CISTEINĂ: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚII, BIOSINTEZĂ - BIOLOGIE - 2025

Cisteină ( Cys, C ) este unul dintre cei 22 de aminoacizi găsite în natură ca parte a lanțurilor polipeptidice care alcătuiesc proteinele ființelor vii. Este esențială pentru stabilitatea structurilor terțiare ale proteinelor, deoarece ajută la formarea punților de disulfură intramoleculară.

La fel cum este valabil și pentru alți aminoacizi, cum ar fi alanina, arginina, asparagina, glutamatul și glutamina, glicina, prolina, serina și tirozina, oamenii sunt capabili să sintetizeze cisteina, deci nu este considerat drept un aminoacid esențial.

Structura aminoacidului Cisteină (Sursa: Hattrich prin Wikimedia Commons)

În ciuda acestui fapt, și având în vedere faptul că ratele de sinteză nu îndeplinesc întotdeauna cerințele organismului, unii autori descriu cisteina drept un aminoacid esențial „condiționat”.

Acest aminoacid a fost numit după „cistină”, o componentă a calculilor biliari descoperită în 1810, al cărei nume a fost inventat în 1832 de A. Baudrimont și F. Malaguti. Câțiva ani mai târziu, în 1884, E. Baumann a descoperit că cisteina era produsul reducerii cistinei.

După lucrările efectuate de Bauman, în 1899, s-a stabilit că cisteina este principalul component al proteinei care alcătuiește coarnele diferitelor animale, ceea ce a sugerat utilizarea posibilă a acesteia pentru sinteza polipeptidelor.

Se știe acum că cisteina corporală provine din alimente, reciclarea proteinelor și sinteza endogenă, care apare în principal în hepatocite.

caracteristici

Cisteina are o greutate moleculară de 121,16 g / mol și este, împreună cu leucina, izoleucina, valina, fenilalanina, triptofanul, metionina și tirozina, printre cei mai hidrofobi aminoacizi.

Aparține grupului de aminoacizi polari neîncărcați și, la fel ca alți aminoacizi, poate fi degradat prin hidroliză alcalină la temperaturi ridicate.

Ca și triptofanul, serina, glicina și treonina, cisteina este un precursor metabolic pentru gluconeogeneză și ketogeneză (formarea corpilor cetonici).

Acest aminoacid există ca parte a secvenței peptidice a proteinelor, dar poate fi găsit și liber în plasma sanguină sub formă de omogen (cistină, derivat) sau disulfuri mixte, compuse din forma homocisteină-cisteină.

Principala diferență între cisteina liberă și cea care se găsește în structura proteinelor este că prima este într-o stare redoxă foarte oxidată, în timp ce cea din urmă este de obicei destul de redusă.

Structura

La fel ca în restul aminoacizilor descriși până în prezent, cisteina are un atom de carbon central, care este chiral și este cunoscut sub numele de α-carbon.

Patru specii chimice diferite sunt atașate acestui atom de carbon:

- o grupare amino (-NH3 +)

- o grupare carboxil (-COO-)

- un atom de hidrogen și

- un substituent (-R).

Grupa substituent este cea care dă identitatea fiecărui aminoacid, iar cea a cisteinei este caracterizată prin conținerea unui atom de sulf ca parte a unei grupe tiol sau sulfhidril (-CH2-SH).

Acest grup este cel care îi permite să participe la formarea punților de disulfură intra- și intermoleculare. Deoarece este un nucleofil, poate participa și la reacții de substituție.

De fapt, acest lanț lateral de cisteină poate fi modificat pentru a forma doi compuși cunoscuți ca "selenocisteină" și "lantionină". Primul este un aminoacid care participă, de asemenea, la formarea proteinelor, iar al doilea este un derivat de aminoacizi neproteice.

Gruparea tiol a cisteinei se caracterizează, de asemenea, prin afinitatea ridicată de ionii de argint și mercur (Ag + și Hg2 +).

Caracteristici

Principalele funcții ale cisteinei în organismele vii au legătură cu participarea acesteia la formarea proteinelor. În mod specific, cisteina participă la stabilirea punților disulfurice, care sunt esențiale pentru formarea structurii proteice terțiare.

În plus, acest aminoacid nu este util numai pentru sinteza proteinelor, ci participă și la sinteza glutationului (GSH) și asigură sulful redus pentru metionină, acid lipoic, tiamină, coenzima A (CoA), molibopterină (un cofactor) și alți compuși importanți din punct de vedere biologic.

În condiții de cantități excesive de aminoacizi cu sulf, cisteina și alți aminoacizi înrudiți pot fi folosiți pentru producerea piruvatului și a sulfului anorganic. Piruvatul reușește să fie redirecționat către calea gluconeogenă, servind pentru producerea de glucoză.

