IZOLEUCINĂ: CARACTERISTICI, FUNCȚII, BIOSINTEZĂ, ALIMENTE - BIOLOGIE - 2025

Izoleucină (lle, I) este unul dintre cei 22 aminoacizi naturali , ca parte a proteinelor. Deoarece organismul uman, ca și al altor mamifere, nu îl poate sintetiza, izoleucina este printre cei 9 aminoacizi esențiali care trebuie obținuți din dietă.

Acest aminoacid a fost izolat pentru prima dată în 1903 de omul de știință F. Ehrlich din constituenții azotati ai sfeclei sau sfeclei melase. Ulterior, același autor a separat isoleucina de produsele de descompunere ale fibrinei și a altor proteine.

Structura chimică a aminoacidului Isoleucină (Sursa: Clavecin via Wikimedia Commons)

Este un aminoacid nepolar prezent într-o mare parte a proteinelor celulare ale organismelor vii, în plus, face parte din grupul de aminoacizi cu catenă ramificată BCAAs (din engleza B ranched C hain A mino A cids), împreună cu leucina și valină.

Are funcții în stabilirea structurii terțiare a multor proteine ​​și, în plus, participă la formarea diferiților precursori metabolici legați de metabolismul energiei celulare.

caracteristici

Izoleucina este clasificată în grupul de aminoacizi nepolari cu grupe R sau lanțuri de natură alifatică, adică cu lanțuri hidrocarburi hidrofobe.

Datorită acestei caracteristici, aminoacizii din această grupă, cum ar fi alanina, valina și leucina, tind să rămână aproape unul de celălalt, ceea ce contribuie la stabilizarea proteinelor din care fac parte prin interacțiuni hidrofobe.

Acest aminoacid nepolar cântărește aproximativ 131 g / mol și este prezent în proteine ​​într-o proporție apropiată de 6%, adesea „îngropată” în centrul acestora (datorită calităților sale hidrofobe).

Structura

Izoleucina este un α-aminoacid care, la fel ca ceilalți aminoacizi, are un atom de carbon central numit α carbon (care este chiral), la care sunt atașate patru grupe diferite: un atom de hidrogen, o grupare amino (-NH2), o grupare carboxil (-COOH) și o lanț lateral sau o grupare R.

Grupul R al izoleucinei este format dintr-un singur hidrocarbură ramificată de 4 atomi de carbon (-CH3-CH2-CH (CH3)) în al cărui lanț se află și un atom de carbon chiral.

Datorită acestei caracteristici, izoleucina are patru forme posibile: două dintre ele sunt izomerii optici cunoscuți ca L-izoleucină și D-izoleucină, iar celelalte două sunt diastereoizomerii L-izoleucinei. Forma predominantă în proteine ​​este L-izoleucina.

Formula moleculară a izoleucinei este C6H13NO2, iar denumirea sa chimică este acidul α-amino-β-metil-β-etilpropionic sau acidul 2-amino-3-metil pentatonic.

Caracteristici

Isoleucina are multiple funcții fiziologice la animale, inclusiv

- Vindecarea ranilor

- Dezintoxicare cu deșeuri de azot

- Stimularea funcțiilor imunitare și

- Promovarea secreției diferiților hormoni.

Este considerat un aminoacid glucogen, deoarece servește ca o moleculă precursoare pentru sinteza intermediarilor ciclului acidului citric (ciclul Krebs) care ulterior contribuie la formarea glucozei în ficat.

Din acest motiv, se consideră că izoleucina participă la reglarea nivelului de glucoză plasmatică, ceea ce are implicații importante din punct de vedere energetic al organismului.

Izoleucina contribuie la căile de sinteză ale glutaminei și alaninei, lucrând în favoarea echilibrului dintre aminoacizii cu lanț ramificat.

În mediul clinic, unii autori subliniază că o creștere a concentrațiilor de izoleucină, leucină, tirozină și valină pot fi markeri caracteristici ai celulelor afectate de tumori, urmată de o creștere a nivelului de glutamină.

Alte funcții

Diferite investigații științifice au arătat că izoleucina este necesară pentru sinteza hemoglobinei, proteina care este responsabilă cu transportul oxigenului în sângele multor animale.

