutamat γ-semi-aldehida dehidrogenază. În această etapă, doi protoni sunt eliberați, unul dintre ei este acceptat de NAD, care este redus la NADH, iar celălalt este liber sub formă de H +.

Arginina, la fel ca prolina, este transformată în glutamat de y-semialdehidă, dar printr-o cale metabolică alternativă care implică două enzime diferite.

Enzima glutamat γ-semialdehidă dehidrogenază transformă glutamatul γ-semialdehida în L-glutamat. Ulterior, acest L-glutamat este oxidat din nou de o enzimă glutamat dehidrogenază, cu care α-cetoglutaratul este în sfârșit format, care va fi încorporat în ciclul acidului citric.

În etapa de oxidare a glutamatului, se eliberează un proton (H +) și o grupă amino (NH3 +). Protonul reduce o grupare NADP + și se formează o moleculă NADPH.

În ciuda numeroaselor asemănări care există între căile de degradare și biosinteză ale prolinei și argininei, acești aminoacizi sunt sintetizați și degradate prin căi total opuse folosind diferite enzime, cofactori diferiți și diferite compartimente intracelulare.

Alimente bogate în valină

În general, toate alimentele bogate în proteine ​​au cantități mari de prolină. Acestea includ carne, lapte, ouă și altele. Cu toate acestea, atunci când corpul nostru se află într-o stare optimă de sănătate și nutriție, este capabil să sintetizeze endogen prolina.

Prolina poate fi găsită și în multe leguminoase și nuci, precum și în cereale integrale precum ovăzul. Alte alimente bogate în prolină sunt tărâțele de grâu, nucile, migdalele, mazărea și fasolea, printre altele.

Unele magazine alimentare de sănătate formulează adesea tablete cu aminoacizi L-lizină și L-prolină combinate pentru a ajuta persoanele cu probleme articulare sau pentru a încetini îmbătrânirea țesuturilor.

Cu toate acestea, nu s-a demonstrat cu certitudine că administrarea de suplimente alimentare ale acestor aminoacizi are un efect semnificativ asupra întârzierii bătrâneții sau a altor condiții tipice înaintării vârstei.

Beneficiile aportului său

Dietele bogate în prolină sunt de obicei prescrise persoanelor cu boli articulare, cum ar fi artrita, entorse, ligamente sfâșiate, luxații, tendinită și altele, iar acest lucru se datorează relației sale cu sinteza fibrelor de colagen prezente în țesuturile conjunctive ale corpului.

Multe dintre loțiunile și comprimatele farmacologice utilizate în industria estetică sunt îmbogățite cu L-prolină, deoarece unele studii au arătat că acest aminoacid poate într-un fel să crească sinteza de colagen și, prin urmare, să îmbunătățească textura pielii, accelerează vindecarea rănilor, lacerațiilor, ulcerațiilor și arsurilor.

În industria alimentară există proteine ​​care au „peptide bioactive” care îndeplinesc funcții dincolo de proprietățile lor nutritive. Aceste peptide au, în general, de la două până la nouă reziduuri de aminoacizi, inclusiv prolină, arginină și lizină.

Aceste peptide bioactive pot avea activitate antihipertensivă cu un anumit efect opioid; aceștia pot acționa ca imunomodulatori prin stimularea răspunsului imun împotriva anumitor agenți patogeni și pot provoca chiar creșteri ale vasoactivității, ceea ce îmbunătățește circulația celor care le consumă.

Tulburări de deficiență

Glutenul este o proteină prezentă în boabele de grâu care determină inflamația intestinului. Oamenii care suferă de „intoleranță la gluten” sunt cunoscuți ca pacienți „celiaci” și această proteină este cunoscută ca fiind bogată în prolină și glutamină, a cărei degradare proteolitică este dificilă pentru persoanele cu această afecțiune.

Unele boli au legătură cu plierea greșită a proteinelor importante și este foarte comun ca aceste defecte să aibă legătură cu izomerizarea cis - trans a legăturilor amide din reziduurile proline, deoarece, spre deosebire de alte legături peptidice în care izomerul trans este foarte favorizat, în prolină este dezavantajat.

În reziduurile proline, s-a observat că există o tendință semnificativă spre formarea izomerului cis mai întâi decât izomerul trans în amidele adiacente reziduurilor proline, ceea ce poate genera o conformare „incorectă” a proteinelor.

Tulburări metabolice

Ca și în cazul altor aminoacizi esențiali și neesențiali, principalele afecțiuni patologice legate de prolină sunt de obicei legate de defecte pe căile de asimilare a acestui aminoacid.

Hiperprolinemia, de exemplu, este un caz tipic de deficiență în una dintre enzimele care participă pe calea de degradare a prolinei, în special 1-pirolidină-5-carboxilat dehidrogenază, ceea ce duce la acumularea substratului său, care în cele din urmă inactivează ruta.

Această patologie este diagnosticată de obicei prin conținut ridicat de prolină în plasma de sânge și prin prezența metabolitului 1-pirolidină-5-carboxilat în urina pacienților afectați.

Principalele simptome ale acestei boli constau în tulburări neurologice, boli de rinichi și pierderi de auz sau surditate. Alte cazuri mai severe includ retardul mental sever și dificultăți psihomotorii marcate.

Referințe

1. Abu-Baker, S. (2015). Revizuirea biochimiei: concepte și conexiuni
2. Delauney, AJ, & Verma, DPS (1993). Biosinteză de prolină și osmoregulare la plante. Jurnalul de plante, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA, & Barbas, CF (2000). Reacții aldolice asimetrice directe catalizate de prolină. Journal of the American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Principiile biochimiei Lehninger. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Constituția chimică a proteinelor (vol. 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Prolina: un aminoacid multifuncțional. Tendințe în știința plantelor, 15 (2), 89-97.