LIZINA: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚII, BIOSINTEZĂ - BIOLOGIE - 2025

Lizină ( Lys , K ) sau acidul ε -diaminocaproic , este unul dintre cei 22 de aminoacizi care alcătuiesc sus proteinele organismelor vii și la oameni, este considerată a fi esențială, deoarece nu are nici o cale de biosinteză.

A fost descoperit de Drechsel în 1889 ca produs al hidrolizei (descompunerea) cazeogenului. Ani mai târziu, Fischer, Siegfried și Hedin au stabilit că aceasta face parte, de asemenea, din proteine ​​precum gelatina, albumina de ou, conglutina, fibrina și alte proteine.

Structura chimică a aminoacidului Lizină (Sursa: Borb, prin Wikimedia Commons)

Apariția sa a fost demonstrată ulterior în materialul germinativ și în majoritatea proteinelor vegetale examinate, cu care a fost determinată abundența sa ca element constitutiv general al tuturor proteinelor celulare.

Este considerat unul dintre principalii aminoacizi „limitanți” din dietele bogate în cereale și din acest motiv se crede că afectează calitatea conținutului de proteine ​​consumate de diferitele populații subdezvoltate ale lumii.

Unele studii au stabilit că aportul de lizină favorizează producerea și eliberarea hormonilor insulină și glucagon, care au efecte importante asupra metabolismului energetic al organismului.

caracteristici

Lizina este un α-aminoacid încărcat pozitiv, are 146 g / mol greutate moleculară, iar valoarea constantei de disociere a lanțului său lateral (R) este 10,53, ceea ce implică faptul că, la pH-ul fiziologic, grupul său amino substituent acesta este complet ionizat, oferind aminoacidului o încărcătură pozitivă netă.

Apariția sa în proteine ​​a diferitelor tipuri de organisme vii este aproape de 6% și diverși autori consideră că lizina este esențială pentru creșterea și repararea adecvată a țesuturilor.

Celulele au o cantitate mare de derivați ai lizinei, care îndeplinesc o mare varietate de funcții fiziologice. Printre acestea se numără hidroxilizina, metil-lizina și altele.

Este un aminoacid cetogen, ceea ce presupune că metabolismul său produce scheletele de carbon ale substraturilor intermediare pentru căile de formare a moleculelor cum ar fi acetil-CoA, cu formarea ulterioară a corpurilor cetonice în ficat.

Spre deosebire de alți aminoacizi esențiali, acesta nu este un aminoacid glucogen. Cu alte cuvinte, degradarea sa nu se încheie cu producerea intermediarilor căii producătoare de glucoză.

Structura

Lizina este clasificată în grupul de aminoacizi de bază, ale căror lanțuri laterale au grupuri ionizabile cu sarcini pozitive.

Lanțul său lateral sau grupa R are o a doua grupare amino primară atașată la atomul de carbon în poziția ε a lanțului său alifatic, de unde și numele său "ε-aminocaproic".

Are un atom de carbon α, la care este atașat un atom de hidrogen, o grupare amino, o grupare carboxil și lanțul lateral R, caracterizat prin formula moleculară (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Deoarece lanțul lateral are trei grupe de metilen și, deși molecula de lizină are o grupă amino încărcată pozitiv la pH fiziologic, această grupă R are un caracter hidrofob puternic, motiv pentru care este adesea „îngropată” în structurile proteice. , lăsând în afara numai grupa ε-amino.

Grupul amino de pe lanțul lateral al lizinei este foarte reactiv și participă în general la centrii activi ai multor proteine ​​cu activitate enzimatică.

Caracteristici

Lizina, fiind un aminoacid esențial, îndeplinește mai multe funcții ca micronutrienți, în special la om și la alte animale, dar este, de asemenea, un metabolit în diferite organisme, cum ar fi bacteriile, drojdia, plantele și algele.

