TREONINA: CARACTERISTICI, FUNCȚII, DEGRADARE, BENEFICII - BIOLOGIE - 2025

Treonină (Thr, T) sau acid Ls-treo α-amino-β-butiric, este unul dintre aminoacizii constituenți ai proteinelor celulare. Deoarece omul și alte animale vertebrate nu au rute biosintetice pentru producerea sa, treonina este considerată unul dintre cei 9 aminoacizi esențiali care trebuie dobândiți prin dietă.

Treonina a fost ultimul dintre cei 20 de aminoacizi comuni descoperiți în proteine, fapt care a avut loc în istorie la mai bine de un secol după descoperirea asparaginei (1806), care a fost primul aminoacid descris.

Structura aminoacidului Thrononine (Sursa: Clavecin prin Wikimedia Commons)

A fost descoperit de William Cumming Rose în 1936, care a inventat termenul „treonină” datorită asemănării structurale pe care a găsit-o între acest aminoacid și acidul treonic, un compus derivat din treza zahăr.

Ca aminoacid proteic, treonina are multiple funcții în celule, printre care se numără locul de legare pentru lanțurile tipice de carbohidrați ai glicoproteinelor și locul de recunoaștere a proteinelor kinazelor cu funcții specifice (proteine ​​treonină / serin kinazei).

În mod similar, treonina este o componentă esențială a proteinelor precum smalțul dinților, elastina și colagenul și are, de asemenea, funcții importante în sistemul nervos. Este folosit ca supliment alimentar și ca „ușor” al stărilor fiziologice de anxietate și depresie.

caracteristici

Treonina aparține grupului de aminoacizi polari care au o grupare R sau un lanț lateral lipsit de sarcini pozitive sau negative (aminoacizi polari neîncărcați).

Caracteristicile grupului său R îl fac un aminoacid puternic solubil în apă (hidrofil sau hidrofil), ceea ce este valabil și pentru ceilalți membri ai acestui grup, cum ar fi cisteina, serina, asparagina și glutamina.

Împreună cu triptofanul, fenilalanina, izoleucina și tirozina, treonina este unul dintre cei cinci aminoacizi care are atât funcții glucogene, cât și cetogene, deoarece intermediarii relevanți, cum ar fi piruvatul și succinil-CoA, sunt produși din metabolismul său.

Acest aminoacid are o greutate moleculară aproximativă de 119 g / mol; ca mulți dintre aminoacizii neîncărcați, are un punct izoelectric în jurul valorii de 5,87, iar frecvența sa în structurile proteice este aproape de 6%.

Unii autori grupează treonina împreună cu alți aminoacizi cu un gust „dulce”, printre care se numără, de exemplu, serină, glicină și alanină.

Structura

Α-aminoacizii, cum ar fi treonina, au o structură generală, adică este comună tuturor. Aceasta se distinge prin prezența unui atom de carbon cunoscut sub numele de „carbonul α”, care este chiral și căruia i se atașează patru tipuri diferite de molecule sau substituenți.

Acest carbon împărtășește una dintre legăturile sale cu un atom de hidrogen, altul cu grupa R, care este caracteristică pentru fiecare aminoacid, iar celelalte două sunt ocupate de grupările amino (NH2) și carboxil (COOH), care sunt comune tuturor. aminoacizi.

Grupul R al treoninei are o grupare hidroxil care îi permite să formeze legături de hidrogen cu alte molecule în medii apoase. Identitatea sa poate fi definită ca o grupare alcoolică (un etanol, cu doi atomi de carbon), care și-a pierdut unul dintre hidrogenii să se alăture atomului de carbon α (-CHOH-CH3).

Această grupare -OH poate servi drept „punte” sau situs de legare pentru o mare varietate de molecule (lanțurile oligozaharidice, de exemplu, pot fi atașate la ea în timpul formării glicoproteinelor) și este, prin urmare, unul dintre cei responsabili de formarea derivați modificați ai treoninei.

