ALANINA: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚII, BIOSINTEZĂ - BIOLOGIE - 2025

Alanină (Ala) este unul dintre cei 22 cunoscuți aminoacizi care cuprind structura de proteine a tuturor organismelor, de la bacterii la om. Deoarece poate fi sintetizat de către organism, este clasificat ca un aminoacid neesențial.

Proteinele au o structură de bază sau primară formată dintr-un lanț de aminoacizi numit lanț polipeptidic, în aceste lanțuri fiecare aminoacid este format dintr-un carbon central numit α carbon.

Structura chimică a aminoacidului Alanină (Sursa: Borb, prin Wikimedia Commons)

Carbonul α este atașat la patru grupe: o grupare amino (-NH2), o grupare carboxil (-COOH), un atom de hidrogen (-H) și o grupă sau lanț lateral (-R) care identifică fiecare aminoacid. În lanțul lateral, carbonii iau în mod secvențial literele ß, γ, δ și ε.

Aminoacizii sunt clasificați prin polaritatea lanțurilor lor laterale și, prin urmare, există aminoacizi hidrofobi polari și hidrofili polari, care, la rândul lor, pot fi neutri, bazici și acizi. Alanina este un aminoacid apolar hidrofob și este cel mai simplu aminoacid după glicină și cel mai abundent în majoritatea proteinelor.

Alanina poate fi formată în mușchi și transportată la ficat, unde este introdusă pe calea gluconeogenă, adică calea de formare a glucozei din substanțe ne-glicozidice. Alanina poate fi, de asemenea, sintetizată în ficat prin catabolismul triptofanului și uracilului și poate fi degradată pentru a forma piruvat.

Participă la sinteza triptofanului, piridoxinei (vitamina B6) și carnosinei și, întrucât poate fi transformată în piruvat, participă indirect la reglarea glicemiei sau ca sursă de energie pentru mușchiul scheletului.

Este utilizat ca supliment alimentar pentru îmbunătățirea performanței sportive și se găsește în mod natural în carnea de vită, carne de porc și pește, precum și în laptele și derivații săi și în ouă. Unele leguminoase, fructe și nuci sunt, de asemenea, bogate în alanină.

Structura

S-a discutat mai devreme că alanina, la fel ca toți aminoacizii, are un α-carbon cu patru grupe atașate de acesta, grupa R fiind o grupare metil (-CH3).

Prin urmare, la pH-ul corpului (aproximativ 7.4), α-carbonul alaninei este atașat la o grupare amino protonată (-NH3 +), o grupare carboxil care a pierdut un proton (-COO-), un hidrogen și un grupare metil (-CH3).

Majoritatea aminoacizilor sunt ionizabili la pH 7,0 și geometric pot avea izomeri, care sunt cunoscuți sub denumirea de enantiomeri, care sunt imagini în oglindă, la fel ca mâna dreaptă și stângă.

Apoi, toți aminoacizii pot fi găsiți ca „perechi chiral” notate ca D sau L (dextro și respectiv levo), în funcție de poziția atomilor care înconjoară α-carbonul.

Cu toate acestea, alanina, ca și în cazul majorității aminoacizilor, se găsește mai ales în forma L, deoarece este forma pe care enzimele o introduc în timpul sintezei proteice.

Acest aminoacid poate fi găsit și sub formă de β-alanină, în care grupa amino este atașată de β-carbonul său, adică de primul carbon al lanțului său lateral.

Β-Alanina se găsește în acidul pantotenic (vitamina B5) și în unele peptide naturale. D-Alanina se găsește în unele polipeptide care fac parte din pereții unor celule bacteriene.

Grupa R (metil, CH

Grupul metil al lanțului lateral alanin este un hidrocarbon saturat care conferă caracterul hidrofob nepolar acestui aminoacid. Această caracteristică a alaninei este comună cu ceilalți aminoacizi ai acestei grupări precum glicina, valina, leucina și izoleucina.

Aminoacizii care formează grupul alifaticilor sunt aminoacizi neutre din punct de vedere chimic și joacă un rol foarte important în formarea și menținerea structurii tridimensionale a proteinelor, deoarece acestea au tendința de a reacționa unul cu celălalt, cu excepția apei.

Acești aminoacizi, inclusiv alanina, conțin același număr de grupuri ionizabile cu sarcini opuse, deci nu au o sarcină netă și sunt numite „zwitterions”.

Caracteristici

La fel ca majoritatea aminoacizilor cunoscuți, alanina este utilizată în sinteza peptidelor și proteinelor în general și participă la stabilirea structurii polipeptidelor și la structura terțiară a unor proteine.

O altă funcție importantă a alaninei este participarea indirectă la controlul glicemiei:

Poate da naștere la piruvat și invers, poate ajunge și la ficat și poate deveni glucoză prin gluconeogeneză pentru a fi eliberat în circulație sau pentru a fi utilizat în sinteza glicogenului, după caz.

Alanina participă ca transportor de amoniu de la mușchi la ficat, deoarece poate fi sintetizată prin aminarea din piruvat, transportată la ficat și transformată prin transaminare.

Aceasta se produce concomitent cu transformarea α-cetoglutaratului în glutamat, care poate intra în ciclul ureei și se poate transforma înapoi în piruvat.