În plus, acest aminoacid activează intrarea substanțelor nutritive în celule; Unele studii dezvăluie că în timpul postului prelungit este capabil să înlocuiască glucoza ca sursă de energie și, în plus, este un aminoacid ketogen.

Aminoacizii cetogeni sunt cei ai căror scheleturi de carbon pot fi depozitate ca acizi grași sau carbohidrați, astfel funcționează în rezerva de energie.

Isoleucina și ceilalți aminoacizi cu lanț ramificat (în plus față de factorii de creștere și condițiile de mediu) lucrează la activarea căii de semnalizare a țintei Rapamicinei, mTOR (m echanistic T arget de R apamicină).

Această cale este o cale importantă de semnalizare în eucariote capabile să controleze creșterea și metabolismul celulelor, precum și sinteza proteinelor și evenimentele de autofagie. În plus, controlează progresul îmbătrânirii și unele patologii precum cancerul sau diabetul.

biosinteza

Oamenii și alte animale nu sunt în măsură să sintetizeze izoleucina, dar aceasta face parte din proteinele celulare datorită achiziției sale din alimentele pe care le consumăm zilnic.

Plantele, ciupercile și majoritatea microorganismelor sunt capabile să sintetizeze acest aminoacid pe căi oarecum complexe, care, în general, sunt interconectate cu cele ale altor aminoacizi, de asemenea, considerate esențiale pentru om.

Există, de exemplu, căi pentru producerea izoleucinei, lizinei, metioninei și treoninei din aspartat.

În bacterii, în special, izoleucina este produsă din aminoacidul treonină, prin piruvat, printr-o cale care implică condensarea a 2 dintre carbunii piruvat cu o moleculă a-ketobutirat derivată din treonină.

Reacția începe cu acțiunea enzimei treonină dehidratază, care catalizează deshidratarea treoninei pentru a produce α-cetobutirat și amoniu (NH3). Ulterior, aceleași enzime care participă la biosinteza valinei contribuie la etapele

- Transaminarea

- Decarboxilarea oxidativă a cetoacidelor corespunzătoare și

- Deshidrogenare.

În acest tip de microorganisme, sinteza aminoacizilor cum ar fi lizina, metionina, treonina și izoleucina este foarte coordonată și reglementată, în special prin feedback negativ, unde produsele reacțiilor inhibă activitatea enzimelor implicate.

În ciuda faptului că izoleucina, precum leucina și valina, sunt aminoacizi esențiali pentru om, enzimele aminotransferazei prezente în țesuturile corpului le pot interverti în mod reversibil în acizii corespunzători α-ceto, care în cele din urmă le pot înlocui în dieta.

Degradare

La fel ca mulți dintre aminoacizii cunoscuți în natură, izoleucina poate fi degradată pentru a forma intermediari ai căilor metabolice diferite, printre care se evidențiază ciclul Krebs (care oferă cea mai mare cantitate de coenzime care lucrează pentru producerea de energie sau pentru biosinteza altor compuși).

Izoleucina, triptofanul, lizina, fenilalanina, tirozina, treonina și leucina pot fi folosite pentru a produce acetil-CoA, un intermediar metabolic cheie pentru reacții celulare multiple.

Spre deosebire de alți aminoacizi, aminoacizii cu lanț ramificat (leucină, izoleucină și valină) nu sunt degradate în ficat, ci sunt oxidate ca combustibili în mușchi, creier, rinichi și țesutul adipos.

Aceste organe și țesuturi pot utiliza acești aminoacizi datorită prezenței unei enzime aminotransferază capabile să acționeze asupra celor trei și să producă aminoacizii a-ceto-corespunzători.

După ce sunt produși acești derivați de aminoacizi oxidati, complexul enzimelor α-ceto acid dehidrogenaza le catalizează decarboxilarea oxidativă, unde eliberează o moleculă de dioxid de carbon (CO2) și produce un derivat acil-CoA al aminoacizilor în cauză.

Patologii legate de metabolismul izoleucinei

Defectele metabolizării izoleucinei și a altor aminoacizi pot provoca o varietate de patologii ciudate și complexe, cum ar fi, de exemplu, boala „Urină cu sirop de arțar” (urină cu miros de sirop de arțar) sau cetoacidurie cu lanț ramificat.

