PEROXIDASELE: STRUCTURĂ, FUNCȚII ȘI TIPURI - BIOLOGIE - 2025

Cele peroxidazelor sunt în mare parte hemoproteins cu activitate enzimatică catalizează oxidarea unei varietăți de substraturi organice și anorganice care utilizează acest peroxid de hidrogen sau alte substanțe neînrudite.

În sensul său cel mai larg, termenul "peroxidază" include enzime precum NAD- și NADP-peroxidase, acizi grași peroxidasi, citocrom-peroxizi, glutation-peroxidase și multe alte enzime nespecifice.

Diagrama unei proteine ​​peroxidazice dependente de heme (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD la Institutul European de Bioinformatică prin Wikimedia Commons)

Cu toate acestea, este mai frecvent utilizat pentru a face referire la enzime nespecifice din diferite surse care au activitate oxidoreductază și care utilizează peroxid de hidrogen și alte substraturi pentru a cataliza reacțiile lor de oxidare-reducere.

Peroxidele de Heme sunt extrem de frecvente în natură. Se găsesc la animale, plante superioare, drojdii, ciuperci și bacterii.

La mamifere, acestea sunt produse de globulele albe din sânge, uter, splină și ficat, glandele salivare, pereții stomacului, plămânii, glandele tiroidiene și alte țesuturi.

La plante, speciile de plante cele mai bogate în peroxidase sunt hreanul și smochinul. Peroxidază purificată din hrean a fost studiată și folosită în diverse scopuri în biologia experimentală și biochimie.

În celulele eucariote, aceste enzime importante se găsesc de obicei în organele specializate cunoscute sub numele de "peroxisomi", care sunt înconjurate de o singură membrană și sunt implicate în numeroase procese metabolice celulare.

Structura

În ciuda micii omologii care există între diferitele clase de peroxidase, s-a stabilit că structura lor secundară și modul în care este organizată este destul de conservată între diferitele specii.

Există câteva excepții, dar majoritatea peroxidaselor sunt glicoproteinele și se consideră că carbohidrații contribuie la stabilitatea lor la temperaturi ridicate.

Aceste proteine ​​au greutăți moleculare cuprinse între 35 și 150 kDa, ceea ce este echivalent cu aproximativ 250 și 730 reziduuri de aminoacizi.

Cu excepția mieloperoxidazei, toate moleculele de acest tip conțin o grupare heme în structura lor care, în stare de repaus, are un atom de fier în stare de oxidare Fe + 3. Plantele posedă un grup protetic cunoscut sub numele de ferroporfirină XI.

Peroxidasele au două domenii structurale care „înfășoară” grupul heme și fiecare din aceste domenii este produsul expresiei unei gene care a suferit un eveniment de duplicare. Aceste structuri sunt compuse din mai mult de 10 elice alfa legate de bucle și rotiri polipeptidice.

Plierea corespunzătoare a moleculei pare să depindă de prezența glicinei conservate și a resturilor de prolină, precum și de un reziduu de acid aspartic și un reziduu de arginină care formează o punte de sare între ele care leagă ambele domenii structurale.

Caracteristici

Principala funcție a enzimelor peroxidază este eliminarea peroxidului de hidrogen din mediul celular, care poate fi produs prin diferite mecanisme și care ar putea reprezenta amenințări grave la stabilitatea intracelulară.

Cu toate acestea, în acest proces de îndepărtare a acestei specii reactive de oxigen (în care oxigenul are o stare de oxidare intermediară), peroxidasele folosesc capacitatea de oxidare a acestei substanțe pentru a îndeplini alte funcții importante pentru metabolism.

La plante, aceste proteine ​​sunt o parte importantă a proceselor de lignificare și a mecanismelor de apărare în țesuturile infectate cu agenți patogeni sau care au suferit daune fizice.

În contextul științific, au apărut noi aplicații pentru peroxidazele și acestea includ tratarea apelor uzate care conțin compuși fenolici, sinteza compușilor aromatici și eliminarea peroxidului din alimente sau materiale reziduale.

În termeni analitici și de diagnostic, peroxidază de hrean este probabil cea mai utilizată enzimă pentru prepararea anticorpilor conjugați care sunt folosiți pentru testele de absorbție imunologică, cum ar fi ELISA (test imunosorbent legat de enzimă) și, de asemenea, pentru determinarea diferitelor tipuri de compuși.

Mecanism de acțiune

Procesul catalitic al peroxidaselor are loc prin etape secvențiale care încep cu interacțiunea dintre situsul activ al enzimei și peroxidul de hidrogen, care oxidează atomul de fier din grupa heme și generează un compus intermediar instabil cunoscut sub numele de compusul I (COI).

Proteina oxidată (CoI) are apoi o grupare heme cu un atom de fier care a trecut de la starea de oxidare III la starea IV și pentru acest proces peroxidul de hidrogen a fost redus la apă.

Compusul I este capabil să oxideze un substrat donator de electroni, formând un radical de substrat și să devină o nouă specie chimică cunoscută sub numele de Compus II (CoII), care este ulterior redus cu o a doua moleculă de substrat, regenerarea fierului în statul III și producând un alt radical.

Tipuri

-Conform corpului

Peroxidasele sunt grupate în trei clase, în funcție de organismul în care se găsesc:

- Clasa I: peroxidazele procariote intracelulare.

- Clasa a II-a: peroxidazele fungice extracelulare.

- clasa a III-a: peroxidazele vegetale secretate.

Spre deosebire de proteinele de clasa I, cele din clasele II și III au punți disulfură construite între reziduurile de cisteină din structurile lor, ceea ce le conferă o rigiditate considerabil mai mare.

Proteinele din clasa a II-a și a III-a diferă, de asemenea, de clasa I, prin faptul că, în general, au glicozilări pe suprafața lor.

-Conform site-ului activ

Mecanic vorbind, peroxidasele pot fi, de asemenea, clasificate în funcție de natura atomilor găsiți în centrul lor catalitic. În acest fel, au fost descrise hemoperoxidasele (cele mai frecvente), vanadiu-haloperoxidase și altele.

Hemoperoxidases

După cum am menționat deja, acești peroxizi au o grupare protetică în centrul lor catalitic cunoscut sub numele de grupa heme. Atomul de fier din acest loc este coordonat de patru legături cu atomii de azot.

Vanadium Haloperoxidases

În loc de o grupare heme, vanadiul-haloperoxidasele posedă vanadatul ca grup protetic. Aceste enzime au fost izolate de organismele marine și de unele fungi terestre.

Vanadiul din această grupă este coordonat de trei oxigenuri neproteice, un azot dintr-un reziduu de histidină și un azot dintr-o legătură azidică.

Alte peroxizi

Multe haloperoxidase bacteriene care au grupuri protetice, altele decât heme sau vanadiu, sunt clasificate în această grupă. De asemenea, în această grupă se găsesc peroxidasele de glutation, care conțin o grupare protetică cu seleno-cisteină și unele enzime capabile să oxideze lignina.

Referințe

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Biologia celulară esențială. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Proprietățile structurale ale peroxidaselor. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Oxidări selective catalizate de peroxidase. Tetraedru, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Cu privire la funcția și mecanismul de acțiune al peroxidaselor. Recenzii de chimie de coordonare, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Aplicații potențiale ale peroxidaselor. Chimie alimentară, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biochimie. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS și Cano, RJ (2003). Biologie moleculară și celulară. (KE Cullen, Ed.). EBooks McGraw-Hill.