GLOBIN: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚIE ȘI MODIFICĂRI - BIOLOGIE - 2025

Globinei este o structură proteică aranjate în formă sferică sau globulară, fiind astfel , prin urmare , numele său. Această structură este de tip terțiar și se caracterizează prin a fi complexă, deoarece lanțul de aminoacizi se pliază pentru a forma sferoproteina. Există mai multe tipuri de lanțuri de globină și acestea au fost clasificate în litere grecești: alfa, beta, delta, gamma, epsilon și globină cu lanț zeta.

Aminoacizii care alcătuiesc structura primară a proteinei variază în funcție de speciile din care fac parte (oameni sau animale). Există, de asemenea, variații în cadrul aceleiași specii în funcție de starea actuală de viață a organismului (viață embrionară, viață fetală sau viață post-naștere).

Structuri diferite care conțin globină în compoziția lor. Surse: Wikipedia.com/BiancaDescals / Încărcătorul original a fost ProteinBoxBot la Wikipedia engleză. /Wikipedia.com

Informațiile genetice pentru sinteza diferitelor lanțuri de globină sunt conținute în diverși cromozomi. De exemplu, globinele cu lanț alfa se găsesc pe cromozomul 16, în timp ce informațiile genetice pentru globinele beta, delta, gamma și epsilon sunt pe cromozomul 11.

caracteristici

Globina face parte din structuri importante din organism, de exemplu, cele mai relevante sunt: ​​hemoglobina și mioglobina.

Hemoglobina conține patru lanțuri de globină (alfa 1 și alfa 2) și (beta 1 și beta 2). Fiecare globină are un pliu în care protejează grupul hemo.

Pe de altă parte, există mioglobina. Care are o structură mai puțin complexă decât hemoglobina. Aceasta prezintă o polipeptidă globulară dintr-o singură bandă dispusă secundar.

Până de curând, se credea că acestea erau singurele substanțe care conțineau globină la ființele superioare, dar astăzi se știu că alte două posedă globină în constituția lor: citoglobina și neuroglobina.

Citoglobina este prezentă în majoritatea țesuturilor și se găsește în special în țesutul conjunctiv, precum și în regina retinei.

La rândul său, neuroglobina are o preferință pentru țesutul nervos, de unde și numele acesteia. Neuroglobina a fost găsită în celulele nervoase ale creierului situate la nivelul scoarței cerebrale, precum și în alte locații, cum ar fi talamul, hipotalamusul, hipocampul și cerebelul.

Cu toate acestea, ele nu sunt singurele locații, deoarece în afara sistemului nervos se poate găsi în insulele Langerhans ale pancreasului și în retină.

Structura

Există 6 tipuri diferite de lanțuri de globină care sunt desemnate cu literele alfabetului grec: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) și zeta (ζ). Aceste lanțuri aparțin familiei globinei, dar diferă unele de altele în ceea ce privește numărul de aminoacizi pe care le posedă.

Aceste polipeptide au o structură primară, secundară și terțiară. Lanțul unic de aminoacizi reprezintă structura primară. Când lanțul este înfășurat în spirale sau elice, alcătuiesc structura secundară.

Dacă această structură se pliază asupra ei de mai multe ori, ea formează o structură globulară corespunzătoare structurii terțiare.

De asemenea, ele pot dobândi forma cuaternară doar atunci când 4 molecule sau lanțuri de globină sunt combinate sub formă terțiară.

Astfel apare în structura complexă a hemoglobinei. Cu toate acestea, în mioglobină este diferit. În acest caz, globina apare ca un monomer, adică are un singur lanț peptidic care este dispus în pliuri, creând 8 elice (structură secundară).

Atât hemoglobina cât și mioglobina adăpostesc o grupare heme în structura lor complexă.

Hemoglobină

În această moleculă se leagă 2 lanțuri alfa globină și 2 lanțuri beta. Așa se face că sunt cuplate perfect pentru a adăposti în centrul lor grupul de heme, plus fierul.

Între aceste structuri există legături slabe și legături puternice. 19 aminoacizi participă la uniunile slabe, iar unirea se produce astfel: lanțul alfa 1 se alătură lanțului beta 2, iar lanțul alfa 2 se alătură lanțului beta 1.

Între timp, 35 de aminoacizi participă la uniuni puternice, iar lanțurile care se alătură sunt: ​​lanțul alfa 1 se alătură lanțului beta 1 și lanțul alfa 2 se alătură lanțului beta 2.

Localizarea lanțurilor alfa 1 și alfa 2, beta 1 și beta 2 în structura hemoglobinei. Sursa: Imaginea editată a OpenStax College (tradusă în spaniolă)

mioglobina

O grupă proteică globulară este de asemenea prezentă în mioglobină, dar în acest caz există un singur lanț peptidic format din 153 aminoacizi. Aranjamentul său spațial este secundar și are 8 elice alfa.

