STRUCTURA SECUNDARĂ A PROTEINELOR: CARACTERISTICI - BIOLOGIE - 2025

Structura secundară a proteinelor este denumirea prin care este definită conformația pliată local a unor părți ale lanțului polipeptidic. Această structură constă din mai multe tipare care se repetă regulat.

Există multe moduri în care lanțurile proteice se pliază. Cu toate acestea, doar câteva dintre aceste forme sunt foarte stabile. În natură, cele mai frecvente forme pe care le iau proteinele sunt helixul α, precum și foaia β. Aceste structuri pot fi descrise prin unghiurile de legătură ψ (psi) și φ (phi) ale reziduurilor de aminoacizi.

Diagrama și modelul bilelor și tijelor helixului alfa de proteine ​​(structura secundară). Luate și editate de la: Alejandro Porto.

Interacțiunile care se stabilesc între lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi pot ajuta la stabilizarea sau, invers, la destabilizarea structurii secundare a proteinelor. Structura secundară poate fi observată în constituirea multor proteine ​​fibroase.

Istorie

În anii 30 ai secolului trecut, William Atsbury, care a lucrat cu raze X, a descoperit că proteina părului, precum și cea a căpșunilor porcupine, aveau segmente în structura lor care se repetau în mod regulat.

Pe baza acestor rezultate și cu cunoștința importanței pe care legăturile hidrogen o reprezintă în orientarea grupurilor polare ale legăturilor peptidice, William Pauling și colaboratorii, în consecință, au determinat ipotetic posibilele conformații regulate pe care le pot avea proteinele.

Pauling și colaboratorii săi, în deceniul anilor 50, au stabilit mai multe postulate care trebuiau îndeplinite în legăturile lanțurilor polipeptidice, printre ele și, în primul rând, că doi atomi nu se pot apropia unul de altul la o distanță mai mică decât cea a lor radiourile respective ale lui Van der Waals.

De asemenea, au indicat că legăturile necovalente sunt necesare pentru a stabiliza plierea lanțurilor.

Pe baza acestor postulate și cunoștințe anterioare și folosind modele moleculare, au fost capabili să descrie unele conformații regulate ale proteinelor, inclusiv pe cele care s-au arătat ulterior ca fiind cele mai frecvente în natură, cum ar fi helixul α și foaia β. .

Α helix

Este cea mai simplă structură secundară, în care lanțul polipeptidic este dispus într-o formă laminată și compactată în jurul unei axe imaginare. Mai mult, lanțurile laterale ale fiecărui aminoacid ies din această coloană vertebrală elicoidală.

Aminoacizii, în acest caz, sunt aranjați astfel încât să aibă unghiuri de legătură ψ de -45 ° la -50 ° și φ de -60 °. Aceste unghiuri se referă la legătura dintre α-carbon și oxigenul carbonilului și legătura dintre azot și α-carbon din fiecare aminoacid, respectiv.

În plus, oamenii de știință au stabilit că pentru fiecare rotație a helixului α sunt prezente 3,6 resturi de aminoacizi și că această transformare este întotdeauna dextrorotatoare în proteine. Pe lângă faptul că este cea mai simplă structură, α-helix este forma predominantă în α-keratine, iar aproximativ 25% din aminoacizii din proteinele globulare adoptă această structură.

Helixul α este stabilizat datorită numeroaselor sale legături de hidrogen. Astfel, în fiecare rotație a elicei, sunt stabilite trei sau patru verigi de acest tip.

În legăturile cu hidrogen, azotul unei legături peptidice și atomul de oxigen al grupării carbonil al celui de-al patrulea aminoacid ulterior interacționează, în direcția laturii amino-terminale a lanțului respectiv.

Oamenii de știință au arătat că o helixă α poate fi formată din lanțuri polipeptidice formate din aminoacizi L sau D, cu condiția ca toți aminoacizii să aibă aceeași configurație stereoizomerică. În plus, aminoacizii L naturali pot forma elice α care se rotesc atât spre dreapta cât și spre stânga.

Cu toate acestea, nu toate polipeptidele pot forma elice α stabile, deoarece structura lor primară afectează stabilitatea. Lanțurile R ale unor aminoacizi pot destabiliza structura, împiedicând conformarea elicelor α.

Foaie

În foaia β, sau foaie pliată β, fiecare dintre reziduurile de aminoacizi are o rotație de 180 ° față de restul de aminoacid precedent. În acest fel, rezultatul este că scheletul lanțului polipeptidic rămâne extins și are formă de zig-zag sau acordeon.

Lanțurile polipeptidice pliate cu acordeon pot fi plasate adiacente între ele și produc legături liniare de hidrogen între ambele lanțuri.

Două lanțuri polipeptidice adiacente pot fi aranjate în paralel, adică ambele pot fi orientate pe direcția amino-carboxilică, formând foaia β paralelă; sau pot fi localizate în direcții opuse, foaia β antiparalelă fiind apoi formată.

Lanțurile laterale ale resturilor de aminoacizi adiacente ies din coloana vertebrală a lanțului în direcții opuse, rezultând un model alternativ. Unele structuri proteice limitează tipurile de aminoacizi ale structurilor β.

De exemplu, în proteine ​​ambalate dens, aminoacizii cu catenă R scurtă, cum ar fi glicina și alanina, sunt mai frecvente pe suprafețele lor de contact.

Foaia β a structurilor secundare ale proteinelor. Preluat și editat din: Preston Manor School + JFL.

Alte conformații ale structurii secundare

Elice 3

Această structură se caracterizează prin prezentarea a 3 reziduuri de aminoacizi pe rând, în loc de cele 3,6 prezentate de elica α și o buclă de legare a hidrogenului formată din 10 elemente. Această structură a fost observată la unele proteine, dar nu este foarte frecventă în natură.

Π helix

Această structură, pe de altă parte, are 4,4 reziduuri de aminoacizi pe rotire în spirală și o buclă de legături de hidrogen cu 16 membri. Deși această configurație este posibilă steric, nu a fost niciodată observată în natură.

Cauza posibilă poate fi centrul său gol, prea mare pentru a permite acțiunii forțelor Van der Waals, ceea ce ar ajuta la stabilizarea structurii și totuși este prea mică pentru a permite trecerea moleculelor de apă.

Structura super secundară

Structurile suprasecundare sunt combinații de structuri secundare de α-elice și foi pliate β. Aceste structuri pot apărea în multe proteine ​​globulare. Există diferite combinații posibile, fiecare având propriile sale caracteristici.

Câteva exemple de structuri supersecundare sunt: ​​unitatea βαβ, în care două foi β paralele sunt unite de un segment α-helix; unitatea α, caracterizată prin două elice α succesive, dar separate de un segment neelical, asociate prin compatibilitatea lanțurilor lor laterale.

Mai multe foi β pot fi pliate pe sine, dând o configurație β baril, în timp ce o folie β antiparalelă pliată pe sine constituie o structură super-secundară numită cheie grecească.

Referințe

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. Ediția a III-a. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biochimia lui Harper. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko și L. Stryer (2002). Biochemestry. Ediția a 5-a. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlasul de culoare al biochimiei. Ediția a II-a. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochimie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee și JR McKee (2003). Biochimia: baza moleculară a vieții. Ediția ^a 3 ^- a. Companiile McGraw-HiII, Inc.