După cum îi spune și numele, această boală se caracterizează prin aroma distinctivă a urinei pacienților care suferă de ea, precum și prin vărsături, convulsii, retard mental și moarte prematură.

Are de-a face, în special, cu erori în complexul enzimatic α-cetoacid dehidrogenază, cu care aminoacizii cu lanț ramificat, cum ar fi izoleucina și derivații săi oxidați sunt excretați în urină.

În total, patologiile legate de catabolismul aminoacizilor cu lanț ramificat, cum ar fi izoleucina, sunt cunoscute sub numele de acidurii organice, deși cele care sunt direct legate de acest aminoacid sunt destul de rare.

Alimente bogate în izoleucină

Acest aminoacid este abundent în țesuturile musculare ale animalelor, motiv pentru care carnea de origine animală, cum ar fi carnea de vită, carnea de porc, peștele și alte altele similare, cum ar fi mielul, puiul, curcanul, venisonul, printre altele , sunt bogate în ea.

Se găsește și în produsele lactate și în derivații lor, cum ar fi brânza. Este în ouă și, de asemenea, în diferite tipuri de semințe și nuci, ca parte esențială a proteinelor care le compun.

Este abundent în soia și mazăre, precum și în extracte de drojdie utilizate în diverse scopuri alimentare.

Nivelurile de izoleucină plasmatică pentru un om adult sunt cuprinse între 30 și 108 μmol / l, pentru copii și tineri între 2 și 18 ani este între 22 și 107 μmol / l, iar pentru sugari între 0 și 2 ani sunt aproximativ între 26 și 86 μmol / l.

Aceste date sugerează că consumul de alimente bogate în aceștia și în alți aminoacizi înrudiți este necesar pentru menținerea multor funcții fiziologice ale organismului, deoarece ființele umane nu sunt capabile să-l sintetizeze de novo.

Beneficiile aportului său

Suplimentele nutritive cu izoleucină conțin de obicei alți aminoacizi esențiali ai lanțului ramificat, cum ar fi valina sau leucina sau alții.

Printre cele mai frecvente exemple de consum de izoleucină se numără suplimentele nutritive utilizate de sportivi pentru a crește procentul de masă musculară sau sinteza proteinelor. Cu toate acestea, bazele științifice pe care se sprijină aceste practici sunt dezbătute în mod constant, iar rezultatele lor nu sunt complet garantate.

Totuși, izoleucina este utilizată pentru a contracara efectele metabolice ale deficitului de vitamine (pellagra) caracteristice pacienților care au diete bogate în sorg și porumb, care sunt alimente bogate în leucină, care pot afecta metabolismul triptofanului și de acid nicotinic la om.

Efectele pellagra la șobolani experimentali, de exemplu, implică întârzieri de creștere, care sunt depășite cu suplimentarea de izoleucină.

- În industria producției de animale

În zona producției animale, aminoacizii, cum ar fi lizina, treonina, metionina și izoleucina au fost folosiți în testele pilot pentru hrănirea porcilor care cresc în condiții controlate.

În special, izoleucina pare să aibă efecte asupra asimilării azotului, deși nu contribuie la creșterea în greutate la aceste animale de fermă.

- În unele afecțiuni clinice

Unele publicații sugerează că izoleucina este capabilă să scadă nivelul de glucoză în plasmă, astfel încât aportul său este recomandat pacienților care suferă de tulburări precum diabetul sau rate scăzute de producție de insulină.

Infecții virale

Suplimentarea cu izoleucină s-a dovedit utilă la pacienții infectați cu rotavirus care provoacă boli precum gastroenterita și diaree la copii mici și alte animale tinere.

Studii recente concluzionează că consumul acestui aminoacid de către animale experimentale cu caracteristicile menționate mai sus (infectate cu rotavirus) ajută la creșterea și performanța sistemului imunitar innascut datorită activării căilor de semnalizare a PRR sau a receptorilor cu recunoașterea modele.

Tulburări de deficiență

Deficitul de izoleucină poate duce la probleme cu vederea, pielea (cum ar fi dermatita) și intestinele (evident ca diaree și alte manifestări gastrointestinale).

