MIOFILAMENTE: TIPURI, STRUCTURĂ ȘI ORGANIZARE - BIOLOGIE - 2025

Cele myofilaments sunt proteine contractile ale myofibrils, care sunt unități structurale ale celulelor musculare, celule alungite fibre musculare numite.

Fibrele musculare și componentele lor au nume particulare. De exemplu, membrana, citoplasma, mitocondriile și reticulul endoplasmic sunt cunoscute sub denumirea de sarcolemă, sarcoplasmă, sarcosomi și respectiv reticul sarcoplasmic.

Structura miofilamentelor (Sursa: Mikael Häggström, folosită cu permisiune. Via Wikimedia Commons)

În același mod, elementele contractile din interior sunt numite în comun miofibrilele; iar proteinele contractile care alcătuiesc miofibrilele se numesc miofilamente.

Există două tipuri de miofilamente: subțiri și groase. Filamentele subțiri sunt formate în principal din trei proteine: actina F, tropomiozina și troponina. Filamentele groase, din partea lor, sunt alcătuite exclusiv dintr-o altă proteină cunoscută sub numele de miozină II.

Pe lângă acestea, există și alte proteine ​​asociate atât cu filamente groase cât și subțiri, dar acestea nu au funcții contractile, ci mai degrabă structurale, dintre care se numesc câteva, titină și nebulină.

Tipuri de fibre musculare

Aranjamentul particular al miofilamentelor care alcătuiesc miofibrilele dă naștere la două tipuri de fibre musculare: fibre musculare striate și fibre musculare netede.

Fibrele musculare striate, atunci când sunt examinate la microscop optic, prezintă un model de striații sau benzi transversale care se repetă pe întreaga suprafață și care dau numele, mușchiului care le conține, de mușchi striat. Există două tipuri de fibre musculare striate, scheletice și cardiace.

Fibrele musculare care nu prezintă acest model de benzi transversale se numesc fibre netede. Ele sunt cele care alcătuiesc mușchii pereților vasculari și viscerele.

Structura

Miofilamente subțiri

Aceste miofilamente sunt compuse din actină F și două proteine ​​asociate: tropomiozina și troponina, care au funcții de reglare.

F actina, sau actină filamentoasă, este un polimer al unei alte proteine ​​globulare mai mici numită actină G sau actină globulară, cu o greutate moleculară de aproximativ 42 kDa. Are un loc de legare pentru miozină și este dispus în două lanțuri dispuse ca o helixă dublă compusă din aproximativ 13 monomeri pe rotație.

Filamentele F-actinei sunt caracterizate prin faptul că au doi poli: unul pozitiv, îndreptat către discul Z, iar celălalt negativ, dispus spre centrul sarcomerei.

Tropomiozina este, de asemenea, formată dintr-un polipeptid cu două helice cu lanț dublu. Este o proteină de 64 kDa care formează filamente care sunt situate în canelurile lăsate de lanțurile cu dublă helix a filamentelor subțire de actină F, ca și cum ar „umple” spațiile goale din elix.

În repaus, tropomiozina acoperă sau „acoperă” siturile de legare ale actinei pentru miozină, prevenind interacțiunea ambelor proteine, ceea ce provoacă contracția musculară. În jurul fiecărui filament subțire și la aproximativ 25-30 m de la începutul fiecărei tropomiozine este o altă proteină numită troponină.

Troponina (Tn) este un complex proteic format din trei subunități polipeptidice globulare numite troponină T, C și I. Fiecare moleculă de tropomiozină are un complex de troponină asociat care îl reglează și împreună sunt responsabili pentru reglarea inițierii și terminării. de contracție musculară.

Miofilamente groase

Filamentele groase sunt polimeri de miozină II, care cântăresc 510 kDa și sunt formate din două lanțuri grele de 222 kDa fiecare și patru lanțuri ușoare. Lanțurile ușoare sunt de două tipuri: lanțuri ușoare esențiale de 18 kDa și lanțuri ușoare de reglementare 22 kDa.

Fiecare lanț greu de miozină II are forma unei tije cu un cap globular mic la capătul său, care se proiectează aproape 90⁰ și are două site-uri de legare, unul pentru actină și unul pentru ATP. Acesta este motivul pentru care aceste proteine ​​aparțin familiei ATPazelor.

