Mioglobina este o proteină globulară intracelular găsită în citoplasmă celulelor musculare scheletice și cardiace. Funcția sa principală este de a constitui o rezervă de oxigen și de a promova transportul intracelular de oxigen.
John Kendrew și Max Perutz au primit premiul Nobel pentru chimie în 1962 pentru studiile lor asupra proteinelor globulare. Acești autori au elucidat structura tridimensională a mioglobinei și respectiv a hemoglobinei. Istoric, mioglobina a fost una dintre primele proteine din care a fost determinată structura tridimensională.
Reprezentarea grafică a structurii moleculare a trei proteine oxigenate: leghemoglobina, hemoglobina și mioglobina (Sursa: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) prin Wikimedia Commons)
Proteinele globulare sunt molecule compacte cu o formă sferică; ele sunt solubile în citosol sau în porțiunea lipidică a membranelor celulare. Ei sunt responsabili pentru principalele acțiuni biologice, spre deosebire de proteinele fibroase, ale căror funcții principale sunt structurale.
Mioglobina conferă cărnii proaspete culoarea sa roșie. Aceasta se produce atunci când mioglobina este oxigenată sub formă de oximoglobină, iar fierul care o compune are forma de fier feroasă: Mb-Fe2 + O2.
Atunci când carnea este expusă mediului înconjurător, fierul instabil se oxidează și devine feric și în aceste condiții culoarea se schimbă la tonuri de maro datorită formării metamoglobinei (Mb-Fe3 + + O2-).
În mod normal, concentrațiile de mioglobină din sânge sunt foarte mici, sunt de ordinul microgramelor pe litru (μg / L). Aceste niveluri cresc atunci când distrugerea musculară are loc ca în rabdomioliza musculară scheletică sau în infarctul cardiac cu distrugerea țesuturilor și în unele miopatii.
Prezența sa în urină este observată în anumite condiții în care deteriorarea țesuturilor este foarte importantă. Valoarea sa de diagnostic precoce pentru atacul de cord este discutabilă.
Structura mioglobinei
Mioglobina are o greutate moleculară de aproape 18 kDa incluzând grupa heme. Este format din patru segmente elicoidale unite prin „viraje ascuțite”. Aceste elicele de mioglobină sunt bine împachetate și își mențin integritatea structurală chiar și atunci când grupul hemo este îndepărtat.
Structura proteinelor globulare, precum și a tuturor proteinelor celulare, este ierarhică, astfel încât structura mioglobinei este, de asemenea, ierarhică. Primul nivel este structura primară formată din secvența liniară a aminoacizilor, iar mioglobina este constituită dintr-un lanț de 153 aminoacizi.
Schema grafică a structurii elicoidale și globulare a mioglobinei (Sursa: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) prin Wikimedia Commons)
Structura secundară a mioglobinei constă în conformarea elicelor alfa. Mioglobina conține 8 elicele alfa formate prin repetarea porțiunilor polipeptidice care sunt unite prin segmente scurte de aranjament aperiodic.
Structura terțiară constă în conformația tridimensională cu activitatea biologică. Cele mai importante caracteristici ale acestei structuri sunt pliurile. Structura cuaternară se referă la ansamblul a două sau mai multe lanțuri polipeptidice separate și unite prin legături sau interacțiuni non-covalente.
Mioglobina și grupul său protetic heme (Sursa: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) prin Wikimedia Commons)
Mioglobina are o structură foarte compactă, cu reziduuri hidrofobe direcționate spre interior și reziduuri hidrofile sau polare direcționate spre exterior. Reziduurile interne apolare sunt formate din leucină, valină, metionină și fenilalanină. Singurele reziduuri polare interne sunt două histidine care au funcții la locul activ.
Grupul protetic de heme este localizat într-o fanta în partea interioară apolară a lanțului polipeptidic al mioglobinei. Acest grup conține fier sub formă de fier fieros, care se leagă cu oxigenul pentru a forma oximoglobina.