Keratinele, care sunt unul dintre cele mai abundente tipuri de proteine ​​structurale din regnul animal, sunt bogate în reziduuri de cisteină. De exemplu, lâna de oaie conține mai mult de 4% sulf din acest aminoacid.

Cisteina participă, de asemenea, la multe reacții de oxidare-reducere, făcând-o să facă parte din locul activ al unor enzime.

Reacționând cu glucoza, acest aminoacid generează produse de reacție care introduc arome și arome atractive în unele preparate culinare.

biosinteza

Biosinteza aminoacizilor din corpul uman și cea a altor animale (mamifere și non-mamifere) are loc într-un mod specific țesutului și celulelor; este un proces care necesită energie și este de obicei separat între diferite organe.

Ficatul este unul dintre organele principale implicate în sinteza majorității aminoacizilor neesențiali, indiferent de speciile luate în considerare.

În acest sens, nu numai cisteina este sintetizată, ci și aspartatul, asparagina, glutamatul și glutamina, glicina, serina, tirozina și altele din precursorii lor aminoacizi specifici.

În 1935, Erwin Brand a stabilit că cisteina, la mamifere, este sintetizată în mod natural din metionină, care apare exclusiv în țesutul hepatic.

Acest proces se poate produce printr-o "transmetilare" de metionină, unde grupurile metil sunt transferate colinei și creatinei. Cu toate acestea, cisteina poate fi formată și din metionină datorită trans-sulfurarii.

Ulterior s-a arătat că, pe lângă metionină, unii compuși sintetici precum N-acetil cisteină, cisteamină și cistamină, sunt precursori utili pentru sinteza cisteinei.

În cazul N-acetil cisteinei, aceasta este preluată de celule, unde este transformată în cisteină de o enzimă deacetilază din citosol.

Mecanism de sinteză

Cel mai cunoscut mecanism de sinteză al cisteinei din metionină este cel al trans-sulfurizării. Acest lucru apare în principal în ficat, dar a fost, de asemenea, determinat în intestin și pancreas.

Aceasta apare din homocisteină, un compus derivat din aminoacidul metionină; iar prima reacție în această cale biosintetică este o condensare catalizată de enzima cistathionină β-sintază (CBS).

Această enzimă reprezintă pasul „compromis” al căii și condensează o homocisteină cu un rezidu de serină, un alt aminoacid proteic, care produce cistatină. Ulterior, acest compus este „tăiat” sau „scindat” de enzima cistathionază, ceea ce duce la eliberarea cisteinei.

Reglarea activității enzimatice CBS este mediată de disponibilitatea metioninei și de starea redox a celulei în care are loc acest proces.

Prin calea de sinteză a cisteinei, celulele pot trata excesul de metionină, deoarece conversia sa în cisteină este un proces ireversibil.

Sinteza cisteinei la plante și microorganisme

În aceste organisme, cisteina este sintetizată în principal din sulf anorganic, care este cea mai abundentă sursă de sulf utilizabilă în biosfera aerobă.

Acest lucru este luat, intră în celule și apoi este redus la sulf (S2-), care este încorporat în cisteină într-un mod similar cu ceea ce se întâmplă cu amoniacul în sinteza de glutamat sau glutamină.

Metabolism și degradare

Catabolismul cisteinei apare mai ales în celulele hepatice (hepatocite), deși poate apărea și în alte tipuri de celule, cum ar fi neuronii, celulele endoteliale și celulele musculare netede ale vasculaturii corpului.

Anumite defecte ale catabolismului cisteinei produc o boală moștenită cunoscută sub numele de „cistinurie”, caracterizată prin prezența pietrelor de cistină în rinichi, vezică și ureter.

Cistina este un aminoacid derivat din cisteină, iar pietrele sunt formate prin unirea a două molecule ale acestora prin atomii lor de sulf.

O parte din metabolismul cisteinei are ca rezultat formarea acidului scientosulfinic, din care se formează taurina, un aminoacid neproteic. Reacția este catalizată de enzima cisteină dioxigenază.

În plus, cisteina poate fi oxidată prin formaldehidă pentru a produce N-formil cisteină, a cărei procesare ulterioară poate duce la formarea de "mercapturat" (produsul condensării cisteinelor cu compuși aromatici).

La animale, cisteina este de asemenea folosită, precum și glutamatul și glutamina, pentru sinteza coenzimei A, glutationului (GSH), piruvatului, sulfatului și hidrogenului sulfurat.

Una dintre metodele de conversie a cisteinei în piruvat apare în două etape: prima implică îndepărtarea atomului de sulf și a doua o reacție de transaminare.

Rinichii sunt responsabili pentru excreția de sulfați și sulfiți derivați din metabolismul compușilor cu sulf, cum ar fi cisteina, în timp ce plămânii expiră dioxid de sulf și hidrogen sulfurat.

glutation

Glutationul, o moleculă formată din trei reziduuri de aminoacizi (glicină, glutamat și cisteină) este o moleculă prezentă la plante, animale și bacterii.