Forma biologic activă a acestui aminoacid este L-treonina și este aceasta care participă atât la conformarea structurilor proteice, cât și la diferitele procese metabolice în care acționează.

Caracteristici

Ca aminoacid proteic, treonina face parte din structura multor proteine ​​din natură, unde importanța și bogăția acesteia depind de identitatea și funcția proteinei din care face parte.

Pe lângă funcțiile sale structurale în conformarea secvenței peptidice a proteinelor, treonina îndeplinește și alte funcții atât în ​​sistemul nervos, cât și în ficat, unde participă la metabolismul grăsimilor și previne acumularea lor în acest organ.

Treonina face parte din secvențele recunoscute de serină / treonină kinazele, care sunt responsabile pentru numeroase procese de fosforilare proteică, esențiale pentru reglarea multiplicității funcțiilor și a evenimentelor de semnalizare intracelulară.

De asemenea, este utilizat pentru tratamentul unor afecțiuni intestinale și digestive și s-a dovedit a fi util în reducerea condițiilor patologice, cum ar fi anxietatea și depresia.

De asemenea, L-treonina este unul dintre aminoacizii necesari pentru menținerea stării pluripotente a celulelor stem embrionare de șoarece, fapt care aparent este legat de metabolizarea evenimentelor de metilare a S-adenosil-metioninei și histonelor , care sunt direct implicați în exprimarea genelor.

În industrie

O proprietate comună pentru mulți aminoacizi este capacitatea lor de a reacționa cu alte grupări chimice, cum ar fi aldehide sau cetone, pentru a forma „aromele” caracteristice multor compuși.

Printre acești aminoacizi este treonina, care, la fel ca serina, reacționează cu zaharoză în timpul prăjirii anumitor alimente și dă naștere la „pirazine”, compuși aromatici tipici ai produselor prăjite, cum ar fi cafeaua.

Treonina este prezentă în multe medicamente de origine naturală și, de asemenea, în multe formulări de suplimente nutritive care sunt prescrise pacienților cu malnutriție sau care au diete sărace în acest aminoacid.

O altă dintre cele mai notorii funcții ale L-treoninei și care a crescut de-a lungul timpului este aceea a unui aditiv în prepararea furajelor concentrate pentru porci și păsări de curte.

L-treonina este utilizată în aceste industrii ca supliment alimentar în formulări slabe din punct de vedere proteic, deoarece oferă avantaje economice și atenuează deficiențele proteinei brute consumate de aceste animale de fermă.

Principala formă de producție a acestui aminoacid este, în mod normal, prin fermentația microbiană, iar cifrele de producție mondială în scopuri agricole pentru 2009 au depășit 75 de tone.

biosinteza

Treonina este unul dintre cei nouă aminoacizi esențiali pentru om, ceea ce înseamnă că nu poate fi sintetizată de celulele corpului și, prin urmare, că trebuie să fie dobândită din proteine ​​de origine animală sau vegetală care sunt furnizate cu acesta. dieta zilnica.

Plantele, ciupercile și bacteriile sintetizează treonina din căi similare care pot diferi oarecum unele de altele. Cu toate acestea, majoritatea acestor organisme pornesc de la aspartat ca precursor, nu numai pentru treonină, ci și pentru metionină și lizină.

Calea biosintetică în microbi

Calea de biosinteză L-treonină în microorganisme precum bacteriile constă din cinci etape diferite catalizate de enzimă. Substratul de pornire, după cum s-a discutat, este aspartatul, care este fosforilat de o enzimă aspartat kinază dependentă de ATP.

Această reacție produce metabolitul L-aspartil fosfat (L-aspartil-P) care servește ca substrat pentru enzima aspartil semialdehidă dehidrogenază, care catalizează conversia sa în aspartil semialdehidă într-un mod dependent de NADPH.

Aspartilul semialdehidă poate fi utilizat atât pentru biosinteza L-lizinei, cât și pentru biosinteza L-treoninei; în acest caz, molecula este utilizată de o enzimă dependentă NADPH de homoserină dehidrogenază pentru producerea L-homoserinei.

