INTERACȚIUNI HIDROFOBE: CE ESTE, IMPORTANȚĂ ȘI EXEMPLE - BIOLOGIE - 2025

De interacțiuni hidrofobe (HI) sunt forțele care mențin coeziunea dintre compuși apolari cufundate într - o soluție sau solvent polar. Spre deosebire de alte interacțiuni non-covalente, cum ar fi legăturile de hidrogen, interacțiunile ionice sau forțele van der Waals, interacțiunile hidrofobe nu depind de proprietățile intrinseci ale soluților, ci mai degrabă de solvenți.

Un exemplu foarte ilustrativ al acestor interacțiuni poate fi separarea fazelor care apare atunci când vine vorba de amestecarea apei cu uleiul. În acest caz, moleculele de ulei „interacționează” între ele ca urmare a aranjării moleculelor de apă din jurul lor.

Emulsie de grăsimi în apă (Catrin Sohrabi, de la Wikimedia Commons)

Noțiunea acestor interacțiuni există încă înainte de anii ’40. Cu toate acestea, termenul „legătură hidrofobă” a fost inventat de Kauzmann în 1959, în timp ce studiază cei mai importanți factori în stabilizarea structurii tridimensionale a anumitor proteine.

IS sunt una dintre cele mai importante interacțiuni nespecifice care au loc în sistemele biologice. De asemenea, acestea joacă un rol important într-o mare varietate de aplicații de inginerie și industria chimică și farmaceutică pe care le cunoaștem astăzi.

Ce sunt interacțiunile hidrofobe?

Cauza fizică a IH se bazează pe incapacitatea substanțelor nepolare de a forma legături de hidrogen cu moleculele de apă într-o soluție.

Sunt cunoscute sub numele de „interacțiuni nespecifice”, deoarece nu au legătură cu afinitatea dintre moleculele de solut, ci mai degrabă cu tendința moleculelor de apă de a-și menține propriile interacțiuni prin legarea hidrogenului.

Când sunt în contact cu apa, moleculele apolare sau hidrofobe tind să se aglomereze spontan, pentru a obține cea mai bună stabilitate prin reducerea suprafeței de contact cu apa.

Acest efect poate fi confundat cu o atracție puternică, dar este doar o consecință a caracterului nonpolar al substanțelor în raport cu solventul.

Explicate din punct de vedere termodinamic, aceste asociații spontane apar în căutarea unei stări favorabile din punct de vedere energetic, unde există cea mai mică variație de energie liberă (∆ G).

Ținând cont de faptul că ∆ G = ∆ H - T∆ S, starea cea mai favorabilă din punct de vedere energetic va fi cea în care entropia (∆ S) este mai mare, adică acolo unde există mai puține molecule de apă a căror libertate de rotație și translație este redusă prin contact cu un solut apolar.

Când moleculele apolare se asociază între ele, legate de molecule de apă, se obține o stare mai favorabilă decât dacă aceste molecule rămâneau separate, fiecare înconjurată de o „cușcă” diferită de molecule de apă.

Importanță biologică

HI sunt foarte relevante, deoarece apar într-o varietate de procese biochimice.

Aceste procese includ modificări conformaționale ale proteinelor, legarea substraturilor la enzime, asocierea subunităților complexelor enzimatice, agregarea și formarea membranelor biologice, stabilizarea proteinelor în soluții apoase și altele.

În termeni cantitativi, diferiți autori și-au asumat sarcina de a determina importanța HI în stabilitatea structurii unui număr mare de proteine, ajungând la concluzia că aceste interacțiuni contribuie mai mult de 50%.

Multe proteine ​​de membrană (integrale și periferice) sunt asociate cu straturile lipidice datorită HI când, în structurile lor, aceste proteine ​​au domenii hidrofobe. Mai mult, stabilitatea structurii terțiare a multor proteine ​​solubile depinde de HI.

Unele tehnici din studiul Biologiei celulare exploatează proprietatea pe care unii detergenți ionici o posedă pentru a forma micelele, care sunt structuri „emisferice” ale compușilor amfifilici ale căror regiuni apolare se asociază între ele datorită HI.

Micelele sunt de asemenea folosite în studiile farmaceutice care implică administrarea de medicamente solubile în grăsimi, iar formarea acestora este esențială și pentru absorbția vitaminelor și lipidelor complexe în corpul uman.

Exemple de interacțiuni hidrofobe

membranele

Un exemplu excelent de HI este formarea de membrane celulare. Astfel de structuri sunt compuse dintr-o stratură fosfolipidică. Organizarea sa se datorează HI-urilor care apar între cozile apolare în „repulsie” față de mediul apos din jur.

Proteină

HI-urile au o influență mare asupra plierii proteinelor globulare, a căror formă activă biologic este obținută după instituirea unei anumite configurații spațiale, guvernată de prezența anumitor resturi de aminoacizi în structură.

• Cazul apomoglobinei

Apomioglobina (mioglobina lipsită de grupa heme) este o mică proteină alfa-elicoidală care a servit ca model pentru a studia procesul de pliere și importanța IH în rândul reziduurilor apolare din lanțul său polipeptidic.

Într-un studiu realizat de Dyson și colab., În 2006, unde au fost utilizate secvențe mutate de apomoglobină, s-a demonstrat că inițierea evenimentelor de pliere a apomoglobinei depinde în primul rând de HIs între aminoacizi cu grupări apolare ale alico-elicelor.

Astfel, mici modificări introduse în secvența de aminoacizi înseamnă modificări importante în structura terțiară, ceea ce dă naștere la proteine ​​slab formate și inactive.

detergenţi

Un alt exemplu clar de HI este modul de acțiune al detergenților comerciali pe care îi folosim în scopuri interne în fiecare zi.

Detergenții sunt molecule amfipatice (cu regiune polară și regiune apolară). Ele pot „emulsiona” grăsimile, deoarece au capacitatea de a forma legături de hidrogen cu moleculele de apă și au interacțiuni hidrofobe cu lipidele prezente în grăsimi.

Când sunt în contact cu grăsimile într-o soluție apoasă, moleculele de detergent se asociază între ele, în așa fel încât cozile apolare să se confrunte între ele, înglobând moleculele lipidice, iar regiunile polare sunt expuse către suprafața micellei, care intră contact cu apa.

Referințe

1. Chandler, D. (2005). Interfețele și forța motrice a ansamblului hidrofob. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modularea interacțiunii hidrofobe prin medierea structurii nano-scale a suprafeței și a chimiei, nu monotonic prin hidrofobicitate. Angewandte Chemie - Ediția Internațională, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Rolul interacțiunilor hidrofobe în inițierea și propagarea plierii proteinelor. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. și Martin, K. (2003). Biologie moleculară celulară (ediția a 5-a). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Biologia structurală a membranei: cu fundații biochimice și biofizice. Presa universitară din Cambridge. Preluat de pe www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ și Israelachvili, J. (2006). Progrese recente în înțelegerea interacțiunilor hidrofobe. Proceedings of the National Academy of Sciences, 103 (43), 15739-15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Principiile biochimiei Lehninger. Ediții Omega (ediția a 5-a).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., și Engberts, JBFN (2003). Interacțiuni hidrofobe și reactivitate chimică. Chimie organică și biomoleculară, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Contribuția interacțiunilor hidrofobe la stabilitatea proteinelor. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Motivul real pentru care uleiul și apa nu se amestecă. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.