IMUNOGLOBULINE: STRUCTURĂ, TIPURI ȘI FUNCȚII - ANATOMIE ȘI FIZIOLOGIE - 2025

Cele Imunoglobulinele sunt molecule produse de celule B și celule plasmatice care asistă apărarea organismului. Ele constau dintr-o biomoleculă a glicoproteinei aparținând sistemului imunitar. Sunt una dintre cele mai abundente proteine ​​din serul sanguin, după albumină.

Anticorpul este un alt nume pentru imunoglobuline și sunt considerate globuline datorită comportamentului lor în electroforeza serului din sânge care le conține. Molecula de imunoglobulină poate fi simplă sau complexă, în funcție de faptul că este prezentată ca monomer sau este polimerizată.

Structura comună a imunoglobulinelor este similară cu litera „Y”. Există cinci tipuri de imunoglobuline care prezintă diferențe morfologice, funcționale și de localizare în organism. Diferențele structurale ale anticorpilor nu sunt în formă, ci în compoziție; fiecare tip are un obiectiv specific.

Răspunsul imunitar promovat de imunoglobuline este foarte specific și un mecanism extrem de complex. Stimulul secreției sale de către celule este activat în prezența agenților străini pentru organism, cum ar fi bacteriile. Rolul imunoglobulinei va fi legarea de elementul străin și eliminarea acesteia.

Imunoglobuline sau anticorpi pot fi prezenți atât în ​​sânge, cât și pe suprafața membranoasă a organelor. Aceste biomolecule reprezintă elemente importante în sistemul de apărare al organismului uman.

Structura

Structura anticorpilor conține aminoacizi și carbohidrați, oligozaharide. Prezența predominantă de aminoacizi, cantitatea și distribuția lor este ceea ce determină structura imunoglobulinei.

Ca toate proteinele, imunoglobulinele au structuri primare, secundare, terțiare și cuaternare, determinând aspectul tipic al acestora.

În ceea ce privește numărul de aminoacizi pe care îi prezintă, imunoglobulinele au două tipuri de lanț: lanț greu și lanț ușor. De asemenea, conform secvenței de aminoacizi din structura sa, fiecare lanț are o regiune variabilă și o regiune constantă.

Lanțuri grele

Lanțurile grele de imunoglobuline corespund unităților polipeptidice formate din secvențe de 440 de aminoacizi.

Fiecare imunoglobulină are 2 lanțuri grele și fiecare dintre acestea are o regiune variabilă și o regiune constantă. Regiunea constantă are 330 de aminoacizi și variabila 110 aminoacizi secvenționați.

Structura lanțului greu este diferită pentru fiecare imunoglobulină. Există un total de 5 tipuri de lanț greu care determină tipurile de imunoglobulină.

Tipurile de lanțuri grele sunt identificate cu litere grecești γ, μ, α, ε, δ pentru imunoglobuline IgG, IgM, IgA, IgE și, respectiv, IgD.

Regiunea constantă a lanțurilor grele ε și μ sunt formate din patru domenii, în timp ce cele corespunzătoare α, γ, δ au trei. Deci, fiecare regiune constantă va fi diferită pentru fiecare tip de imunoglobulină, dar comună imunoglobulinelor de același tip.

Regiunea variabilă a lanțului greu este formată dintr-un singur domeniu de imunoglobulină. Această regiune are o secvență de 110 aminoacizi și va fi diferită în funcție de specificul anticorpului pentru un antigen.

În structura lanțurilor grele, se poate observa o angulație sau îndoire - numită balama - care reprezintă zona flexibilă a lanțului.

Lanțuri ușoare

Lanțurile ușoare ale imunoglobulinei sunt polipeptide formate din aproximativ 220 aminoacizi. La om există două tipuri de lanț ușor: kappa (κ) și lambda (λ), acesta din urmă cu patru subtipuri. Domeniile constante și variabile au secvențe de 110 aminoacizi fiecare.

Un anticorp poate avea două lanțuri κ (κκ) ușoare sau o pereche de lanțuri λ (λλ), dar nu este posibil să dețină unul din fiecare tip în același timp.

Segmentele Fc și Fab

Deoarece fiecare imunoglobulină are o formă similară cu o „Y” ea poate fi împărțită în două segmente. Segmentul „inferior”, baza, se numește fracția cristalizabilă sau Fc; în timp ce brațele „Y” formează Fab, sau fracție care se leagă de antigen. Fiecare dintre aceste secțiuni structurale ale imunoglobulinei îndeplinește o funcție diferită.

