Ovalbumina este cel mai abundent proteine din ouă „clare“ ale păsărilor. Aparține familiei de proteine cunoscute sub numele de "serpin" sau "inhibitor de protează serină", care este un grup extrem de divers de proteine eucariote (include peste 300 de proteine omologe).
A fost una dintre primele proteine izolate cu o mare puritate și, datorită abundenței sale surprinzătoare în structurile reproductive ale păsărilor, este utilizat pe scară largă ca „model” în pregătirea „standardelor” pentru studiul structurii, proprietăților, sinteza și secreția multor proteine.
Structura moleculară a ovalbuminii (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD la Institutul European de Bioinformatică prin Wikimedia Commons)
În termeni procentulari, ovalbumina cuprinde între 60 și 65% din conținutul total de proteine din albusul de ou, dar spre deosebire de ceilalți membri ai familiei de proteine Serpin, acesta nu are nicio activitate ca inhibitor de protează.
Albusul ouălor de pui are și alte proteine:
- Ovotransferrina, numită și conalbumină, care reprezintă 13% din conținutul total de proteine albe
- Ovomucoid, o glicoproteină care cuprinde 11% din total
- Ovomucina, o altă glicoproteină sulfatată care reprezintă 3,5%
- lisozima sau muramidaza, care conține, de asemenea, 3,5% din proteina totală a albului
- Globuline, care reprezintă 4%
Sinteza ovalbuminei are loc dintr-un amestec de peptide intermediare în timpul tranzitului ovulului prin oviductul păsărilor și există rapoarte că transcrierea genelor implicate are loc doar ca răspuns la prezența estrogenului, un hormon sexual.
Structura
Ovalbumina este o fosfoglicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de aproximativ 45 kDa și un punct izoelectric apropiat de 4,5. Prin urmare, în structura sa, există numeroase site-uri pentru fosforilare și glicozilare, care sunt modificări post-translaționale foarte frecvente în proteine.
Această proteină este codificată de o genă de 7.700 perechi de baze, caracterizată prin prezența a 8 exoni intersectați cu 7 introni, astfel încât se suspectează că mesagerul său suferă multiple modificări post-transcripționale pentru a produce proteina matură.
Ovalbumina din ouăle de pui are 386 reziduuri de aminoacizi și s-a demonstrat că forma pură a acestei proteine este formată din trei subclase cunoscute sub denumirea de A1, A2 și A3, caracterizate prin conținerea a două, una și, respectiv, nici o grupare fosfat.
În ceea ce privește structura terțiară, secvența de aminoacizi a ovalbuminei relevă prezența a 6 reziduuri de cisteină, între care se formează patru punți disulfură. Mai mult, unele studii structurale au arătat că capătul N-terminal al acestei proteine este acetilat.
S-
Atunci când ouăle sunt păstrate, structura ovalbuminei este modificată, formând ceea ce este cunoscut în literatura de specialitate sub denumirea de S-ovalbumină, care este o formă mai stabilă împotriva căldurii și care se formează datorită mecanismelor de schimb între disulfide și sulfhidrilii.
În plus față de temperatura de depozitare, această „formă” de ovalbumină se formează și în funcție de pH-ul intern al ouălor, care poate fi de așteptat la orice tip de proteine din natură.
S-ovalbumină este apoi atribuită unor reacții de hipersensibilitate pe care unii oameni le suferă după ce au ingerat ouă.
Caracteristici
În ciuda faptului că ovalbumina aparține unei familii de proteine caracterizate prin activitatea lor ca inhibitori ai proteazei, aceasta nu are activitate inhibitoare și funcția sa nu a fost complet elucidată.
Cu toate acestea, s-a emis ipoteza că o funcție potențială a acestei enzime este transportul și stocarea ionilor metalici către și dinspre embrion. Alți autori au propus ca acesta să funcționeze și ca sursă nutritivă pentru embrion în timpul creșterii sale.
Din punct de vedere experimental, ovalbumina reprezintă unul dintre principalele proteine „model” pentru diverse sisteme structurale, funcționale, de sinteză și secreție de proteine, motiv pentru care a fost foarte important pentru progresul în materie științifică.
Funcții pentru industria alimentară
În plus, întrucât este una dintre cele mai abundente proteine din albusul de ou, este o proteină extrem de importantă pentru nutriția oamenilor și a altor animale care mănâncă ouăle diferitelor păsări.
În ceea ce privește aspectul culinar, ovalbumină, precum și restul proteinelor în albus de ou, sunt utilizate pentru proprietățile lor funcționale, în special pentru capacitatea de spumă, proces în timpul căruia polipeptidele sunt denaturate, formând interfața aer. / caracteristică lichidă stabilă a stării de dispersie menționate.
denaturarea
Deoarece ovalbumina are numeroase grupări sulfhidril, este o proteină destul de reactivă și ușor denaturată.
Temperatura de denaturare a ovalbuminelor este cuprinsă între 84 și 93 ° C, 93 fiind cea care caracterizează forma S-ovalbumină, care este mai stabilă la temperaturi mai ridicate. Denaturarea ovalbuminelor prin căldură are ca rezultat formarea „gelurilor” albicioase caracteristice observate în timpul gătirii ouălor.
Ouă prăjite (Sursa: WhatamIdoing prin Wikimedia Commons)
PH este, de asemenea, un factor important atunci când se ia în considerare denaturarea acestei proteine, precum și tipul și concentrația sărurilor. Pentru ovalbumină, pH-ul denaturant este în jur de 6,6.
În condiții de denaturare diferite, moleculele de ovalbumină au o tendință ridicată la agregare, proces care poate fi accelerat de obicei cu adăugarea de săruri și creșterea temperaturii.
Abilitatea ovalbuminelor și a altor proteine din albus de ou de a forma structuri asemănătoare cu gel atunci când sunt încălzite, precum și capacitatea lor de a se lega de moleculele de apă și de a funcționa ca emulgatori, sunt ceea ce le oferă cele mai importante caracteristici funcționale și motiv pentru care sunt atât de exploatate mai ales în industria alimentară.
Procesul de denaturare a acestei proteine a fost foarte util pentru investigarea mecanismelor de tranziție între stările solide și gel, precum și pentru studierea efectului pe care diferitele tipuri de săruri îl au la concentrații diferite (rezistența ionică) asupra integrității de proteine.
Referințe
- Huntington, JA, & Stein, PE (2001). Structura și proprietățile ovalbuminelor. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Denaturarea termică ireversibilă și formarea agregatelor liniare de ovalbumină. Hidrocolloide alimentare, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Secvența completă de aminoacizi de ovalbumină de găină. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (Eds.). (2011). Manual de proteine alimentare. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Familia de ovalbumină a proteinelor serpin. Scrisori FEBS, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Biosinteza ovalbuminelor. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Știința materialelor alimentare în industria prafului de ouă. În rolul științei materialelor în bioinginerie alimentară (pp. 505-537). Presă academică.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Denaturarea și agregarea ovalbumină induse de căldură la pH neutru descrise de cinetica ireversibilă de prim ordin. Știința proteinelor: o publicație a Protein Society, 12 (12), 2693-2703.