LISOZIMA: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚII - BIOLOGIE - 2025

Cele lizozimele sunt enzime hidrolitice larg distribuite în natură capabilă să hidrolizeze legăturile glicozidice ale peretelui peptidoglican bacteriilor. Sunt prezenți la plante și animale și funcționează ca un mecanism de apărare împotriva infecțiilor bacteriene.

Descoperirea acestor enzime datează din 1922, când Alexander Fleming și-a dat seama că există o proteină care avea capacitatea catalitică de a liza bacteriile în unele țesuturi și secreții umane.

Reprezentare grafică a structurii lizozimelor (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD la Institutul European de Bioinformatică prin Wikimedia Commons)

Datorită obținerii ușoare și a dimensiunilor mici, lizozima a fost una dintre primele enzime care a fost secvențiată și a cărei structură a fost determinată prin razele X. În prezent este utilizată ca sistem model în chimie, enzimologie, cristalografie și biologie moleculară a proteinelor.

Liozima este o enzimă "bacteriolitică" care este specializată în hidroliza legăturilor glicozidice β-1,4 care se formează între acidul N-acetilmuramic și N-acetilglucosamina prezent în peretele celularului peptidoglican care este expus în special în bacterii gram pozitive.

Are diverse funcții, atât digestive, cât și imunologice, în toate organismele în care este exprimat și utilizat ca resursă biotehnologică în diverse scopuri.

caracteristici

Liziozimele sunt exprimate de principalele grupuri de organisme vii de pe planetă, dar sunt deosebit de abundente la animale și de la acestea au fost purificate și studiate în continuare.

La oameni, lizozima se găsește în concentrații mari în diferite lichide și țesuturi, cum ar fi ficatul, cartilajul, saliva, mucusul și lacrimile. Este exprimat de celulele hematopoietice și se găsește și în granulocite, monocite și macrofage, precum și în alte celule precursoare din măduva osoasă.

Liozimele de substraturi de origine vegetală hidrolizează asemănătoare cu cele utilizate de alte enzime strâns legate cunoscute sub numele de chitinaze, din acest motiv pot hidroliza și legături în chitină, deși cu o eficiență mai mică.

Tipuri de lizozime la animale și caracteristicile lor

Cel puțin trei tipuri de lizozime au fost descrise în regnul animal:

-Lizozimele de tip C („C” „ c onvencional” sau „ c hicken” adică pui englezesc)

-Lysozymes tip G ("G" pentru " g oose", care înseamnă gâscă în engleză) și

-Lysozymes tip I („I” din „ I nvertebrates”)

Cele trei clase de lizozime diferă între ele în ceea ce privește secvențele de aminoacizi, caracteristicile lor biochimice și proprietățile lor enzimatice.

Lizozime de tip C

Aceste lizozime sunt considerate enzimele „model” ale acestei familii, deoarece au servit ca model pentru studii de structură și funcție. Ei sunt cunoscuți ca tipul „C” al „puiului” englez, deoarece au fost izolați pentru prima dată de albul ouălor de pui.

În această clasă sunt lizozimele produse de majoritatea vertebratelor, în special păsările și mamiferele. De asemenea, include enzime prezente în unele artropode precum Lepidoptera, Diptera, unele arahnide și crustacee.

Sunt enzime mici, deoarece au o greutate moleculară care nu depășește 15 kDa. Sunt proteine ​​de bază cu puncte izoelectrice mari.

Liziozime de tip G

Prima lizozimă de acest tip a fost identificată în albus de ou de gâscă și este prezentă la numeroase specii de păsări, cum ar fi puii, lebede, struți, casufe și altele.

În unele cazuri, lizozimele de tip G sunt mai abundente decât lizozimele de tip C la albusurile de ou ale anumitor păsări, în timp ce în altele este adevărat, lizozimele de tip C sunt mai abundente.

Aceste lizozime sunt prezente și la moluștele bivalve și la unele tunicate. Sunt puțin mai mari decât proteinele de tip C, dar greutatea lor moleculară nu depășește de obicei 25 kDa.

Lizozime de tip I

Aceste lizozime sunt prezente în principal la animalele nevertebrate. Prezența sa a fost determinată în anelide, echinoderme, crustacee, insecte, moluște și nematode și este absentă la mamifere și alte vertebre.

Au puncte izoelectrice mai acide decât cele de tip C și proteine ​​de tip G.

Structura

Cele trei tipuri de enzime animale descrise în secțiunea anterioară au structuri tridimensionale destul de similare.

Liozima umană este un lizozimă de tip C și a fost prima dintre aceste enzime care a fost studiată și caracterizată structural. Este o proteină mică cu 130 de resturi de aminoacizi și este codificată de o genă situată pe cromozomul 12, care are 4 exoni și 3 introni.

Structura sa este împărțită în două domenii: unul cunoscut sub numele de domeniul α și celălalt ca domeniu β . Domeniul α este compus din patru elicele alfa, iar domeniul β este format dintr-o foaie β antiparalelă și o buclă mare.

Situsul catalitic al enzimei este situat în fanta care se formează între ambele domenii, iar pentru unirea cu substratul are reziduuri de acid glutamic și acid aspartic. În plus, acesta are cel puțin șase „subsumuri” cunoscute sub numele de A, B, C, D, E și F, capabile să se lege cu șase reziduuri consecutive de zahăr.

Caracteristici

Liziozima nu numai că are funcții fiziologice în protecția și combaterea infecțiilor bacteriene în organismele care o exprimă, dar, așa cum s-a menționat, a fost foarte utilă ca model enzimă din punct de vedere chimic, enzimatic și structural.

În industria de astăzi este recunoscut ca un bactericid puternic și este utilizat pentru conservarea alimentelor și a medicamentelor.

Datorită reacției pe care aceste enzime o catalizează, ele pot acționa asupra diferitelor populații bacteriene și pot modifica stabilitatea pereților lor, ceea ce ulterior se traduce prin liză celulară.

În combinație cu alte enzime similare, lizozimele pot acționa atât asupra bacteriilor gram-pozitive, cât și ale celor gram-negative, deci pot fi considerate părți ale sistemului „imun” antibacterian din diferite clase de organisme.

În globulele albe prezente în sângele mamiferelor, aceste enzime au funcții importante în degradarea microorganismelor invadatoare, făcându-le esențiale pentru sistemul imunitar al oamenilor și al altor mamifere.

Liziozimele din plante îndeplinesc în esență aceleași funcții ca și la animalele care le exprimă, deoarece sunt prima linie de apărare împotriva agenților patogeni bacterieni.

Referințe

1. Callewaert, L., & Michels, W. (2010). Liziozimele din regnul animalelor. J. Biosci. , 35 (1), 127-160.
2. Merlini, G., & Bellotti, V. (2005). Lizozima: o moleculă paradigmatică pentru investigarea structurii, funcției și defalcării proteice. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lisozyme: o scurtă recenzie. Jurnal medical postuniversitar, 53, 257-259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Lisozima în zootehnie: un ghid pentru selecția bolilor. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347-360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Relații structurale în superfamilia lizozimă: dovezi semnificative pentru motivele de semnătură ale glicozidelor. PLoS One, 5 (11), 1-10.