Caracteristicile lanțului său lateral, în special cele ale grupului ε-amino atașat lanțului hidrocarburilor care este capabil să formeze legături de hidrogen, îi conferă proprietăți speciale care îl fac participant la reacțiile catalitice în diferite tipuri de enzime.

Este foarte important pentru creșterea normală și remodelarea mușchilor. În plus, este o moleculă precursoare pentru carnitină, un compus sintetizat în ficat, creier și rinichi care este responsabil de transportul acizilor grași în mitocondrii pentru producerea de energie.

Acest aminoacid este de asemenea necesar pentru sinteza și formarea colagenului, o proteină importantă a sistemului țesutului conjunctiv din corpul uman, de aceea contribuie la menținerea structurii pielii și a oaselor.

Are funcții recunoscute experimental în:

- Protecția intestinelor împotriva stimulilor stresanți, contaminarea cu agenți patogeni bacterieni și virali etc.

- Reduceți simptomele anxietății cronice

- Promovați creșterea sugarilor care cresc în condiții de dietă de calitate scăzută

biosinteza

Oamenii și alte mamifere nu pot sintetiza lizina aminoacidului in vivo și din acest motiv trebuie să-l obțină din proteinele animale și vegetale ingerate cu alimente.

Două căi diferite pentru biosinteza lizinei au evoluat în lumea naturală: una folosită de bacterii, plante și ciuperci „inferioare” și una folosită de eugleneizi și ciuperci „superioare”.

Biosinteza lizinei la plante, ciuperci inferioare și bacterii

În aceste organisme, lizina este obținută din acid diaminopimelic printr-o rută în 7 etape care începe cu piruvat și aspartat semialdehidă. Pentru bacterii, de exemplu, această rută implică producerea lizinei în scopul (1) sintezei proteice, (2) sintezei diaminopimelatului și (3) sintezei lizinei care va fi utilizată în peretele celular al peptidoglicanului.

Aspartatul, în organismele care prezintă această cale, nu numai că dă naștere la lizină, dar duce și la producerea de metionină și treonină.

Calea se diverge în semialdehidă aspartat pentru producția de lizină și în homoserină, care este un precursor pentru treonină și metionină.

Biosinteza lizinei la ciuperci superiori și euglenide

Sinteza lizinei de novo în ciuperci superioare și microorganisme euglenide are loc prin intermediarul L-α-aminoadipat, care este transformat de nenumărate ori în moduri diferite decât în ​​bacterii și plante.

Traseul este format din 8 etape enzimatice, care implică 7 intermediari liberi. Prima jumătate a căii are loc în mitocondrii și realizează sinteza de α-aminoadipat. Conversia α-aminoadipatului în L-lizină are loc mai târziu în citosol.

- Primul pas al rutei constă în condensarea moleculelor α-cetoglutarat și acetil-CoA de către enzima homocitrat sintază, care produce acid homocitric.

- Acidul homocitric este deshidratat în acid cis-homoaconitic, care este apoi transformat în acid homoizocitric de o enzimă homoaconitază.

- Acidul Homoisocitric este oxidat de homoizocitrat dehidrogenază, realizând astfel formarea tranzitorie de oxoglutarat, care pierde o moleculă de dioxid de carbon (CO2) și sfârșește ca acid α-catoadipic.

- Acest ultim compus este transaminat printr-un proces dependent de glutamat datorită acțiunii enzimei aminoadipat aminotransferaza, care produce L-α-aminoadipic acid.

- Lanțul lateral al acidului L-α-aminoadipic este redus la formarea acidului L-α-aminoadipic-δ-semialdehida prin acțiunea unui aminoadipat reductază, o reacție care necesită ATP și NADPH.

- Sucropina reductază catalizează apoi condensul acidului L-α-aminoadipic-δ-semialdehida cu o moleculă de L-glutamat. Ulterior imino este redus și se obține sucropină.

- În cele din urmă, legătura carbon-azot în porțiunea de glutamat a zaharharinei este „tăiată” de enzima sacaropină dehidrogenază, obținând L-lizină și acid α-cetoglutarat ca produse finale.