Funcţie
Funcția mioglobinei este de a lega oxigenul de grupul heme al structurii sale și de a forma o rezervă de oxigen pentru funcția musculară. Deoarece oxigenul este prins în structura mioglobinei din citoplasma celulei musculare, presiunea sa intracelulară, determinată de oxigenul liber, rămâne scăzută.
Presiunea intracelulară scăzută de oxigen menține gradientul pentru intrarea oxigenului în celulă. Aceasta favorizează trecerea oxigenului din fluxul sanguin la celula musculară. Când mioglobina este saturată, oxigenul intracelular crește, ceea ce scade progresiv gradientul și astfel scade transferul.
Curba de legare a oxigenului la mioglobină este hiperbolică. În porțiunile inițiale ale curbei, mici modificări ale presiunii parțiale a oxigenului produc schimbări mari în saturația mioglobinei cu oxigen.
Apoi, pe măsură ce presiunea parțială a oxigenului crește, saturația continuă să crească, dar mai lent, adică o creștere mult mai mare a presiunii parțiale a oxigenului este necesară pentru a crește saturația mioglobinei și progresiv curba se aplatizează.
Există o variabilă care măsoară afinitatea curbei numită P50, aceasta reprezintă presiunea parțială de oxigen necesară pentru a satura mioglobina conținută într-o soluție cu 50%. Astfel, dacă P50 crește, se spune că mioglobina are o afinitate mai mică și dacă P50 scade, se spune că mioglobina are o afinitate mai mare pentru oxigen.
Când sunt examinate curbele de legare a oxigenului pentru mioglobină și hemoglobină, se observă că pentru orice presiune parțială a oxigenului examinat, mioglobina este mai saturată decât hemoglobina, ceea ce indică faptul că mioglobina are o afinitate mai mare pentru oxigen decât hemoglobină.
Tipuri de fibre musculare și mioglobină
Mușchii scheletici au diferite tipuri de fibre musculare în compoziția lor, unii numiți twitch lent și alții twitch rapid. Fibrele de legătură rapidă sunt adaptate structural și metabolic pentru a se contracta rapid și energic și anaerobic.
Fibrele cu legătură lentă sunt adaptate pentru contracții cu viteză lentă, dar mai lungi, caracteristice exercițiilor aerobice de rezistență. Una dintre diferențele structurale ale acestor fibre este concentrația de mioglobină, care le dă numele de fibre albe și roșii.
Fibrele roșii au un conținut ridicat de mioglobină, ceea ce le conferă culoarea roșie, dar care le permite, de asemenea, să mențină cantități mari de oxigen, ceea ce este esențial pentru funcția lor.
Valori normale
Valorile normale ale sângelui pentru bărbați sunt de 19 până la 92 pg / l și pentru femei de 12 până la 76 pg / l, cu toate acestea, există diferențe între valorile din laboratoare diferite.
Aceste valori cresc atunci când are loc distrugerea mușchilor, așa cum se întâmplă în rabdomioliza musculară scheletică, în arsuri extinse, șocuri electrice sau în necroză musculară extensivă datorată ocluziei arteriale, în infarctul miocardic și în unele miopatii.
În aceste condiții mioglobina apare în urină și îi conferă o culoare caracteristică.
Referințe
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL și Loscalzo, J. (2012). Principiile lui Harrison de medicină internă. DL Longo (Ed.). New York: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Regulamentul central al funcției viscerale, în Review of Physiology Medical, ediția a 25-a. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Sala JE: Compartimentele fluidelor corpului: lichide extracelulare și intracelulare; Edema, în Textbook of Medical Physiology, a 13-a ed., AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, SE (2018). Fiziopatologie-Ebook: baza biologică a bolii la adulți și copii. Științele sănătății Elsevier
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, și Rodwell, VW (2014). Biochimia ilustrată a lui Harper. McGraw-Hill.