CARBOXIHEMOGLOBINA: CARACTERISTICI ȘI EFECTE - BIOLOGIE - 2025

Carboxyhaemoglobin este legat de monoxid de hemoglobină de carbon (CO). Hemoglobina este proteina care transportă oxigenul prin sânge la om și la multe alte vertebrate.

Pentru a transporta oxigenul, hemoglobina trebuie să se lege de ea. Max Perutz, chimist și laureat Nobel născut la Viena în 1914 și decedat la Cambridge în 2002, a numit „imoral” comportamentul de legare la oxigen al hemoglobinei.

Structura hemoglobinei (Sursa: Bielabio prin Wikimedia Commons)

Imaginează-ți două molecule de hemoglobină fiecare capabile să lege patru molecule de oxigen. Una are deja trei molecule de oxigen, iar cealaltă una. Dacă apare o altă moleculă de oxigen, întrebarea este următoarea: se alătură celei „bogate” care are deja trei, sau „cea săracă” care nu are niciuna? Probabilitatea este de 100 până la 1 că va viza molecula bogată.

Acum imaginați-vă alte două molecule de hemoglobină. Unul are 4 molecule de oxigen (este saturat), iar celălalt are doar una. Care moleculă este mai probabil să ofere oxigen țesuturilor, bogate sau sărace? Cei mai săraci vor furniza mai ușor oxigen decât cei bogați.

Distribuția oxigenului în molecula de hemoglobină poate fi văzută ca pilda biblică: „… celui care are, lui i se va da și celui care nu are, chiar și ceea ce el va fi luat …” (Mt, 13:12). Din punct de vedere fiziologic, acest comportament „imoral” al moleculei de hemoglobină este plin de semnificație, deoarece contribuie la furnizarea de oxigen către țesuturi.

Monoxidul de carbon, indiferent de numărul de atomi de oxigen atașați unei molecule de hemoglobină, îi „ucide” pe toți. Adică, în prezența de CO abundent, tot oxigenul legat de hemoglobină este înlocuit de CO.

Caracteristici structurale

Pentru a vorbi de carboxihemoglobină, care nu este altceva decât o stare de hemoglobină asociată cu monoxid de carbon, este necesar mai întâi să ne referim la hemoglobină în termeni generali.

Hemoglobina este o proteină compusă din patru subunități formate fiecare dintr-un lanț polipeptidic cunoscut sub numele de globină și o grupă non-proteină (grup protetic) numită grupa heme.

Fiecare grup heme conține un atom de fier în stare feroasă (Fe ²⁺ ). Aceștia sunt atomii capabili să se lege cu oxigenul fără a se oxida.

Tetramerul de hemoglobină este format din două subunități de alfa globină, 141 de aminoacizi fiecare și două subunități de beta globină, de 146 de aminoacizi fiecare.

Forme sau structuri ale hemoglobinei

Când hemoglobina nu este legată de niciun atom de oxigen, structura hemoglobinei este rigidă sau tensionată, datorită formării de punți de sare în interiorul acesteia.

Structura cuaternară a hemoglobinei fără oxigen (deoxigenată) este cunoscută sub numele de „T” sau structură încordată, iar hemoglobina oxigenată (oxihemoglobină) este cunoscută sub numele de „R” sau structura relaxată.

Tranziția de la structura T la structura R are loc prin legarea oxigenului la atomul de fier (Fe ²⁺ ) al grupului heme atașat la fiecare lanț de globină.

Comportament de cooperare

Subunitățile care alcătuiesc structura hemoglobinei prezintă un comportament de cooperare care poate fi explicat cu următorul exemplu.

Molecula de hemoglobină deoxigenată (în structura T) poate fi imaginată ca o bilă de lână, cu siturile de legare la oxigen (grupuri hemo) foarte ascunse în ea.

Când această structură tensionată se leagă de o moleculă de oxigen, viteza de legare este foarte lentă, dar această legătură este suficientă pentru a slăbi mingea puțin și a aduce următorul grup de heme mai aproape de suprafață, făcând viteza cu care se leagă. următorul oxigen este mai mare, repetând procesul și crescând afinitatea cu fiecare legătură.

