OXIDOREDUCTAZELE: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚII, EXEMPLE - BIOLOGIE - 2025

Cele Oxidoreductazele sunt proteine cu activitate enzimatică , care sunt responsabile pentru oxidarea catalizare - reacții de reducere, adică, reacții care implică îndepărtarea atomilor de hidrogen sau electroni în substraturi pe care acționează.

Reacțiile catalizate de aceste enzime, așa cum indică numele lor, sunt reacții de reducere a oxidării, adică reacții în care o moleculă donează electroni sau atomi de hidrogen și o alta le primește, schimbându-și stările de oxidare respective.

Schema grafică a reacției unui oxidoreductază EC de tip 1.2.1.40 (Sursa: akane700 via Wikimedia Commons)

Un exemplu de enzime oxidoreductază foarte frecvente în natură este cel al dehidrogenazelor și oxidaselor. S-ar putea menționa enzima alcool dehidrogenază, care catalizează deshidrogenarea etanolului pentru a produce acetaldehidă într-un mod dependent NAD + sau reacția inversă, pentru a produce etanol în timpul fermentației alcoolice efectuate de unele drojdii importante din punct de vedere comercial.

Enzimele lanțului de transport de electroni din celulele aerobe sunt oxidoreductazele responsabile de pomparea protonilor, motiv pentru care generează gradientul electrochimic prin membrana mitocondrială internă care permite promovarea sintezei ATP.

Caracteristici generale

Enzimele oxidoreductazei sunt enzime care catalizează oxidarea unui compus și reducerea concomitentă a altuia.

Acestea necesită, în mod normal, prezența diferitelor tipuri de coenzime pentru funcționarea lor. Coenzimele îndeplinesc funcția de a dona sau accepta electroni și atomi de hidrogen pe care oxidoreductazele le adaugă sau elimină substraturile lor.

Aceste coenzime pot fi perechea NAD + / NADH sau perechea FAD / FADH2. În multe sisteme metabolice aerobe, acești electroni și atomi de hidrogen sunt transferați în cele din urmă de la coenzimele implicate în oxigen.

Sunt enzime cu o „lipsă” pronunțată a specificității substratului, ceea ce le permite să catalizeze reacțiile de reticulare în diferite tipuri de polimeri, indiferent dacă sunt proteine ​​sau carbohidrați.

Clasificare

De multe ori, nomenclatura și clasificarea acestor enzime se bazează atât pe substratul principal pe care îl folosesc, cât și pe tipul de coenzimă pe care trebuie să o funcționeze.

Conform recomandărilor Comitetului de Nomenclatură al Uniunii Internaționale pentru Biochimie și Biologie Moleculară (NC-IUBMB), aceste enzime aparțin clasei 1 CE și includ mai mult sau mai puțin de 23 de tipuri diferite (EC1.1-EC1.23), care sunt :

- CE 1.1: care acționează asupra grupurilor CH-OH ale donatorilor.

- EC 1.2: care acționează asupra grupului de aldehidă sau a grupului oxo al donatorilor.

- CE 1.3: care acționează asupra grupurilor CH-CH ale donatorilor.

- EC 1.4: care acționează asupra grupurilor CH-NH2 ale donatorilor.

- EC 1.5: care acționează asupra grupărilor CH-NH ale donatorilor.

- EC 1.6: care acționează în NADH sau în NADPH.

- CE 1.7: care acționează asupra altor compuși de azot în calitate de donatori.

- EC 1.8: care acționează asupra grupurilor de sulf ale donatorilor.

- CE 1.9: care acționează în grupurile heme ale donatorilor.

- CE 1.10: care acționează asupra donatorilor, cum ar fi difenolii și alte substanțe conexe.

- CE 1.11: care acționează asupra peroxidului ca acceptor.

- CE 1.12: care acționează asupra hidrogenului ca donator.

- EC 1.13: care acționează asupra donatorilor simpli, cu încorporarea oxigenului molecular (oxigenaze).

- CE 1.14: care acționează asupra donatorilor „împerecheți”, cu încorporarea sau reducerea oxigenului molecular.

- EC 1.15: care acționează asupra superoxidilor ca acceptori.

- EC 1.16: care oxidează ionii metalici.

- CE 1.17: care acționează asupra grupurilor CH sau CH2.

- EC 1.18: care acționează asupra proteinelor care conțin fier și suferă ca donatori.

- CE 1.19: care acționează asupra flavodoxinei reduse ca donator.

- CE 1.20: care acționează asupra donatorilor, cum ar fi fosforul și arsenul.

- EC 1.21: care acționează în reacția XH + YH = XY.

- CE 1.22: care acționează asupra halogenului donatorilor.

- CE 1.23: care reduc grupurile COC ca acceptori.

- EC 1.97: alte oxidoreductaze.

Fiecare dintre aceste categorii include suplimentar subgrupuri în care enzimele sunt separate în funcție de preferința substratului.

