DENATURAREA PROTEINELOR: FACTORI ȘI CONSECINȚE - BIOLOGIE - 2025

Denaturarea proteinelor constă în pierderea structurii tridimensionale din cauza diferiților factori de mediu, cum ar fi temperatura, pH - ul sau anumiți agenți chimici. Pierderea structurii duce la pierderea funcției biologice asociate cu acea proteină, fie ea enzimatică, structurală, transportoare, printre altele.

Structura proteinei este foarte sensibilă la schimbări. Destabilizarea unei singure legături esențiale de hidrogen poate denatura proteina. În același mod, există interacțiuni care nu sunt strict esențiale pentru îndeplinirea funcției proteice și, dacă sunt destabilizate, nu au efect asupra funcției.

Structura proteinelor

Pentru a înțelege procesele de denaturare a proteinelor, trebuie să știm cum sunt organizate proteinele. Acestea prezintă structura primară, secundară, terțiară și cuaternară.

Structura primară

Este secvența de aminoacizi care formează respectiva proteină. Aminoacizii sunt elementele fundamentale care formează aceste biomolecule și există 20 de tipuri diferite, fiecare având proprietăți fizice și chimice particulare. Sunt legate între ele prin intermediul unei legături peptidice.

Structura secundară

În această structură acest lanț liniar de aminoacizi începe să se plieze prin legături de hidrogen. Există două structuri secundare de bază: elica α, în formă de spirală; iar foaia pliată β, când două lanțuri liniare sunt aliniate în paralel.

Structura terțiară

El implică alte tipuri de forțe care duc la falduri specifice de formă tridimensională.

Lanțurile R ale reziduurilor de aminoacizi care alcătuiesc structura proteică pot forma punți disulfură, iar părțile hidrofobe ale proteinelor se aglomerează la interior, în timp ce cele hidrofile se confruntă cu apă. Forțele van der Waals acționează ca stabilizatori pentru interacțiunile descrise.

Structura cuaternară

Este format din agregate de unități proteice.

Când o proteină este denaturată, ea își pierde structura cuaternară, terțiară și secundară, în timp ce primarul rămâne intact. Proteinele bogate în legături disulfură (structura terțiară) oferă o rezistență mai mare la denaturare.

Factorii care determină denaturarea

Orice factor care destabilizează legăturile necovalente responsabile de menținerea structurii native a proteinei poate provoca denaturarea acesteia. Printre cele mai importante putem menționa:

pH

La valori foarte extreme ale pH-ului, fie acid sau bazic, proteina își poate pierde configurația tridimensională. Excesul de H ⁺ și OH ^- ionii în mediul destabilizează interacțiunile proteină.

Această modificare a modelului ionic determină denaturarea. Denaturarea după pH poate fi reversibilă în unele cazuri, iar în altele ireversibilă.

Temperatura

Denaturarea termică are loc odată cu creșterea temperaturii. În organismele care trăiesc în condiții de mediu medii, proteinele încep să se destabilizeze la temperaturi peste 40 ° C. În mod clar, proteinele organismelor termofile pot rezista la aceste intervale de temperatură.

Creșterea temperaturii se traduce în mișcări moleculare crescute care afectează legăturile de hidrogen și alte legături ne-covalente, ceea ce duce la pierderea structurii terțiare.

Aceste creșteri ale temperaturii duc la scăderea vitezei de reacție, dacă vorbim despre enzime.

Substanțe chimice

Substanțele polare - cum ar fi urea - în concentrații mari afectează legăturile de hidrogen. De asemenea, substanțele nepolare pot avea consecințe similare.

Detergenții pot de asemenea destabiliza structura proteinelor; cu toate acestea, nu este un proces agresiv și sunt în mare parte reversibile.

Agenți de reducere

Β-Mercaptoetanolul (HOCH2CH2SH) este un agent chimic des utilizat în laborator pentru denaturarea proteinelor. Este responsabil pentru reducerea punților de disulfură între reziduurile de aminoacizi. Poate destabiliza structura terțiară sau cuaternară a proteinei.

Un alt agent reducător cu funcții similare este ditiotreitolul (DTT). Mai mult, alți factori care contribuie la pierderea structurii native în proteine ​​sunt metalele grele în concentrații mari și radiații ultraviolete.

Consecințe

Când apare denaturarea, proteina își pierde funcția. Proteinele funcționează optim atunci când se află în starea lor natală.

Pierderea funcției nu este întotdeauna asociată cu un proces de denaturare. Se poate ca o modificare mică a structurii proteice să conducă la pierderea funcției fără a destabiliza întreaga structură tridimensională.

Procesul poate fi sau nu ireversibil. În laborator, dacă condițiile sunt inversate, proteina poate reveni la configurația sa inițială.

renaturare

Unul dintre cele mai cunoscute și concludente experimente privind renaturarea a fost evidențiat în ribonuclează A.

Când cercetătorii au adăugat agenți de denaturare, cum ar fi urea sau β-mercaptoetanolul, proteina a fost denaturată. Dacă acești agenți au fost îndepărtați, proteina a revenit la conformația sa nativă și și-ar putea îndeplini funcția cu eficiență de 100%.

Una dintre cele mai importante concluzii ale acestei cercetări a fost să demonstreze experimental că conformația tridimensională a proteinei este dată de structura sa primară.

În unele cazuri, procesul de denaturare este total ireversibil. De exemplu, atunci când gătim un ou, aplicăm căldură proteinelor (principalul este albumina) care îl constituie, albul are un aspect solid și albicios. Intuitiv putem concluziona că, chiar dacă îl răcorim, nu va reveni la forma sa inițială.

În majoritatea cazurilor, procesul de denaturare este însoțit de pierderea solubilității. De asemenea, reduce vâscozitatea, viteza de difuzare și se cristalizează mai ușor.

Proteine ​​de chaperonă

Proteinele chaperone sau chaperonine sunt responsabile de prevenirea denaturării altor proteine. De asemenea, reprimă anumite interacțiuni care nu sunt potrivite între proteine ​​pentru a asigura o pliere corectă a acelorași.

Când temperatura mediului crește, aceste proteine ​​își cresc concentrația și acționează pentru a preveni denaturarea altor proteine. Acesta este motivul pentru care sunt numite și „proteine ​​de șoc termic” sau HSPs (Heat Shock Proteine).

Chaperoninele sunt analoge unei cuști sau a unui butoi care protejează proteina de interes din interior.

Aceste proteine ​​care răspund la situații de stres celular au fost raportate în diferite grupuri de organisme vii și sunt foarte conservate. Există diferite clase de chaperonine și sunt clasificate în funcție de greutatea lor moleculară.

Referințe

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Biologie. Editura Medicală Panamericană.
2. Devlin, TM (2004). Biochimie: manual cu aplicații clinice. Am inversat.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biochimie: text și atlas. Editura Medicală Panamericană.
4. Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Biochimia proceselor metabolice. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Biochimie medicală. Editorial Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biochimie. Editorial Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Viața: Știința Biologiei. Editura Medicală Panamericană.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Introducere în microbiologie. Editura Medicală Panamericană.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Fundamentele biochimiei. Editura Medicală Panamericană.