STRUCTURA CUATERNARĂ A PROTEINELOR: CARACTERISTICI - BIOLOGIE - 2025

Structura cuaternară a proteinelor definește relațiile spațiale dintre fiecare subunitate polipeptidică unită de forțe non-covalente. În proteinele polimerice, fiecare dintre lanțurile polipeptidice care le compun se numesc subunități sau protomere.

Proteinele pot fi formate dintr-un (monomeric), două (dimeric), mai multe (oligomerice) sau mulți protomeri (polimerici). Acești protomeri pot avea o structură moleculară similară sau foarte diferită. În primul caz, se spune că sunt proteine ​​omotipice și în al doilea caz, heterotipice.

Exemplu de structură cuaternară a unei proteine ​​antigene nucleare cu celule proliferate. Preluat și editat din: Thomas Shafee.

În nota științifică, biochimiștii folosesc litere grecești subscrise pentru a descrie compoziția protomerului a proteinelor. De exemplu, o proteină homotipică tetramerică este desemnată α ₄ , în timp ce o proteină tetramerică formată din doi dimeri distincti este desemnată α ₂ β ₂ .

Structura proteinei

Proteinele sunt molecule complexe care preiau diferite configurații tridimensionale. Aceste configurații sunt unice pentru fiecare proteină și le permit să îndeplinească funcții foarte specifice. Nivelurile de organizare structurală a proteinelor sunt următoarele.

Structura primară

Se referă la secvența în care diferiții aminoacizi sunt aranjați în lanțul polipeptidic. Această secvență este dată de secvența ADN care codifică respectiva proteină.

Structura secundară

Majoritatea proteinelor nu sunt pe lanțuri lungi extinse de aminoacizi, ci au mai degrabă regiuni care sunt pliate în mod regulat în helixuri sau foi. Această pliere este ceea ce se numește structura secundară.

Structura terțiară

Zonele pliate ale structurii secundare pot fi, la rândul lor, pliate și asamblate în structuri mai compacte. Acest ultim pliu este ceea ce conferă proteinei forma sa tridimensională.

Structura cuaternară

În proteinele care sunt formate din mai mult de o subunitate, structurile cuaternare sunt relațiile spațiale care există între fiecare subunitate, care sunt legate prin legături non-covalente.

Structuri primare, secundare, terțiare și cuaternare ale proteinelor, conformație tridimensională. Luate și editate de la: Alejandro Porto.

Stabilitatea structurii cuaternare

Structura tridimensională a proteinelor este stabilizată prin interacțiuni slabe sau necovalente. În timp ce aceste legături sau interacțiuni sunt mult mai slabe decât legăturile covalente normale, ele sunt numeroase și efectul lor cumulativ este puternic. Aici vom analiza unele dintre cele mai comune interacțiuni.

Interacțiuni hidrofobe

Unii aminoacizi conțin lanțuri laterale hidrofobe. Când proteinele au acești aminoacizi, plierea moleculei ordonează aceste lanțuri laterale spre interiorul proteinei și le protejează de apă. Natura diferitelor lanțuri laterale înseamnă că contribuie în moduri diferite la efectul hidrofob.

Interacțiunile Van der Waals

Aceste interacțiuni se produc atunci când moleculele sau atomii care nu sunt legați de legături covalente se apropie prea mult unul de celălalt și din această cauză orbitalii lor externi electronici încep să se suprapună.

În acel moment, între acești atomi se stabilește o forță repulsivă care crește foarte repede odată cu apropierea centrelor lor. Acestea sunt așa-numitele „forțe van der Waals”.

Interacțiuni sarcină-încărcare

Este interacțiunea electrostatică care are loc între o pereche de particule încărcate. În proteine, acest tip de interacțiune are loc, atât datorită încărcării electrice nete a proteinei, cât și încărcării individuale a ionilor conținuți în ea. Acest tip de interacțiune este numit uneori punte de sare.

Legături de hidrogen

O legătură de hidrogen este stabilită între un atom de hidrogen legat covalent la o grupă donatoare de legături de hidrogen și o pereche de electroni liberi aparținând unui grup acceptor de legături.