Segment Fc

Segmentul Fc are două sau trei domenii constante ale lanțurilor grele ale imunoglobulinei.

Fc se poate lega la proteine ​​sau la un receptor specific pe bazofile, eozinofile sau mastocite, inducând astfel răspunsul imun specific care va elimina antigenul. Fc corespunde terminalului carboxil al imunoglobulinei.

Segmentul Fab

Fracția sau segmentul Fab al unui anticorp conține domeniile variabile la capetele sale, pe lângă domeniile constante ale lanțurilor grele și ușoare.

Domeniul constant al lanțului greu este continuat cu domeniile segmentului Fc care formează balama. Corespunde la capătul amino-terminal al imunoglobulinei.

Importanța segmentului Fab este că permite legarea la antigene, substanțe străine și potențial dăunătoare.

Domeniile variabile ale fiecărei imunoglobuline garantează specificitatea sa pentru un antigen dat; această caracteristică permite chiar utilizarea sa în diagnosticul bolilor inflamatorii și infecțioase.

Tipuri

De Alejandro Porto, prin Wikimedia Commons

Imunoglobulinele cunoscute până în prezent au un lanț greu specific, care este constant pentru fiecare dintre acestea și diferă de celelalte.

Există cinci soiuri de lanțuri grele care determină cinci tipuri de imunoglobuline, ale căror funcții sunt diferite.

Imunoglobulina G (IgG)

Imunoglobulina G este cea mai numeroasă varietate. Are un lanț greu gamma și apare sub formă unimoleculară sau monomerică.

IgG este cel mai abundent atât în ​​serul din sânge, cât și în spațiul tisular. Modificările minime ale secvenței de aminoacizi a lanțului său greu determină divizarea sa în subtipuri: 1, 2, 3 și 4.

Imunoglobulina G are o secvență de 330 de aminoacizi în segmentul său Fc și o greutate moleculară de 150.000, din care 105.000 corespund lanțului său greu.

Imunoglobulina M (IgM)

Imunoglobulina M este un pentamer al cărui lanț greu este μ. Greutatea sa moleculară este mare, aproximativ 900.000.

Secvența de aminoacizi a lanțului său greu este de 440 în fracția sa Fc. Se găsește cu precădere în serul sanguin, reprezentând 10 până la 12% din imunoglobuline. IgM are doar un singur subtip.

Imunoglobulina A (IgA)

Corespunde tipului α cu lanț greu și reprezintă 15% din totalul imunoglobulinelor. IgA se găsește atât în ​​sânge, cât și în secreții, chiar și în laptele matern, sub formă de monomer sau dimer. Greutatea moleculară a acestei imunoglobuline este de 320.000 și are două subtipuri: IgA1 și IgA2.

Imunoglobulina E (IgE)

Imunoglobulina E este formată din lanțul greu de tip ε și este foarte rară în ser, în jur de 0,002%.

IgE are o greutate moleculară de 200.000 și este prezent ca un monomer în principal în ser, mucus nazal și salivă. De asemenea, este comună găsirea acestei imunoglobuline în bazofile și mastocite.

Imunoglobulina D (IgD)

Soiul cu lanț greu δ corespunde imunoglobulinei D, care reprezintă 0,2% din totalul imunoglobulinelor. IgD are o greutate moleculară de 180.000 și este structurat ca un monomer.

Este legat de limfocitele B, atașate la suprafața lor. Cu toate acestea, rolul IgD nu este clar.

Schimbare de tip

Imunoglobulinele pot suferi o modificare de tip structural, datorită nevoii de apărare împotriva unui antigen.

Această modificare se datorează rolului limfocitelor B în fabricarea anticorpilor prin proprietatea imunității adaptive. Schimbarea structurală se face în regiunea constantă a lanțului greu, fără a modifica regiunea variabilă.

O schimbare de tip sau de clasă poate determina o IgM să devină IgG sau IgE, iar acest lucru apare ca un răspuns indus de interferon gamma sau interleukine IL-4 și IL-5.

Caracteristici

Rolul jucat de imunoglobuline în sistemul imunitar este de o importanță vitală pentru apărarea organismului.