Un filament gros este format din mai mult de 200 de molecule de miozină II. Capul globular al fiecăreia dintre aceste molecule acționează ca o „paletă” în timpul contracției, împingând actina de care este atașată, astfel încât să alunece spre centrul sarcomerei.

Organizare

Într-o fibră musculară striată scheletică, miofibrilele ocupă cea mai mare parte a sarcoplasmei și sunt dispuse în grupuri longitudinale ordonate în întreaga celulă.

Într-o secțiune longitudinală văzută cu un microscop optic, se observă benzi de lumină, numite benzi I, și benzi întunecate, numite benzi A. Aceste benzi corespund aranjamentului ordonat al miofibrilelor și, prin urmare, al miofilamentelor care le compun.

În centrul benzii I există o linie întunecată și subțire numită Line sau Z Disk. Centrul fiecărei benzi A are o zonă mai ușoară cunoscută sub numele de Banda H, care este împărțită central printr-o linie mai întunecată numită Line M .

Delimitată între două linii Z, este descrisă o structură numită sarcomere, care este unitatea funcțională a mușchiului scheletului. Un sarcomere este compus din miofilamente contractile aranjate în mod ordonat în benzile A, H și o hemi-bandă I la fiecare capăt.

Benzile I conțin doar filamente subțiri, banda A conține filamente groase împletite la cele două capete ale lor cu filamente fine, iar banda H conține doar filamente groase.

Cum sunt organizate miofilamentele în sarcomeres?

Atât miofilamente groase, cât și subțiri pot fi văzute examinând un eșantion de mușchi scheletici sub un microscop electronic. Despre acestea se spune că „interdigitează” sau „se împletesc” între ele într-un aranjament secvențial, ordonat și paralel.

Filamentele subțiri provin din discurile Z și se extind pe fiecare parte în direcția opusă și spre centrul fiecărui sarcomere adiacent. Din discurile Z de la fiecare capăt al sarcomerului, în mușchiul relaxat, actina călătorește până la începutul benzii H pe fiecare parte.

Astfel, în fibrele musculare ale mușchiului scheletului relaxat, miofilamentele groase ocupă zona centrală care formează benzile întunecate sau benzile A; iar filamentele subțiri se extind pe ambele părți ale sarcomerului fără a ajunge în centrul acestuia.

Într-o secțiune transversală din regiunea în care se suprapun filamentele groase și subțiri, se poate observa un model hexagonal care include filamentul gros din centru și șase filamente subțiri care îl înconjoară și care sunt situate în fiecare dintre marginile hexagonului. .

Această organizare a miofilamentelor în sarcomere este păstrată prin funcția unei serii de proteine ​​asociate miofilamentelor și care au funcții structurale, printre care pot fi evidențiate titina, alfa actina, nebulina, miomesina și proteina C. .

Mecanismul de contracție

Când colina acetilică (un neurotransmițător) este eliberată pe placa neuromusculară prin stimularea unui neuron motor, fibra musculară este excitată și se deschid canale de calciu cu tensiune în reticulul sarcoplasmic.

Calciul se leagă de troponina C, determinând o schimbare conformațională în tropomiozină, expunând situsurile active ale actinei, inițizând astfel contracția. Când nivelul calciului scade, tropomiozina revine la poziția inițială și contracția încetează.

Expunerea site-urilor de legare la actină la miozină permite ambelor proteine ​​să se lege și miozina să împingă actina spre centrul sarcomerului, alunecând peste miozină.

În timpul contracției musculare, liniile Z ale fiecărui sarcomer se apropie spre centru, se apropie de linia M, crescând interdigitarea dintre actină și miozină și reduce dimensiunea benzilor I și H. Gradul de scurtare va depinde de însumare a scurtării fiecăruia dintre sarcomerele mușchiului contractat.

Referințe

1. Berne, R., & Levy, M. (1990). Fiziologie. Mosby; Ediția internațională.
2. Fox, SI (2006). Fiziologie umană (ediția a IX-a). New York, SUA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Text Atlas of Histology (ediția a 2-a). Mexic DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (ediția a 28-a). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biochimie. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
6. Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Histologie. A Text and Atlas cu corelație celulară și biologie moleculară (ediția a 5-a). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Bazele fiziologice ale practicii medicale (ediția a 12-a). Mexic DF: Editorial Médica Panamericana.