Alternative la lizină

Testele experimentale și analizele efectuate cu șobolani în perioada de creștere au permis elucidarea faptului că ε- N-acetil-lizina poate înlocui lizina pentru a sprijini creșterea descendenței și asta datorită prezenței unei enzime: ε-lizină acilază .

Această enzimă catalizează hidroliza ε- N-acetil-lizinei pentru a produce lizina și o face foarte rapid și în cantități mari.

Degradare

La toate speciile de mamifere, prima etapă a degradării lizinei este catalizată de enzima lizină-2-oxoglutarat reductază, capabilă să transforme lizina și α-oxoglutaratul în zaharharină, un derivat de aminoacizi prezent în fluidele fiziologice animale și al cărui existența în ele a fost demonstrată la sfârșitul anilor 60.

Sucropina este transformată în α-aminoadipat δ-semialdehidă și glutamat prin acțiunea enzimei sacaropină dehidrogenază. O altă enzimă este, de asemenea, capabilă să utilizeze sacropina ca substrat pentru a o hidroliza din nou la lizină și α-oxoglutarat, iar aceasta este cunoscută sub numele de sacaropină oxidoreductază.

Sucropina, unul dintre principalii intermediari metabolici în degradarea lizinei, are o rată de rulaj extrem de ridicată, în condiții fiziologice, motiv pentru care nu se acumulează în lichide sau țesuturi, fapt demonstrat de activitățile ridicate găsite de zaharharina dehidrogenază.

Cu toate acestea, cantitatea și activitatea enzimelor implicate în metabolismul lizinei depinde, în mare măsură, de diverse aspecte genetice ale fiecărei specii, deoarece există variații intrinseci și mecanisme specifice de control sau reglare.

"Sacaropinuria"

Există o afecțiune patologică legată de pierderea copioasă de aminoacizi, cum ar fi lizina, citrulina și histidina prin urină și aceasta este cunoscută sub numele de "zaharharininurie". Sucropina este un derivat al aminoacizilor din metabolismul lizinei care este excretat împreună cu cei trei aminoacizi menționați în urină la pacienții „sacropinurici”.

Sucropina a fost descoperită inițial în drojdia de bere și este un precursor al lizinei în aceste microorganisme. În alte organisme eucariote, acest compus este produs în timpul degradării lizinei în mitocondriile hepatocitelor.

Alimente bogate în lizină

Lizina este obținută din alimentele consumate în dietă, iar omul adult adult are nevoie de cel puțin 0,8 g de ea pe zi. Se găsește în numeroase proteine ​​de origine animală, în special în cărnile roșii precum carnea de vită, mielul și puiul.

Se găsește în pești precum ton și somon, precum și în fructe de mare, cum ar fi stridii, creveți și midii. Este prezent și în proteinele constitutive ale produselor lactate și derivații acestora.

În alimentele vegetale se găsește în cartofi, ardei și praz. Se găsește și în avocado, piersici și pere. În leguminoase precum boabele de rinichi, năutul și soia; în semințele de dovleac, în nuci de macadamie și în caju (merey, anacard, etc).

Beneficiile aportului său

Acest aminoacid este inclus în numeroase medicamente de formulare nutraceutică, adică izolate de compuși naturali, în special de plante.

Este utilizat ca anticonvulsivant și, de asemenea, s-a dovedit a fi eficient în inhibarea replicării Herpes Simplex Virus tip 1 (HSV-1), care se manifestă de obicei în perioadele de stres, când sistemul imunitar este deprimat sau „slăbit” sub formă de blistere. sau herpes pe buze.

Eficacitatea suplimentelor de L-lizină pentru tratamentul plăgilor la rece se datorează faptului că „concurează” sau „blochează” arginina, un alt aminoacid proteic, care este necesar pentru înmulțirea HSV-1.

S-a stabilit că lizina are și efecte anti-anxiolitice, deoarece ajută la blocarea receptorilor implicați în răspunsurile la diferiți stimuli stresanți, pe lângă participarea la reducerea nivelurilor de cortizol, „hormonul stresului”.