Are proprietăți speciale care îl fac un excelent tampon redox, deoarece protejează celulele de diferite tipuri de stres oxidativ.

Alimente bogate în cisteină

Cisteina se găsește în mod natural în alimentele care conțin sulf precum gălbenușurile de ou (galbene), ardei roșii, usturoi, ceapă, broccoli, conopidă, varză de var și Bruxelles, creștere de apă și verdeață de muștar

De asemenea, este prezent mai ales în alimentele bogate în proteine, cum ar fi carnea, leguminoasele și produsele lactate, dintre care se numără:

- Carne de vită, carne de porc, pui și pește

- Ovăz și linte

- Seminte de floarea soarelui

- Iaurt și brânză

Beneficiile aportului de cisteină

Se consideră că aportul său previne căderea părului și stimulează creșterea acestuia. În industria alimentară este utilizat pe scară largă ca ameliorator de aluat pentru pâine și, de asemenea, pentru a „reproduce” arome asemănătoare cărnii.

Alți autori au raportat că aportul de suplimente alimentare sau alimente bogate în cisteină reduce leziunile biochimice cauzate de consumul excesiv de alimente contaminate cu elemente metalice, deoarece participă la reacții de „chelare”.

Unele suplimente nutritive legate de cisteină sunt utilizate de oameni ca antioxidanți, ceea ce este considerat benefic din punct de vedere al „retardării” îmbătrânirii.

N-acetil cisteina (un precursor în sinteza cisteinei), de exemplu, este luată ca un supliment nutritiv, deoarece aceasta duce la o creștere a biosintezei glutationului (GSH).

Boli conexe

Există câteva publicații științifice care leagă niveluri ridicate de cisteină plasmatică cu obezitate și alte patologii conexe, cum ar fi bolile cardiovasculare și alte sindroame metabolice.

Cistinuria, așa cum s-a menționat mai sus, este o patologie care este legată de prezența pietrelor de cistină, un derivat al cisteinei, datorită unui defect genetic în reabsorbția renală a aminoacizilor dibasici, cum ar fi cistina.

Tulburări de deficiență

Deficitul de cisteină a fost legat de stresul oxidativ, deoarece acesta este unul dintre principalii precursori pentru sinteza de glutation. Prin urmare, deficiențele acestui aminoacid pot duce la îmbătrânirea prematură și la toate apartamentele pe care le înseamnă acest lucru.

Suplimentarea cu cisteină s-a dovedit experimental că îmbunătățește funcțiile musculare scheletice, scade raportul dintre masa corporală grasă și cea fără grăsime, scade nivelul plasmatic al citokinelor inflamatorii, îmbunătățește funcțiile sistemului imun etc.

La mijlocul anilor 1990, unele studii au sugerat că sindromul de deficiență imunitară dobândită (SIDA) ar putea fi consecința unui deficit de cisteină indus de virus.

Aceste afirmații au fost susținute de faptul că pacienții HIV-pozitivi examinați au avut un nivel scăzut de cistină plasmatică și cisteină, pe lângă concentrații scăzute de glutation intracelular.

Referințe

1. Dröge, W. (1993). Deficiența de cisteină și glutation la pacienții cu SIDA: o justificare pentru tratamentul cu N-acetil-cisteină. Farmacologie, 46, 61-65.
2. Dröge, W. (2005). Stresul oxidativ și îmbătrânirea: Îmbătrânirea este un sindrom de deficiență de cisteină? Tranzacții filozofice ale Royal Society B: Științe biologice, 360 (1464), 2355–2372.
3. Elshorbagy, AK, Smith, AD, Kozich, V., & Refsum, H. (2011). Cisteină și obezitate. Obezitate, 20 (3), 1–9.
4. Kredich, N. (2013). Biosinteza cisteinei. EcoSal Plus, 1-30.
5. McPherson, RA, & Hardy, G. (2011). Beneficiile clinice și nutriționale ale suplimentelor proteice îmbogățite cu cisteină. Opinia curentă în nutriție clinică și îngrijiri metabolice, 14, 562–568.
6. Mokhtari, V., Afsharian, P., Shahhoseini, M., Kalantar, SM, & Moini, A. (2017). O revizuire a diferitelor utilizări ale N-acetilcisteinei. Cell Journal, 19 (1), 11–17.
7. Piste, P. (2013). Antioxidantul cisteină-master. Revista internațională de științe farmaceutice, chimice și biologice, 3 (1), 143-149.
8. Quig, D. (1998). Metabolizarea cisteinei și toxicitatea metalelor. Alternative Medicine Review, 3 (4), 262-270.
9. Wu, G. (2013). Aminoacizi. Biochimie și nutriție. Boca Raton, FL: grupul Taylor și Francis.