Deoarece este un aminoacid esențial pentru formarea și sinteza hemoglobinei, precum și pentru regenerarea eritrocitelor (celulele sanguine), deficiențele grave de izoleucină pot avea consecințe fiziologice grave, în special legate de anemie și alte boli hematologice. .

Acest lucru a fost demonstrat experimental la rozătoarele „normale” cărora li s-au administrat diete sărace în această izoleucină, care se încheie cu dezvoltarea unor afecțiuni anemice semnificative.

Cu toate acestea, izoleucina participă la formarea hemoglobinei numai la sugari, deoarece proteina ființei umane adulte nu deține cantități semnificative de astfel de aminoacizi; acest lucru înseamnă că deficiența de izoleucină este cea mai evidentă în primele etape ale dezvoltării.

Referințe

1. Aders Plimmer, R. (1908). Constituția chimică a proteinelor. Partea I. Londra, Marea Britanie: Longmans, Green și CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Constituția chimică a proteinelor. Partea a II-a. Londra, Marea Britanie: Longmans, Green și CO.
3. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Aminoacizi și peptide. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Ghidul medicului pentru diagnosticul de laborator al bolilor metabolice (ediția a II-a).
5. Bradford, H. (1931). Istoria descoperirii aminoacizilor. II. O revizuire a aminoacizilor descriși din 1931 drept componente ale proteinelor native. Avansuri în chimia proteinelor, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Efecte distincte ale leucinei sau a unui amestec de aminoacizi cu lanț ramificat (leucină, izoleucină și valină) asupra rezistenței la oboseală și a degradării musculare și hepatice-glicogen, la șobolani instruiți. Nutriție, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminoacizi Aminoacizi. În recenziile ilustrate ale lui Lippincott: Biochimie (ediția a 3-a, pp. 1–12). Lippincott.
8. Chandran, K., & Damodaran, M. (1951). Amino-acizi și proteine ​​în formarea hemoglobinei 2. izoleucină. Jurnalul biochimic, 49, 393-398.
9. Chung, AS, & Beames, RM (1974). Lysine, Threonine, Metionine și Izoleucine Suplimentarea orzului River River pentru porci în creștere. Câine. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Scăderea concentrațiilor de izoleucină plasmatică după hemoragie gastrointestinală superioară la om. Gut, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Aminoacizi, proteine ​​și biochimie pentru cancer (vol. 241). Londra: Academic Press, Inc.
12. Encyclopaedia Britannica. (2012). Preluat 30 august 2019, de pe https://www.britannica.com/science/isoleucine
13. Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Carbohidrat dietetic și metabolizare a proteinei ingerate. Lancet, 65–68.
14. Hudson, B. (1992). Biochimia proteinelor alimentare. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Tulburări ale Leucinei, Izoleucinei și Metabolismului Valinei. În N. Blau (Ed.), Ghidul medicului pentru diagnosticul, tratamentul și urmărirea bolilor metabolice moștenite (pp. 103–141).
16. Korman, SH (2006). Erorile înnăscute ale degradării izoleucinei: o revizuire Genetică moleculară și metabolizare, 89 (4), 289-299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Efectul izoleucinei asupra pielii și a electroencefalogramei în Pellagra. The Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE, & Kirk, K. (2007). Transportul izoleucinei nutritive esențiale în eritrocitele umane infectate cu parazitul malariei Plasmodium falciparum. Sânge, 109 (5), 2217–2224.
19. Centrul Național de Informații Biotehnologice. Baza de date PubChem. l-Isoleucine, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (accesat la 31 august 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Efectul isoleucinei administrate oral cu și fără glucoză asupra insulinei, glucagonului și concentrațiilor de glucoză la subiecții care nu sunt diabetici. European E-Journal of Clinical Nutrition and Metabolism, 3 (4), 152-158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Oare eliberarea crescută de amoniac după sângerare în tractul digestiv este consecința absenței complete a izoleucinei în hemoglobină? Un studiu la porci. Hepatologie, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB și Schmidt, CLA (1931). Istoria descoperirii aminoacizilor. Recenzii chimice, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Sinteze de aminoacizi cu lanț ramificat și proteine ​​musculare la om: mit sau realitate? Journal of International Society of Sports Nutrition, 14 (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Aminoacizi: Metabolism, funcții și nutriție. Aminoacizi, 37 (1), 1–17.