Alte funcții

Acest aminoacid este esențial pentru sinteza triptofanului și piridoxinei. Deși reactiv chimic slab, alanina poate avea funcții de recunoaștere a substratului și reglare a enzimelor.

Una dintre funcțiile β-alaninei este ca supliment alimentar, deoarece este folosită ca ajutor ergogen pentru exerciții fizice. Ingestia de β-alanină crește concentrația de carnosină (un dipeptid format din β-alanină și histidină) în mușchiul scheletului, acționând ca un „tampon”.

În mod normal, carnosina nu contribuie semnificativ la capacitatea totală de tampon a celulelor musculare și acest lucru se datorează concentrației scăzute a acesteia. Administrarea de β-alanină crește această concentrație și, prin urmare, capacitatea de tampon, îmbunătățind astfel rezistența prin reducerea oboselii.

biosinteza

Cea mai importantă sinteză a alaninei în corpul uman are loc printr-o aminare reductivă a acidului piruvic. Această reacție necesită o singură etapă enzimatică.

Piruvatul oferă scheletul de carbon, iar glutamatul furnizează grupa amino care este transferată la piruvat. Enzima care catalizează această reacție reversibilă este alanina transaminază.

Ca urmare a acestei reacții, se produce alanină și α-cetoglutarat. Alanina poate fi prezentă în gluconeogeneză, în glicoliză și în ciclul Krebs.

O altă sursă de alanină provine din defalcarea triptofanului în acetil-CoA. Pe această rută, când enzima kynureninază hidrolizează 3-hidroxi knunuină, 3-hidroxi antranilat și alanină. Alanina este eliberată și 3-hidroxi antranilat urmează calea metabolică.

Degradarea uracilului este o altă sursă de alanină. În acest caz, se produce β-alanină, care poate urma mai multe căi metabolice, dintre care una va deveni acetil-CoA.

Degradare

Proces general de degradare a aminoacizilor

Aminoacizii nu sunt depozitați ca carbohidrați și grăsimi, astfel încât cei care sunt eliberați în timpul degradării proteinelor trebuie reutilizați pentru sinteza de noi proteine ​​și nucleotide.

Pe de altă parte, aminoacizii pot fi degradati, iar scheletele lor de carbon pot fi utilizate în reacții catabolice sau anabolice.

Atunci când aminoacizii sunt degradati, excesul de azot formează amoniac, care este o substanță toxică care trebuie eliminată, iar primul pas în degradarea aminoacizilor este eliminarea azotului.

La mamifere, această degradare are loc în ficat; acolo, orice aminoacid care este în exces și nu poate fi utilizat este degradat.

Degradarea Alaninei

Degradarea alaninei are loc prin transformarea alaninei în piruvat. Această reacție este catalizată de alanina transaminază și necesită prezența α-cetoglutaratului ca acceptor al grupării amino și formarea ulterioară a glutamatului; este o reacție reversibilă.

Aceste reacții de formare a alaninei din piruvat și descompunerea alaninei pentru a forma piruvatul fac parte dintr-un ciclu care implică mușchiul scheletului și ficatul.

Ficatul furnizează glucoză mușchiului și mușchiului, prin glicoliză, transformă glucoza în piruvat pentru a genera ATP; Acest piruvat poate intra în sinteza alaninei, care poate fi evacuată în fluxul sanguin și se întoarce la ficat, care îl transformă în piruvat, care intră în gluconeogeneză pentru a forma glucoză.

Dacă este necesar, ciclul se repetă. În ficat, producția de piruvat din alanină generează ioni de amoniu care se leagă de glutamină și glutamat și aceștia intră în ciclul ureei. Apoi urea este eliminată în urină.

Alanina, glicina, cisteina, serina și treonina sunt aminoacizi glucogeni, deoarece degradarea lor poate da naștere la piruvat, α-cetoglutarat, succinil-CoA, fumarat sau oxaloacetat, toți precursorii gluconeogene ai glucozei.

Alimente bogate în Alanine

Principalele surse de aminoacizi sunt carnea slabă, peștele, crustaceea, ouăle și produsele lactate, cu toate acestea, alanina se găsește și în multe alimente pe bază de plante. Exemple de alimente bogate în alanină sunt:

- Carne precum vită, carne de porc, oaie, pui, curcan, iepure, pește; ouă, lapte și derivați.

- Nucile precum alunele, nucile, castanele, migdalele și alunele sunt surse de alanină.

- nucă de nucă de cocos, avocado, sparanghel, vinete, manioc sau manioc, sfeclă, morcov și cartof dulce.

- Leguminoase precum porumb, fasole și mazăre.

- Cereale precum orez, secară, grâu, cacao, ovăz și secară.

Referințe

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Efecte ergogene ale β-alaninei și carnosinei: Cercetări viitoare propuse pentru a cuantifica eficacitatea acestora. Nutrienți, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K., … Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: O reconstrucție metabolică completă a hepatocitului uman pentru analiza fiziologiei hepatice. Biologie pentru sisteme moleculare, 6 (411), 1-13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochimie (ediția a III-a). San Francisco, California: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (ediția a 28-a). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Principiile biochimiei Lehninger. Ediții Omega (ediția a 5-a).