L-homoserina este fosforilată la fosfat L-homoserină (L-homoserină-P) de un homoserină kinază dependentă de ATP, iar produsul de reacție, la rândul său, este un substrat pentru enzima treonină sintază, capabilă să sintetizeze L-treonina.

L-metionina poate fi sintetizată din L-homoserina produsă în etapa anterioară, de aceea reprezintă o cale „competitivă” pentru sinteza L-treoninei.

L-treonina sintetizată în acest mod poate fi utilizată pentru sinteza proteinelor sau poate fi utilizată și în aval pentru sinteza glicinei și L-leucinei, doi aminoacizi relevanți și din punct de vedere proteic.

Regulament

Este important să subliniem că trei dintre cele cinci enzime care participă la biosinteza L-treoninei din bacterii sunt reglate de produsul reacției prin feedback negativ. Este vorba despre aspartat kinază, homoserină dehidrogenază și homoserină kinază.

Mai mult, reglarea acestei căi biosintetice depinde și de cerințele celulare ale celorlalte produse biosintetice legate de aceasta, deoarece formarea L-lizinei, L-metioninei, L-izoleucinei și glicinei depinde de calea de producție a L-treonină.

Degradare

Treonina poate fi degradată prin două căi diferite pentru a produce piruvat sau succinil-CoA. Acesta din urmă este cel mai important produs al catabolismului treoninei la om.

Metabolizarea treoninei apare mai ales în ficat, dar pancreasul, deși într-o măsură mai mică, participă și la acest proces. Această cale începe cu transportul aminoacidului pe membrana plasmatică a hepatocitelor cu ajutorul anumitor transportoare.

Producția de piruvat din treonină

Conversia treoninei în piruvat are loc datorită transformării sale în glicină, care are loc în două etape catalitice care încep cu formarea de 2-amino-3-ketobutirat din treonină și prin acțiunea enzimei treonină dehidrogenază.

La oameni, această rută reprezintă doar între 10 și 30% din catabolismul treonină, cu toate acestea, importanța sa este relativă la organismul considerat, deoarece, la alte mamifere, de exemplu, este mult mai relevantă catabolic vorbitor.

Producția de succinil-CoA din treonină

Ca și în cazul metioninei, valinei și izoleucinei, atomii de carbon ai treoninei sunt de asemenea folosiți pentru producerea succunil-CoA. Acest proces începe cu transformarea aminoacidului în α-ketobutirat, care este ulterior utilizat ca substrat pentru enzima α-ceto acid dehidrogenază pentru a produce propionil-CoA.

Transformarea treoninei în α-cetobutirat este catalizată de enzima treonină dehidratază, care implică pierderea unei molecule de apă (H2O) și a alteia a unui ion de amoniu (NH4 +).

Propionil-CoA este carboxilat în metilmalonil-CoA printr-o reacție în două etape care necesită intrarea unui atom de carbon sub formă de bicarbonat (HCO3-). Acest produs servește ca substrat pentru o dependentă de metilmalonil-CoA mutază-coenzima B12, care „epimerizează” molecula pentru a produce succinil-CoA.

Alte produse catabolice

În plus, scheletul de carbon al treoninei poate fi utilizat catabolic pentru producerea acetil-CoA, care are, de asemenea, implicații importante din punct de vedere energetic în celulele corpului.

În anumite organisme, treonina funcționează, de asemenea, ca substrat pentru unele căi biosintetice, cum ar fi izoleucina. În acest caz, prin 5 etape catalitice, α-cetobutiratul derivat din catabolismul treonină poate fi direcționat către formarea izoleucinei.

Alimente bogate în treonină

Deși majoritatea alimentelor bogate în proteine ​​conțin un anumit procent din toți aminoacizii, s-a descoperit că, în special, aminoacizii treonină, ouă, lapte, soia și gelatină.

Treonina este, de asemenea, în carnea de animale, cum ar fi pui, porc, iepure, miel și diferite tipuri de păsări de curte. În alimentele de origine vegetală, este abundent în varză, ceapă, usturoi, ciorbă și vinete.