Efectele monoxidului de carbon

Pentru a studia efectele monoxidului de carbon asupra transportului de sânge al gazelor, este necesar mai întâi să descrieți caracteristicile curbei de oxihemoglobină, care descrie dependența sa de presiunea parțială a oxigenului pentru a „încărca” sau nu cu moleculele de oxigen.

Curba oxihemoglobinei are o formă sigmoidă sau „S” care variază în funcție de presiunea parțială a oxigenului. Graficul curbei reiese din analizele făcute la probele de sânge utilizate pentru construirea ei.

Regiunea cea mai abruptă a curbei este obținută cu presiuni mai mici de 60 mmHg și la presiuni mai mari decât aceasta, curba tinde să se aplatizeze, ca și când ar ajunge pe un platou.

Când este în prezența anumitor substanțe, curba poate prezenta abateri semnificative. Aceste abateri arata modificari care apar in afinitatea hemoglobinei pentru oxigen în același PO ₂ .

Pentru a cuantifica acest fenomen, a fost introdus măsurarea afinității hemoglobinei pentru oxigen, cunoscut sub numele de P ₅₀ valoare , care este valoarea presiunii parțiale a oxigenului la care hemoglobina este de 50% saturate; adică atunci când jumătate din grupele sale hemo sunt atașate de o moleculă de oxigen.

În condiții standard, care trebuie interpretate ca pH 7,4, presiunea parțială a oxigenului de 40 mmHg, și temperatura de 37 ° C, redus P ₅₀ al unui mascul adult este de 27 mm Hg sau 3,6 kPa.

Ce factori pot afecta afinitatea hemoglobinei pentru oxigen?

Afinitatea pentru oxigenul hemoglobinei conținute în eritrocite poate scădea în prezența 2,3 difosfoglicerat (2-3DPG), dioxid de carbon (CO ₂ ), concentrații mari de protoni sau datorită creșterii temperaturii; și același lucru este valabil și pentru monoxidul de carbon (CO).

Implicații funcționale

Monoxidul de carbon poate interfera cu funcția de transport a oxigenului în sângele arterial. Această moleculă este capabilă să se lege la hemoglobină și să formeze carboxihemoglobina. Acest lucru se datorează faptului că are o afinitate pentru hemoglobină aproximativ 250 de ori mai mare decât O ₂ , deci este capabil să - l disloce chiar și atunci când este legat de ea.

Corpul produce monoxid de carbon permanent, deși în cantități mici. Acest gaz incolor, inodor, se leagă de grupa heme în același mod în care O2 și _{, în} mod normal, aproximativ 1% din hemoglobină din sânge există ca carboxihemoglobină.

Deoarece arderea incompletă a materiei organice produce CO, proporția de carboxihemoglobină la fumători este mult mai mare, atingând valori cuprinse între 5 și 15% din hemoglobina totală. Creșterea cronică a concentrației de carboxihemoglobină este dăunătoare sănătății.

O creștere a cantității de CO care se inhalează care generează mai mult de 40% carboxihemoglobină este în pericol pentru viață. Atunci când locul de legare a fierului feros este ocupat de CO, O ₂ nu se poate lega .

Legarea CO determină trecerea hemoglobinei la structura R, astfel încât hemoglobina reduce și mai mult capacitatea de a livra O ₂ in capilare sanguine.

Carboxihemoglobina are o culoare roșie deschisă. Astfel, pacienții cu otrăvire de CO devin roz, chiar și în comă și paralizie respiratorie. Cel mai bun tratament pentru a încerca să salveze viața acestor pacienți este de a-i inspira oxigen pur, chiar hiperbaric, pentru a încerca să înlăture legarea fierului cu CO.

Referințe

1. Fox, SI (2006). Fiziologie umană Ediția a IX-a (pp. 501-502). Presa McGraw-Hill, New York, SUA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, și Rodwell, VW (2014). Biochimia ilustrată a lui Harper. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochimie (1989). Burlington, Carolina de Nord: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fiziologie. (Ediția a 3-a) Ediciones Harcourt, SA
5. Vest, JB (1991). Baza fiziologică a practicii medicale. Williams & Wilkins