Acest tip de legătură este foarte importantă, deoarece proprietățile multor molecule, inclusiv cele ale apei și moleculelor biologice, se datorează în mare măsură legăturilor de hidrogen. Împărtășește proprietățile legăturilor covalente (electronii sunt partajați) și, de asemenea, a interacțiunilor ne-covalente (interacțiune sarcină-încărcare).

Interacțiuni dipolice

În moleculele, inclusiv proteinele, care nu au o sarcină netă, se poate realiza un aranjament neuniform al încărcărilor lor interne, cu o extremă ceva mai negativă decât cealaltă. Aceasta este ceea ce este cunoscut sub numele de dipol.

Această condiție dipolară a moleculei poate fi permanentă, dar poate fi, de asemenea, indusă. Dipolii pot fi atrași de ioni sau de alți dipoli. Dacă dipolii sunt permanenți, interacțiunea are un scop mai mare decât cel cu dipolii induși.

În plus față de aceste interacțiuni non-covalente, unele proteine ​​oligomerice își stabilizează structura cuaternară printr-un tip de legătură covalentă, legătura disulfură. Acestea sunt stabilite între grupările sulfhidril ale cisteinelor diferiților protomeri.

Legăturile disulfură ajută, de asemenea, la stabilizarea structurii secundare a proteinelor, dar, în acest caz, leagă reziduurile de cisteinil în cadrul aceleiași polipeptide (legături disulfură intrapolypeptide).

Interacțiuni între protomeri

După cum s-a menționat mai sus, în proteinele care sunt alcătuite din mai multe subunități sau protomeri, aceste subunități pot fi similare (homotipice) sau diferite (heterotipice).

Interacțiuni homotipice

Subunitățile care alcătuiesc o proteină sunt lanțuri polipeptidice asimetrice. Cu toate acestea, în interacțiuni homotipice, aceste subunități se pot asocia în moduri diferite, realizând diferite tipuri de simetrie.

Grupurile care interacționează ale fiecărui protomer sunt localizate în general în poziții diferite, motiv pentru care sunt numite interacțiuni heterologe. Interacțiunile heterologe dintre diferitele subunități au loc uneori astfel încât fiecare subunitate este răsucită în raport cu cea precedentă, putând realiza o structură elicoidală.

În alte ocazii, interacțiunile apar astfel încât grupurile definite de subunități sunt dispuse în jurul unuia sau mai multor axe de simetrie, în ceea ce este cunoscut sub numele de simetrie grup-punct. Când există mai multe axe de simetrie, fiecare subunitate se rotește în raport cu vecinul său cu 360 ° / n (unde n reprezintă numărul de axe).

Printre tipurile de simetrie obținute în acest mod se numără, de exemplu, elicoidale, cubice și icosaedre.

Când două subunități interacționează printr-o axă binară, fiecare unitate se rotește cu 180 ° față de cealaltă, în jurul acelei axe. Aceasta simetrie este cunoscut sub numele C ₂ simetrie . În ea, locurile de interacțiune din fiecare subunitate sunt identice; în acest caz, nu vorbim despre o interacțiune heterologă, ci mai degrabă despre o interacțiune izologă.

Dacă, dimpotrivă, asocierea dintre cele două componente ale dimerului este heterologă, atunci se va obține un dimer asimetric.

Interacțiuni heterotipice

Subunitățile care interacționează într-o proteină nu sunt întotdeauna de aceeași natură. Există proteine ​​care sunt formate din douăsprezece sau mai multe subunități diferite.

Interacțiunile care mențin stabilitatea proteinelor sunt aceleași ca în cazul interacțiunilor homotipice, dar în general se obțin molecule complet asimetrice.

Hemoglobina, de exemplu, este un tetramer care are două perechi diferite de subunități (α ₂ β ₂ ).

Structura cuaternară a hemoglobinei. Preluat și editat din: Benjah-bmm27. Modificat de Alejandro Porto. .

Referințe

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. Ediția a III-a. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner și VW Rodwell (1996). Biochimia lui Harper. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko și L. Stryer (2002). Biochemestry. Ediția a 5-a. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlasul de culoare al biochimiei. Ediția a II-a. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochimie. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, New York.