De exemplu, în cadrul grupului de oxidoreductaze care acționează asupra grupărilor CH-OH ale donatorilor lor, există unii care preferă NAD + sau NADP + ca acceptoare, în timp ce alții folosesc citocromuri, oxigen, sulf etc.

Structura

Deoarece grupul oxidoreductazelor este extrem de divers, stabilirea unei caracteristici structurale definite este destul de dificilă. Structura sa nu diferă numai de la enzimă la enzimă, ci și între specii sau grup de ființe vii și chiar de la celulă la celulă din diferite țesuturi.

Model bioinformatic al structurii unei enzime oxidoreductază (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD la Institutul European de Bioinformatică via Wikimedia Commons)

Enzima piruvat dehidrogenază, de exemplu, este un complex compus din trei subunități catalitice legate secvențial cunoscute subunitatea E1 (piruvat dehidrogenază), subunitatea E2 (dihidrolipoamidacetiltransferază) și subunitatea E3 (dihidrolipoamidă dehidrogenază).

Fiecare dintre aceste subunități poate fi compusă din mai mult de un monomer proteic de același tip sau de tipuri diferite, adică pot fi homodimerice (cele cu doar doi monomeri egali), heterotrimerice (cele cu trei monomeri diferit) și așa mai departe.

Cu toate acestea, ele sunt de obicei enzime compuse din elicele alfa și foi pliate β aranjate în moduri diferite, cu interacțiuni specifice intra și intermoleculare de diferite tipuri.

Caracteristici

Enzimele oxidoreductazei catalizează reacțiile de reducere a oxidării în practic toate celulele tuturor lucrurilor vii din biosferă. Aceste reacții sunt în general reversibile, în care starea de oxidare a unuia sau mai multor atomi din aceeași moleculă este modificată.

Oxidoreductazele au de obicei nevoie de două substraturi, unul care acționează ca un donator de hidrogen sau electroni (pentru a se oxida) și altul pentru a acționa ca un acceptor de hidrogen sau electroni (pentru a reduce).

Aceste enzime sunt extrem de importante pentru multe procese biologice din diferite tipuri de celule și organisme.

Ele lucrează, de exemplu, în sinteza melaninei (un pigment care se formează în celulele pielii oamenilor), în formarea și degradarea ligninei (compus structural al celulelor vegetale), în pliere proteine ​​etc.

Acestea sunt utilizate industrial pentru a modifica textura unor alimente, iar exemple dintre acestea sunt peroxidasele, glucoza oxidasele și altele.

Mai mult, enzimele cele mai proeminente ale acestui grup sunt cele care participă ca transportori electronici la lanțurile de transport ale membranei mitocondriale, cloroplastelor și membranei plasmatice interne a bacteriilor, unde sunt proteine ​​transmembranare.

Exemple de oxidoreductaze

Există sute de exemple de enzime oxidoreductază în natură și în industrie. Aceste enzime, după cum s-a discutat, au funcții de maximă importanță pentru funcția celulelor și, prin urmare, pentru viață în sine.

Oxidoreductazele nu includ numai enzimele peroxidase, lacasele, glucoza oxidasele sau alcoolul dehidrogenaze; De asemenea, combină complexe importante, cum ar fi enzima gliceraldehidă 3-fosfat dehidrogenază sau complexul piruvat dehidrogenază etc., esențiale din punct de vedere al catabolismului glucozei.

De asemenea, include toate enzimele complexului de transport de electroni din membrana mitocondrială internă sau în membrana internă a bacteriilor, similar cu unele dintre enzimele găsite în cloroplastele organismelor vegetale.

peroxidaze

Peroxidasele sunt enzime foarte diverse și folosesc peroxidul de hidrogen ca acceptor de electroni pentru a cataliza oxidarea unei largi varietăți de substraturi, inclusiv fenoli, amine sau tioli, printre altele. În reacțiile lor reduc peroxidul de hidrogen pentru a produce apă.

Sunt foarte importante din punct de vedere industrial, peroxidasa de hrean fiind cea mai importantă și cea mai studiată dintre toate.

Biologic vorbind, peroxidasele sunt importante pentru îndepărtarea compușilor reactivi de oxigen care pot provoca pagube semnificative pentru celule.

Referințe

1. Encyclopaedia Britannica. (2019). Preluat pe 26 decembrie 2019, de pe www.britannica.com
2. Ercili-Cura, D., Huppertz, T., & Kelly, AL (2015). Modificarea enzimatică a texturii produselor lactate. În modificarea texturii alimentare (pp. 71-97). Editura Woodhead.
3. Mathews, CK, Van Holde, KE, & Ahern, KG (2000). Biochimie. Adăuga. Wesley Longman, San Francisco.
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Principiile biochimiei Lehninger. Macmillan.
5. Comitetul Nomenclaturii Uniunii Internaționale de Biochimie și Biologie Moleculară (NC-IUBMB). (2019). Preluat de pe www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
6. Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W., și Jordan, F. (2014). Complexe de piruvat dehidrogenază: funcție și reglare bazată pe structură. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615-16623.