MALTASA: CARACTERISTICI, SINTEZĂ ȘI FUNCȚII - BIOLOGIE - 2025

Maltazei , de asemenea , cunoscut sub numele de α-glucozidaza, acid maltaza, invertază de glucoza, glucosidosucrasa, lizozomale α-glucozidaza sau maltase-glucoamilază este enzima responsabilă pentru hidroliza maltoză în celulele epiteliului intestinal în timpul etapelor finale ale digestiei de amidon.

Face parte din clasa hidrolazelor, în special a subclasei glicozidelor, care sunt capabile să rupă legăturile α-glucozidice între reziduurile de glucoză (CE. 3.2.1.20). Această categorie grupează mai multe enzime a căror specificitate este îndreptată spre exo-hidroliza glicozidelor terminale legate prin legături α-1,4.

Reacție catalizată de malază. În stânga o moleculă de maltoză și în dreapta cele două molecule de glucoză rezultate din hidroliză (Sursa: Dapantazis .jpg via Wikimedia Commons)

Unele malase sunt capabile să hidrolizeze polizaharidele, dar într-un ritm mult mai lent. În general, după acțiunea maltazei, se eliberează reziduuri de α-D-glucoză, cu toate acestea, enzimele din aceeași subclasă pot hidroliza β-glucani, eliberând astfel resturi de β-D-glucoză.

Existența enzimelor maltază a fost demonstrată inițial în anul 1880 și acum se știe că nu este prezentă doar la mamifere, ci și în microorganisme precum drojdia și bacteriile, precum și în multe plante și cereale superioare.

Un exemplu al importanței activității acestor enzime este legat de Saccharomyces cerevisiae, microorganismul responsabil de producerea berii și a pâinii, care este capabil să degradeze maltoză și maltotrioză, datorită faptului că are enzime maltoză, ale căror produse sunt metabolizate în produse. fermentative caracteristice ale acestui organism.

caracteristici

La mamifere

Maltază este o proteină amfipatică asociată cu membrana celulelor periei intestinale. Este cunoscută și o izozimă cunoscută sub denumirea de maltază acidă, localizată în lizozomi și capabilă să hidrolizeze diferite tipuri de legături glicozidice pe diferite substraturi, nu doar maltoză și legături α-1,4. Ambele enzime au multe caracteristici structurale.

Enzima lizozomală are aproximativ 952 de aminoacizi și este prelucrată post-traducere prin glicozilare și îndepărtarea peptidelor la extremitățile N și C.

Studiile efectuate cu enzima din intestinul șobolanilor și porcilor stabilesc că la aceste animale enzima este formată din două subunități care diferă între ele în ceea ce privește unele proprietăți fizice. Aceste două subunități provin din același precursor polipeptidic care este scindat proteolitic.

Spre deosebire de porci și șobolani, enzima la om nu are două subunități, ci este o singură greutate moleculară mare și foarte glicozilată (prin N- și O-glicozilare).

În drojdii

Maltaza drojdiei, codificată de gena MAL62, cântărește 68 kDa și este o proteină citoplasmatică care există ca monomer și hidrolizează un spectru larg de α-glucozide.

În drojdie există cinci izoenzime codificate în zonele telomerice ale cinci cromozomi diferiți. Fiecare locus codificant al genei MAL cuprinde, de asemenea, un complex genic al tuturor genelor implicate în metabolismul maltozei, inclusiv permeaza și proteinele reglatoare, ca și cum ar fi un operon.

În plante

S-a dovedit că enzima prezentă la plante este sensibilă la temperaturi peste 50 ° C și că maltaza apare în cantități mari în cerealele încolțite și non-încolțite.

În plus, în timpul degradării amidonului, această enzimă este specifică pentru maltoză, deoarece nu acționează asupra altor oligozaharide, dar se termină întotdeauna cu formarea de glucoză.

Sinteză

La mamifere

Maltaza intestinală umană este sintetizată sub forma unui lanț polipeptidic unic. Carbohidrații bogați în reziduuri de manoză sunt adăugați corelațional prin glicozilare, care pare să protejeze secvența de degradarea proteolitică.

Studiile asupra biogenezei acestei enzime stabilesc faptul că este asamblat ca o moleculă cu greutate moleculară mare într-o stare „legată de membrană” a reticulului endoplasmic și că este ulterior prelucrată de enzime pancreatice și „re-glicozilată” în Complexul Golgi.

În drojdii

În drojdie există cinci izoenzime codificate în zonele telomerice ale cinci cromozomi diferiți. Fiecare locus codificant al genei MAL cuprinde, de asemenea, un complex genic al tuturor genelor implicate în metabolismul maltozei, inclusiv permează și proteine ​​reglatoare.

În bacterii

Sistemul de metabolizare a maltozei din bacterii, cum ar fi E. coli, este foarte asemănător cu sistemul lactozei, în special în organizarea genetică a operonului responsabil de sinteza proteinelor reglatoare, transportatoare și enzime active pe substrat (maltaze ).

Caracteristici

În majoritatea organismelor unde a fost detectată prezența enzimelor, cum ar fi maltaza, această enzimă joacă același rol: degradarea dizaharidelor, cum ar fi maltoza, pentru a obține produse de carbohidrați solubili care sunt mai ușor metabolizați.

În intestinul mamiferelor, maltaza joacă un rol cheie în etapele finale ale degradării amidonului. Deficiențele acestei enzime sunt în general observate în condiții precum glicogeneza de tip II, care este legată de depozitarea glicogenului.

În bacterii și drojdii, reacțiile catalizate de enzime de acest tip reprezintă o sursă importantă de energie sub formă de glucoză care intră pe calea glicolitică, în scopuri de fermentare sau nu.

La plante, maltaza, împreună cu amilazele, participă la degradarea endospermei în semințele care "adormesc" și care sunt activate de giberelline, hormonii reglatori ai creșterii plantelor, ca o condiție prealabilă pentru germinare.

În plus, multe plante tranzitorii producătoare de amidon în timpul zilei au maltaze specifice care contribuie la degradarea intermediarilor în metabolismul lor pe timp de noapte, iar cloroplastele au fost considerate principalele locuri de depozitare a maltozei în aceste organisme.

Referințe

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Purificarea și caracterizarea ulterioară a acidului a-glucozaza. Jurnalul biochimic, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosinteza proteinelor microvilare intestinale. Jurnalul biochimic, 210, 389-393.
3. Davis, WA (1916). III. Distribuția maltazei în plante. Funcția maltazei în degradarea amidonului și influența acesteia asupra activității amiloclasice a materialelor vegetale. Jurnalul biochimic, 10 (1), 31–48.
4. ExPASy. Portal de resurse bioinformatice. (Nd). Preluat de la enzimă.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP, și Sharkey, TD (2005). Lungimea zilei și efectele circadiene asupra degradării amidonului și a metabolizării maltozelor. Fiziologia plantelor, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Structura, biosinteza și glicozilarea micului intestinal uman. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Controlul sintezei maltazei în drojdie. Microbiologie moleculară, 5 (9), 2079-2084.
8. Comitetul Nomenclaturii Uniunii Internaționale de Biochimie și Biologie Moleculară (NC-IUBMB). (2019). Preluat de la qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., … Ploeg, V. der. (o mie noua sute nouazeci si cinci). Glicogeneza tip II (Deficiență de maltază acidă). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Studii de dormitorizare la semințele de Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Structura și specificitatea de porc amfifilic Microvillus Maltază / Glucoamilază. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.