Se găsește și în orez, porumb, tărâțe de grâu, boabe de leguminoase și în multe fructe, cum ar fi căpșuni, banane, struguri, ananas, prune și alte nuci bogate în proteine, cum ar fi nucile sau fistic, printre altele.

Beneficiile aportului său

Potrivit comitetului de experți al Organizației Mondiale a Sănătății pentru Alimente și Agricultură (OMS, FAO), necesitatea zilnică de treonină pentru o persoană adultă medie este de aproximativ 7 mg pe kilogram de greutate corporală, ceea ce ar trebui să fie dobândite din alimente ingerate cu dieta.

Aceste cifre sunt derivate din datele experimentale obținute în urma studiilor efectuate cu bărbați și femei, în care această cantitate de treonină este suficientă pentru a obține un echilibru pozitiv de azot în celulele corpului.

Cu toate acestea, studiile efectuate cu copii între 6 luni și un an au arătat că, pentru acestea, cerințele minime de L-treonină sunt cuprinse între 50 și 60 mg pe kilogram de greutate pe zi.

Printre principalele beneficii ale aportului de suplimente nutritive sau medicamente cu formulări speciale bogate în L-treonină se numără tratamentul sclerozei laterale amiotrofice sau a bolii Lou Gehrig.

Furnizarea suplimentară de treonină favorizează absorbția nutrienților din intestin și contribuie, de asemenea, la îmbunătățirea funcțiilor hepatice. De asemenea, este important pentru transportul grupărilor fosfat prin celule.

Tulburări de deficiență

La copiii mici există defecte înnăscute în metabolismul treoninei care determină întârzierea creșterii și alte tulburări metabolice conexe.

Deficiențele acestui aminoacid au fost asociate cu unele eșecuri în creșterea în greutate a sugarului, precum și cu alte patologii legate de lipsa reținerii de azot și pierderea acestuia în urină.

Oamenii cu diete sărace în treonină pot fi mai predispuși la ficat gras și la unele infecții intestinale legate de acest aminoacid.

Referințe

1. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Aminoacizi și peptide. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Necesitatea de treonină a adulților sănătoși, derivată cu o tehnică de echilibrare a aminoacizilor de 24 de ore. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Istoria descoperirii aminoacizilor. II. O revizuire a aminoacizilor descriși din 1931 drept componente ale proteinelor native. Avansuri în chimia proteinelor, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminoacizi Aminoacizi. În recenziile ilustrate ale lui Lippincott: Biochimie (ediția a 3-a, pp. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM și Simpson, GJ (2001). Influența aportului de treonină asupra depunerii de proteine ​​a întregului corp și utilizarea treoninei la dietele purificate hrănite cu porci. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Proteine ​​Serin / Threonine Kinases. Annu. Rev., 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Aminoacizi, proteine ​​și biochimie pentru cancer (vol. 241). Londra: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Metabolizarea treoninei în hepatocitele izolate de șobolan. American Journal of Physiology - Endocrinologie și Metabolism, 281, 1300-1307.
9. Hudson, B. (1992). Biochimia proteinelor alimentare. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Biosinteza treoninei. Pe calea cu ciuperci și bacterii și mecanismul reacției de izomerizare. The Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-Threonine pentru păsări de curte: o recenzie. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Cerința de treonină a sugarului normal. The Journal of Nutrition, 10 (56), 231-251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Aportul optim de treonină pentru sugarii prematuri alimentați cu alimentație orală sau parentală. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S., … Cantley, LC (2013). Influența metabolizării treoninei asupra S-adenosilmetioninei și metilării histonice. Știință, 339, 222–226.
15. Vickery, HB și Schmidt, CLA (1931). Istoria descoperirii aminoacizilor. Recenzii chimice, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (Nd). Preluat 10 septembrie 2019, de pe www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Reglarea biosintezei treoninei în Escherichia coli. Arhivele de Biochimie și Biofizică, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., și Xiaoyuan, X. (2012). Poarta de cercetare. Preluat 10 septembrie 2019, de pe www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671