Imunoglobulinele fac parte din sistemul imunitar umoral; adică sunt substanțe secretate de celule pentru protecția împotriva agenților patogeni sau a agenților nocivi.

Acestea oferă un mijloc eficient de apărare, eficient, specific și sistematizat, fiind de mare valoare ca parte a sistemului imunitar. Au funcții generale și specifice în cadrul imunității:

Funcții generale

Anticorpii sau imunoglobulinele îndeplinesc atât funcții independente, cât și activarea efectelor mediator celulare și a răspunsurilor secretorii.

Legarea antigenului-anticorp

Imunoglobulinele au funcția de legare a agenților antigenici specific și selectiv.

Formarea complexului antigen-anticorp este funcția principală a unei imunoglobuline și, prin urmare, este răspunsul imunitar care poate opri acțiunea antigenului. Fiecare anticorp poate lega doi sau mai mulți antigeni în același timp.

Funcții de efect

De cele mai multe ori, complexul antigen-anticorp servește ca inițiator pentru a activa răspunsuri celulare specifice sau pentru a iniția o succesiune de evenimente care determină eliminarea antigenului. Cele mai frecvente două răspunsuri efectoare sunt legarea celulelor și activarea complementului.

Legarea celulară depinde de prezența receptorilor specifici pentru segmentul Fc al imunoglobulinei, odată ce s-a legat de antigen.

Celulele precum mastocitele, eozinofilele, bazofilele, limfocitele și fagocitele posedă acești receptori și furnizează mecanismele de eliminare a antigenului.

Activarea cascadei complementului este un mecanism complex care implică începutul unei secvențe, deci rezultatul final este secreția de substanțe toxice care elimină antigenele.

Funcții specifice

În primul rând, fiecare tip de imunoglobulină dezvoltă o funcție de apărare specifică:

Imunoglobulina G

- Imunoglobulina G asigură cea mai mare parte a apărării împotriva agenților antigenici, inclusiv bacteriile și virusurile.

- IgG activează mecanisme precum complementul și fagocitoza.

- Constituția IgG specifică pentru un antigen este durabilă.

- Singurul anticorp pe care mama îl poate transfera copiilor săi în timpul sarcinii este IgG.

Imunoglobulina M

- IgM este anticorpul cu un răspuns rapid la agenții nocivi și infecțioși, deoarece oferă acțiune imediată până când este înlocuit de IgG.

- Acest anticorp activează răspunsurile celulare încorporate în membrana limfocitelor și răspunsurile umorale, cum ar fi complementul.

- Este prima imunoglobulină sintetizată de om.

Imunoglobulina A

- Acționează ca o barieră de apărare împotriva agenților patogeni, fiind localizată pe suprafețele mucoaselor.

- Este prezent în mucoasa respiratorie, sistemul digestiv, tractul urinar și, de asemenea, în secreții precum saliva, mucusul nazal și lacrimi.

- Deși activarea complementului său este scăzută, poate fi asociată cu lizozime pentru uciderea bacteriilor.

- Prezența imunoglobulinei D atât în ​​laptele matern, cât și în colostru permite unui nou-născut să-l dobândească în timpul alăptării.

Imunoglobulina E

- Imunoglobulina E oferă un puternic mecanism de apărare împotriva antigenelor producătoare de alergii.

- Interacțiunea dintre IgE și un alergen va face ca substanțele inflamatorii să apară responsabile pentru simptomele alergiilor, cum ar fi strănutul, tusea, urticaria, creșterea lacrimilor și mucusul nazal.

- IgE se poate atașa de asemenea la suprafața paraziților prin segmentul său Fc, producând o reacție care provoacă moartea lor.

Imunoglobulina D

- Structura monomerică a IgD este legată de limfocitele B care nu au interacționat cu antigenele, de aceea joacă rolul receptorilor.

- Rolul IgD nu este clar.

Referințe

1. (sf) Definiția medicală a imunoglobulinei. Recuperat de la medicinenet.com
2. Wikipedia (nd). Anticorp. Recuperat de pe en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobuline. Recuperat de la sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Imunoglobuline și alte molecule de celule B. Curs în imunologie generală. Recuperat din ugr.es
5. (sf) Introducere în imunoglobuline. Recuperat de la thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomia sistemului imunitar. Recuperat de pe emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Imunoglobuline: structură și funcții. Recuperat din biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Imunoglobuline - structură și funcție. Recuperat din microbiologybook.org