Unele studii au indicat că poate fi util pentru inhibarea creșterii tumorilor canceroase, pentru sănătatea ochilor, pentru controlul tensiunii arteriale, printre altele.

La animale

O strategie comună pentru tratarea infecțiilor cu virusul herpes I la feline este suplimentarea cu lizină. Totuși, unele publicații științifice stabilesc că acest aminoacid nu are, la feline, nicio proprietate antivirală, ci mai degrabă acționează prin reducerea concentrației de arginină.

Cu privire la sănătatea sugarilor

Ingestia experimentală de L-lizină, adăugată la laptele sugarilor în perioada de lactație, s-a dovedit a fi benefică pentru câștigarea masei corporale și pentru inducerea apetitului la copii în primele etape ale dezvoltării postnatale.

Cu toate acestea, excesul de L-lizină poate provoca excreții urinare exagerate de aminoacizi, atât cu caracteristici neutre, cât și de bază, ceea ce duce la dezechilibrul corpului lor.

Suplimentarea în exces de L-lizină poate duce la suprimarea creșterii și la alte efecte histologice evidente în organele majore, probabil datorită pierderii de aminoacizi în urină.

În același studiu, sa arătat că suplimentarea lizinei îmbunătățește proprietățile nutritive ale proteinelor vegetale ingerate.

Alte studii similare efectuate la adulți și copii de ambele sexe în Ghana, Siria și Bangladesh, au scos în evidență proprietățile benefice ale aportului de lizină pentru reducerea diareei la copii și a unor afecțiuni respiratorii fatale la bărbații adulți.

Tulburări ale deficitului de lizină

Lizina este, ca toți aminoacizii esențiali și neesențiali, necesară sintezei corecte a proteinelor celulare care contribuie la formarea sistemelor de organe ale corpului.

Deficiențele marcate ale lizinei în dietă, deoarece este un aminoacid esențial care nu este produs de organism, poate duce la dezvoltarea simptomelor anxioase mediate de serotonină, pe lângă diaree, legate și de receptorii serotoninei.

Referințe

1. Bol, S., & Bunnik, EM (2015). Suplimentarea cu lizină nu este eficientă pentru prevenirea sau tratamentul infecției cu herpesvirus felin 1 la pisici: o revizuire sistematică. Cercetări veterinare BMC, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Saccharopinuria: o nouă eroare înnăscută a metabolizării lizinei. Natura, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., & Jerez-Timaure, N. (2015). Evaluarea nivelurilor de lizină digerabilă în dietele cu densitate energetică ridicată pentru porci de finisare Revista MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Fellows, BFCI, & Lewis, MHR (1973). Metabolismul lizinei la mamifere. Jurnalul biochimic, 136, 329-334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR, & Varisi, VA (2003). Catabolism lizină: flux, rol metabolic și reglare. Jurnalul brazilian de fiziologie a plantelor, 15 (1), 9-18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Efectul suplimentării cu lizină asupra sănătății și morbidității la subiecții aparținând gospodăriilor periurbane sărace din Accra, Ghana. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928–939.
7. Hutton, CA, Perugini, MA, & Gerrard, JA (2007). Inhibarea biosintezei lizinei: o strategie de antibiotice în evoluție. Molecular BioSystems, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, & Nuttall, FQ (2009). Ingestia de lizină atenuează în mod semnificativ răspunsul glucozei la glucoza ingerată, fără modificarea răspunsului la insulină American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314–320.
9. Nagai, H., & Takeshita, S. (1961). Efectul nutrițional al suplimentării cu L-Lizină asupra creșterii sugarilor și copiilor. Pediatria Japonică, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). Healthline. Preluat pe 4 septembrie 2019, de pe www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM, & Jackson, MD (2000). Biosinteza lizinei și metabolismul la ciuperci. Rapoarte despre produse naturale, 17 (1), 85–97.