INVERTASA: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚII - BIOLOGIE - 2025

Invertaza , de asemenea , cunoscut sub numele de β-fructofuranozid fructo hidrolază, un glicozil hidrolază enzimă abundent în natură. Este capabil să hidrolizeze legătura glicozidică între cele două monosacharide care alcătuiesc zaharoză, producând zaharuri „inversate” glucoză și fructoză.

Este prezent în microorganisme, animale și plante, cu toate acestea, cele mai studiate enzime sunt cele de origine vegetală și cele ale bacteriilor și drojdiilor, deoarece au servit ca model pentru multe studii cinetice de pionierat în domeniul enzimologiei.

Structura moleculară a plantei enzimei Invertază (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD de la Institutul European de Bioinformatică prin Wikimedia Commons)

Invertaza participă la o reacție catalitică care permite eliberarea de reziduuri de glucoză care, în funcție de nevoile fiziologice ale organismului unde este exprimat, pot fi utilizate pentru a obține ATP și NADH. Prin aceasta, este posibilă sintetizarea polizaharidelor de stocare în diferite organele sau țesuturi, printre altele.

Acest tip de enzimă participă, de asemenea, la controlul diferențierii și dezvoltării celulare, deoarece sunt capabile să producă monosacharide care, la plante, au și funcții importante în reglarea expresiei genice.

De obicei, se găsesc pe pielea fructelor de viță de vie, mazăre, plante de pere japoneze și ovăz. Deși cele mai exploatate comercial enzime sunt cele ale drojdiilor precum S. cerevisiae și cele ale anumitor tipuri de bacterii.

caracteristici

În natură, pot fi găsite diferite forme de invertaze și acest lucru depinde în principal de organismul care este considerat. Drojdiile, de exemplu, au două tipuri de invertază: una intracelulară sau citosolică și una extracelulară sau periplasmică (între peretele celular și membrana plasmatică).

În bacterii, invertazele funcționează în hidroliza zaharozei, dar atunci când se confruntă cu concentrații mari ale acestui substrat, acestea prezintă, de asemenea, activitate fructosiltransferază, deoarece sunt capabile să transfere reziduuri de fructozil în zaharoza disacharidă.

Deoarece aceste enzime pot funcționa în intervale de pH foarte largi, unii autori au propus ca acestea să fie clasificate ca:

- Acide (pH între 4,5 și 5,5)

- Neutrale (pH apropiat de 7)

- alcalină (pH între 6,5 și 8,0).

S-au raportat invertaze alcaline în majoritatea plantelor și în cianobacterii, în timp ce bacteriile posedă invertaze active la pH neutru și alcalin.

Invertaze vegetale

La plante există trei tipuri de enzime invertază, care sunt situate în compartimente subcelulare diferite și care au caracteristici și proprietăți biochimice diferite.

De asemenea, funcțiile fiecărui tip de invertază descrise sunt diferite, deoarece, aparent, „direcționează” dizaharidele de zaharoză către căile celulare specifice din plantă.

Deci, în funcție de locația lor subcelulară, invertazele de origine vegetală pot fi:

- Invertaze vacuolare

- Invertaze extracelulare (în peretele celular)

- Invertaze citosolice.

Invertazele vacuolare există sub formă de două izoforme solubile și acide în lumenul vacuolului, în timp ce invertazele "extracelulare" sunt proteine ​​cu membrană periferică, asociate cu membrana plasmatică prin interacțiuni ionice.

Deoarece atât invertazele vacuolare, cât și extracelulare catalizează hidroliza zaharozei începând cu reziduul de fructoză, au fost numite β-fructofuranozaze și s-a demonstrat că acționează și asupra altor oligozaharide care conțin reziduuri β-fructoză, adică nu sunt specifice.

Celălalt tip de invertaze vegetale sunt invertazele citosolice, care există de asemenea ca două izoforme neutre / alcaline. Acestea sunt specifice zaharozei și nu au fost la fel de bine studiate ca și celelalte două.

Structura

Majoritatea invertazelor descrise până acum au forme dimerice și chiar multimerice. Singurele invertaze monomerice cunoscute sunt cele ale bacteriilor și, în aceste organisme, au între 23 și 92 kDa greutate moleculară.

Invertazele vacuolare și extracelulare ale plantelor au greutăți moleculare între 55 și 70 kDa, iar majoritatea sunt N-glicozilate. Acest lucru este valabil pentru majoritatea invertazelor extracelulare găsite în natură, care sunt asociate cu fața exterioară a membranei plasmatice.

