ENZIMĂ: CUM FUNCȚIONEAZĂ ȘI EXEMPLE - BIOLOGIE - 2025

O enzimă , un catalizator biologic sau un biocatalizator este o moleculă, în general de origine proteică, care are capacitatea de a accelera reacțiile chimice care apar în interiorul ființelor vii. Moleculele proteice catalitice sunt enzime, iar cele cu ARN sunt ribozimele.

În absența enzimelor, numărul enorm de reacții care au loc în celulă și care permit viața nu ar putea avea loc. Acestea sunt responsabile de accelerarea procesului prin ordinele de mărime apropiate de 10 ⁶ - și în unele cazuri mult mai mari.

Schemă a unei joncțiuni de blocare a cheilor unui complex enzimă-substrat. Sursa: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Creat de Jerry Crimson Mann, modificat de TimVickers, vectorizat de lucrarea Fvasconcellosderivative: lucrare derivată Retama (discuție): Bekerr

Cataliză

Un catalizator este o moleculă capabilă să modifice viteza unei reacții chimice fără a fi consumată în respectiva reacție.

Reacțiile chimice implică energie: moleculele inițiale implicate în reacție sau reactanții încep cu un grad de energie. O cantitate suplimentară de energie este absorbită pentru a ajunge la „starea de tranziție”. Ulterior, energia este eliberată cu produsele.

Diferența de energie dintre reactanți și produse este exprimată în ∆G. Dacă nivelurile de energie ale produselor sunt mai mari decât reactanții, reacția este endergonică și nu este spontană. În schimb, dacă energia produselor este mai mică, reacția este exergonică și spontană.

Cu toate acestea, doar pentru că o reacție este spontană nu înseamnă că va apărea într-un ritm apreciabil. Viteza reacției depinde de ∆G * (asteriscul se referă la energia de activare).

Cititorul trebuie să țină cont de aceste concepte pentru a înțelege cum funcționează enzimele.

enzimele

Ce este o enzimă?

Enzimele sunt molecule biologice de o complexitate incredibilă, formate în principal din proteine. Proteinele, la rândul lor, sunt lanțuri lungi de aminoacizi.

Una dintre caracteristicile cele mai proeminente ale enzimelor este specificul lor asupra moleculei țintă - această moleculă este numită substrat.

Caracteristicile enzimelor

Enzimele există sub diferite forme. Unele sunt compuse în întregime din proteine, în timp ce altele au regiuni cu caracter non-proteic numite cofactori (metale, ioni, molecule organice etc.).

Astfel, o apoenzimă este o enzimă fără cofactorul ei, iar combinația apoenzimă și cofactorul ei se numește holoenzimă.

Sunt molecule de dimensiuni considerabil mari. Cu toate acestea, doar o mică zonă de pe enzimă este direct implicată în reacția cu substratul, iar această regiune este locul activ.

Când reacția începe, enzima își angajează substratul ca o cheie să-și angajeze blocajul (acest model este o simplificare a procesului biologic propriu-zis, dar servește la ilustrarea procesului).

Toate reacțiile chimice care apar în corpul nostru sunt catalizate de enzime. De fapt, dacă aceste molecule nu ar exista, ar trebui să așteptăm sute sau mii de ani pentru a se finaliza reacțiile. Prin urmare, reglarea activității enzimelor trebuie controlată într-un mod foarte specific.

Nomenclatura și clasificarea enzimelor

Când vedem o moleculă al cărei nume se termină în –ase, putem fi siguri că este o enzimă (deși există excepții de la această regulă, cum ar fi trypsina). Aceasta este convenția de denumire pentru enzime.

Există șase tipuri de enzime de bază: oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze și ligaze; responsabil de: reacții redox, transfer de atom, hidroliză, adăugare de legături duble, izomerizare și, respectiv, unirea moleculelor.

Cum funcționează enzimele?

În secțiunea de cataliză am menționat că viteza reacției depinde de valoarea ∆G *. Cu cât această valoare este mai mare, cu atât reacția este mai lentă. Enzima este responsabilă de scăderea acestui parametru - crescând astfel viteza reacției.

Diferența dintre produse și reactanți rămâne identică (enzima nu o afectează), la fel și distribuția lor. Enzima facilitează formarea stării de tranziție.

Inhibitori ai enzimei

În contextul studiului enzimelor, inhibitorii sunt substanțe care reușesc să reducă activitatea catalizatorului. Ele sunt clasificate în două tipuri: inhibitori competitivi și non-competitivi. Cei de primul tip concurează cu substratul, iar ceilalți nu.

În general, procesul de inhibare este reversibil, deși unii inhibitori pot rămâne atașați la enzimă aproape permanent.

Exemple

Există cantități vaste de enzime în celulele noastre - și în celulele tuturor viețuitoarelor. Cu toate acestea, cele mai cunoscute sunt cele care participă la căi metabolice precum glicoliza, ciclul Krebs, lanțul de transport al electronilor, printre altele.

Succinatul dehidrogenazei este o enzimă de tipul oxidoreductazei care catalizează oxidarea succinatului. În acest caz, reacția implică pierderea a doi atomi de hidrogen.

Diferența dintre catalizatorii biologici (enzime) și catalizatorii chimici

Există catalizatori chimici care, la fel ca și cei biologici, cresc viteza reacțiilor. Cu toate acestea, există diferențe notabile între cele două tipuri de molecule.

Reacțiile catalizate de enzimă se întâmplă mai repede

În primul rând, enzimele sunt capabile să crească viteza reacțiilor prin ordinele de mărime apropiate de 10 ⁶ până la 10 ¹² . De asemenea, catalizatorii chimici cresc viteza, dar numai cu câteva ordine de mărime.

Majoritatea enzimelor funcționează în condiții fiziologice

Deoarece reacțiile biologice sunt efectuate în interiorul ființelor vii, condițiile lor optime înconjoară valorile fiziologice ale temperaturii și pH-ului. Chimicii, la rândul lor, au nevoie de condiții drastice de temperatură, presiune și aciditate.

Specificitate

Enzimele sunt foarte specifice în reacțiile pe care le catalizează. În cele mai multe cazuri, acestea funcționează doar cu unul sau câteva substraturi. Specificitatea se aplică și tipului de produse pe care le produc. Gama de substraturi pentru catalizatori chimici este mult mai largă.

Forțele care determină specificitatea interacțiunii dintre enzimă și substratul acesteia sunt aceleași care dictează conformația proteinei în sine (interacțiuni Van der Waals, electrostatice, legături de hidrogen și hidrofobe).

Reglarea enzimelor este precisă

În cele din urmă, enzimele au o capacitate de reglare mai mare, iar activitatea lor variază în funcție de concentrația diferitelor substanțe din celulă.

Mecanismele de reglementare includ controlul alosteric, modificarea covalentă a enzimelor și variația cantității de enzimă care este sintetizată.

Referințe

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biochimie. Am inversat.
2. Campbell, MK și Farrell, SO (2011). Biochimie. Ediția a șasea. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Cartea de biochimie. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biochimie: text și atlas. Editura Medicală Panamericană.
5. Mougios, V. (2006). Exercițiu biochimie. Cinetica umană.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochimie. Fundamente pentru medicină și științele vieții. Am inversat.
7. Poortmans, JR (2004). Principiile biochimiei exercițiilor. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochimie. Editura Medicală Panamericană.