Această structură proteică plasează strategic aminoacizi hidrofobi către interiorul structurii, în timp ce aminoacizii hidrofili sau polari sunt spre exterior.

Acest design este perfect pentru a adăposti grupa heme în interior (parte hidrofobă). Aceasta este atașată la proteină prin legături ne-covalente.

Cytoglobin

A fost descoperit în 2001 și se spune că este un tip de hemoglobină, dar diferă prin faptul că este hexacoordinat, în timp ce hemoglobina și mioglobina sunt pentacoordinate. Aceasta are legătură cu poziția pe care aminoacidul histidină o apropie de grupa heme.

neuroglobină

Descoperirea sa a fost făcută în anul 2000. Neuroglobina este un monomer care are 150 de aminoacizi, prin urmare este foarte asemănător cu mioglobina. Structura neuroglobinei este similară între 21% și 25% cu mioglobina și hemoglobina.

Caracteristici

Deoarece globina nu se găsește singură în corp, ci ca parte a anumitor structuri, funcțiile pe care le îndeplinesc fiecare dintre ele sunt menționate:

Hemoglobină

Se găsește în interiorul eritrocitelor. Este responsabil de fixarea și transportul oxigenului din plămâni către țesuturi. De asemenea, purifică organismul de dioxid de carbon, făcând ruta opusă.

mioglobina

Grupul heme situat în globină are funcția de a stoca molecule de oxigen pentru oxigenarea mușchiului cardiac și a scheletului.

Cytoglobin

Se crede că această proteină poate influența protecția stărilor de stres hipoxic și oxidativ din țesuturi. De asemenea, se crede că poate transporta oxigenul arterial la creier.

neuroglobină

Se crede că neuroglobina are capacitatea de a lega oxigenul, monoxidul de carbon și oxidul nitric.

Cu toate acestea, rolul neuroglobinei nu este încă cunoscut cu certitudine, dar se crede că este legat de reglarea hipoxiei și a ischemiei cerebrale. Mai ales ar acționa ca un neuroprotector.

Deoarece neuroglobina are o structură similară cu cea a hemoglobinei și mioglobinei, se speculează că ar putea participa la furnizarea de oxigen la nivel neuronal. De asemenea, se crede că poate elimina radicalii liberi și azotul care sunt produși în lanțul respirator.

În raport cu oxidul nitric, se crede că îl elimină atunci când oxigenul este normal și îl produce în procese hipoxice de la NO ₂ .

alterări

Lanțurile alfa și beta globină sunt codificate de diferite gene localizate pe cromozomi 16 și, respectiv, 11.

Indivizii cu hemoglobină S (celula secera sau anemia cu celule secera) au un defect în lanțul beta globinei. Defectul constă într-o substituție a bazelor azotate la nivelul nucleotidelor numărul 20 al genei implicate, unde există o schimbare de adenină pentru o timină.

Mutațiile din gena β ^s a cromozomului 11 provoacă diferite haplotipuri numite globină: Senegal, Camerun, Benin, Bantu sau CAR și asiatice sau arabo-indiene.

Cunoașterea tipului de haplotip pe care îl prezintă pacienții cu anemie cu celule secera este importantă din punct de vedere epidemiologic, deoarece ne permite să cunoaștem distribuția diferitelor haplotipuri, dar aceste informații oferă și date importante pentru a cunoaște prognosticul bolii.

De exemplu: haplotul Bantu este cunoscut a fi mai sever, în timp ce tipul Senegal și cel asiatic sunt mai blânde.

Diferențele dintre un haplotip și altul constau în cantitatea de hemoglobină F pe care o au. Cu cât este mai mare procentul de hemoglobină F și hemoglobina S mai mică, cu atât prognosticul este mai bun. Cu cât cantitatea de hemoglobină F este mai mică și cu atât hemoglobina S este mai mare, cu atât prognosticul este mai rău.

Aceste mutații sunt moștenite autosomal împreună cu mutația S a hemoglobinei.

Referințe

1. Globinei. Wikipedia, enciclopedia gratuită. 19 Oct 2018, ora 13:44 UTC. 11 iulie 2019, ora 17:26, wikipedia.org
2. „Mioglobina.“ Wikipedia, enciclopedia gratuită. 7 iulie 2019, 21:16 UTC. 11 iulie 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotipuri ale genei beta globinei în purtătorii hemoglobinei S din Columbia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Disponibil pe: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobina: un nou membru al familiei globinei. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Disponibil la adresa: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, enciclopedia gratuită. 1 sept. 2017, ora 17:26 UTC. 12 iulie 2019, 00:28 wikipedia.org