Izoenzimele de drojdie au greutăți moleculare ceva mai mari, cuprinse între 135 și 270 kDa.

Alte studii efectuate cu enzime bacteriene au arătat, de asemenea, că aceste enzime au un centru catalitic bogat în structuri pliate β.

Caracteristici

În funcție de organismul în care sunt exprimate, enzimele invertază pot îndeplini numeroase funcții fundamentale, pe lângă transportul zaharurilor și hidroliza zaharozei la monosacharidele sale constitutive. Cu toate acestea, cele mai revizuite funcții naturale sunt de la plante.

Funcțiile metabolice ale invertazelor din plante

Sucroza, care este un substrat pentru enzima invertază, este unul dintre zaharurile care se produc în plante în timpul fotosintezei, după care dioxidul de carbon este redus, în prezența luminii, pentru a forma carbohidrați și apă.

Acești carbohidrați sunt principala sursă de energie și carbon în țesuturile vegetale care nu sunt fotosintetice și trebuie transportate vascular prin floem și din frunze, care sunt principalele organe fotosintetice.

În funcție de invertaza implicată, reziduurile de glucoză și fructoză obținute din hidroliza acestei zaharoze sunt direcționate către căi metabolice diferite, unde sunt combustibilul esențial pentru producerea de energie sub formă de ATP și reducerea puterii sub formă de NADH.

Alte funcții importante în plante

Pe lângă faptul că sunt cruciale pentru obținerea energiei metabolice, invertașele plantelor participă la controlul osmoregulării și la creșterea și alungirea celulelor vegetale.

Acesta este produsul creșterii presiunii osmotice generate de hidroliza zaharozei, care generează două molecule noi osmotic active: glucoza și fructoza.

Dacă se face o revizuire bibliografică, va fi ușor de verificat dacă invertazei i se atribuie și funcții în mecanismele de apărare ale plantelor legate de agenți patogeni.

S-a stabilit că invertaza este legătura dintre degradarea carbohidraților și răspunsurile la agenți patogeni, deoarece această enzimă furnizează zaharurile care cresc expresia genelor inductibile de zahăr, care sunt de obicei legate de expresia proteinelor legate de agenți patogeni (PR, asociați cu patogenii).

Exploatarea industrială a microorganismelor invertaze

De la descoperirea sa, reacția catalizată de invertaze a fost exploatată industrial în multe sectoare de comerț, inclusiv în industria berii și a brutăriei.

În zona alimentară, invertazele sunt utilizate pentru prepararea jeleurilor și gemurilor, dulciurilor, toppingurilor lichide sau umplute cu biscuiți și bomboane de ciocolată. În plus, una dintre aplicațiile sale cele mai populare este cea a producției de siropuri, deoarece acestea au un conținut mai mare de zahăr, dar nu sunt susceptibile la cristalizare.

În industria farmaceutică sunt utile pentru prepararea siropurilor de tuse și a tabletelor de ajutor digestiv, precum și pentru sinteza probioticelor și prebioticelor, a alimentației pentru bebeluși și a formulărilor de hrana pentru animale (în special pentru bovine și albine).

De asemenea, au fost utilizate în industria hârtiei, pentru fabricarea produselor cosmetice, pentru producerea alcoolului etilic și acizilor organici, cum ar fi acidul lactic și altele. Invertazele de origine vegetală sunt de asemenea exploatate pentru sinteza cauciucurilor naturale.

Referințe

1. Kulshrestha, S., Tyagi, P., Sindhi, V., și Sharma, K. (2013). Invertase și aplicațiile sale - O scurtă recenzie. Journal of Pharmacy Research, 7, 792–797.
2. Lincoln, L., & More, S. (2017). Invertaze bacteriene: Apariția, producția, caracterizarea biochimică și semnificația transfructosilării. Journal of Basic Microbiology, 1–11.
3. Oddo, LP, Piazza, M., & Pulcini, P. (1999). Investiți activitatea în miere. Apidologie, 30, 57–65.
4. Roitsch, T., & González, M. (2004). Funcția și reglarea invertazelor plantelor: senzații dulci. TENDINȚE în Plant, 9 (12), 606–613.
5. Roitsch, T., Balibrea, ME, Hofmann, M., Proels, R., & Sinha, AK (2003). Invertază extracelulară: enzimă metabolică cheie și proteină PR. Journal of Experimental Botany, 54 (382), 513–524.
6. Strum, A. (1999). Veți investi. Structuri, funcții și roluri primare în dezvoltarea plantelor și compartimentarea cu zaharoză. Fiziologia plantelor, 121, 1–7.