MIOFIBRILELE: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, COMPOZIȚIE, FUNCȚII - BIOLOGIE - 2025

De myofibrils sunt unitățile structurale ale celulelor musculare, de asemenea , cunoscut sub numele de fibre musculare. Sunt foarte abundente, sunt aranjate în paralel și sunt încorporate de citosolul acestor celule.

Celulele sau fibrele musculare striate sunt celule foarte lungi, care măsoară până la 15 cm lungime și 10 până la 100 μm în diametru. Membrana sa plasmatică este cunoscută sub numele de sarcolemă și citosolul său sub formă de sarcoplasmă.

Diagrama structurii musculare a unei ființe umane (Sursa: Deglr6328 ~ commonswiki, prin Wikimedia Commons)

În cadrul acestor celule se află, pe lângă miofibrilele, mai mulți nuclei și mitocondrii care sunt cunoscuți sub numele de sarcosomi, precum și un reticul endoplasmic proeminent cunoscut sub numele de reticul sarcoplasmic.

Miofibrilele sunt recunoscute drept „elementele contractile” ale mușchilor la animalele vertebrate. Acestea sunt compuse din mai multe tipuri de proteine ​​care le oferă caracteristicile elastice și retractabile. În plus, aceștia ocupă o parte importantă a sarcoplasmei fibrelor musculare.

Diferențele dintre fibrele musculare

Există două tipuri de fibre musculare: fibre striate și netede, fiecare cu o distribuție anatomică și o funcție specifică. Miofibrilele sunt deosebit de importante și evidente în fibrele musculare striate care alcătuiesc mușchiul scheletului.

Fibrele striate prezintă un model repetitiv de benzi transversale atunci când sunt privite la microscop și sunt asociate cu mușchii scheletici și o parte a mușchilor cardiaci.

Fibrele netede, pe de altă parte, nu prezintă același model sub microscop și se găsesc în mușchii caracteristici ai vasculaturii și sistemului digestiv (și în toate viscerele).

Caracteristici generale

Miofibrilele sunt alcătuite din două tipuri de filamente contractile (cunoscute și sub denumirea de miofilamente), care la rândul lor sunt formate din proteinele filamentoase miosină și actină, care vor fi descrise mai târziu.

Reprezentarea grafică a miofibrilelor în mușchiul scheletului (Sursa: modificat de la BruceBlaus prin Wikimedia Commons)

Diferiți cercetători au stabilit că timpul de înjumătățire al proteinelor contractile ale miofibrilelor variază de la 5 zile la 2 săptămâni, astfel încât mușchiul este un țesut extrem de dinamic, nu numai din punct de vedere contractil, ci și din punct de vedere de sinteză și reînnoire. a elementelor sale structurale.

Unitatea funcțională a fiecărui micofibril din celulele sau fibrele musculare se numește sarcomer și este delimitată de o regiune cunoscută sub numele de "banda Z sau linia", de unde miofilamentele de actină se extind în ordine paralelă.

Întrucât miofibrilele ocupă o parte substanțială a sarcoplasmei, aceste structuri fibroase restricționează amplasarea nucleelor ​​celulelor de care aparțin spre periferia celulelor, aproape de sarcolemă.

Unele patologii umane sunt legate de deplasarea nucleelor ​​spre interiorul mănunchilor miofibrilari, iar acestea sunt cunoscute sub numele de miopatii centre-nucleare.

Formarea miofibrilelor sau a "miofibrilenezei"

Primele miofibrilele sunt asamblate în timpul dezvoltării mușchiului scheletului embrionar.

Proteinele care alcătuiesc sarcomeres (unitățile funcționale ale miofibrilelor) sunt aliniate inițial de la capete și laturi ale „primeofibrilelor” care sunt compuse din filamente de actină și porțiuni mici de miozină II non-musculară și actină specifică α. de mușchi.

Pe măsură ce aceasta se întâmplă, genele care codifică izoformele cardiace și scheletice ale α-actinei sunt exprimate în proporții diferite în fibrele musculare. Mai întâi cantitatea de izoform cardiacă exprimată este mai mare și apoi aceasta se schimbă spre cea scheletică.

După formarea premofibrilelor, miofibrilele naștere se adună în spatele zonei de formare a primofibrilelor și în acestea se detectează forma miosinei II musculare.

În acest moment, filamentele de miozină se aliniază și se complexează cu alte proteine ​​specifice de legare a miozinei, ceea ce este și cazul filamentelor de actină.

Structura și compoziția

Așa cum am menționat acum un moment, miofibrilele sunt compuse din miofilamente proteice contractile: actină și miozină, care sunt cunoscute și sub denumirea de miofilamente subțiri și groase. Acestea sunt vizibile la microscopul luminos.

- Miofilamente subțiri

Filamentele subțiri ale miofibrilelor sunt formate din proteina actină sub forma ei filamentoasă (actină F), care este un polimer de formă globulară (actină G), care are dimensiuni mai mici.

Șuvițele filamentoase ale G-actinei (F-actină) formează o dublă catenă care se înfășoară într-o elixă. Fiecare dintre acești monomeri cântărește mai mult sau mai puțin de 40 kDa și este capabil să lege miosina la anumite site-uri.

Aceste filamente au diametrul de aproximativ 7 nm și se desfășoară între două zone cunoscute sub numele de banda I și banda A. În banda A, aceste filamente sunt situate în jurul filamentelor groase într-un aranjament hexagonal secundar.

Mai exact, fiecare filament subțire este separat simetric de trei filamente groase și fiecare filament gros este înconjurat de șase filamente subțiri.

Filamentele subțiri și groase interacționează între ele prin „punți încrucișate” care ies din filamentele groase și apar în structura miofibrilă la intervale regulate de distanțe apropiate de 14 nm.

Reprezentarea schematică a miofilamentelor care compun micofibrilele și secțiunile lor transversale (Sursa: Kamran Maqsood 93 prin Wikimedia Commons)

Filamentele de actină și alte proteine ​​asociate se extind peste „marginile” liniilor Z și se suprapun filamentele de miozină spre centrul fiecărui sarcomer.

- Miofilamente groase

Filamentele groase sunt polimeri ai proteinei miozinei II (510 kDa fiecare) și sunt delimitați de regiuni cunoscute sub numele de "benzi A".

Miofilamentele de miosină au o lungime de aproximativ 16 nm și sunt aranjate în aranjamente hexagonale (dacă se observă o secțiune transversală a miofibrilului).

Fiecare filament de miozină II este alcătuit din multe molecule de miozină ambalate, fiecare constând din două lanțuri polipeptidice care au o regiune în formă de club sau „cap” și care sunt dispuse în „mănunchiuri” pentru a forma filamentele.

Ambele fascicule sunt ținute peste capetele lor în centrul fiecărui sarcomere, astfel încât „capetele” fiecărei miozine sunt direcționate către linia Z, unde sunt atașate filamentele subțiri.

Capetele de miozină îndeplinesc funcții foarte importante, deoarece posedă locuri de legare pentru moleculele de ATP și, în plus, în timpul contracției musculare, sunt capabile să formeze punțile încrucișate pentru a interacționa cu filamentele subțiri de actină.

- Proteine ​​asociate

Filamentele de actină sunt „ancorate” sau „fixate” la membrana plasmatică a fibrelor musculare (sarcolemă) datorită interacțiunii lor cu o altă proteină cunoscută sub numele de distrofină.

În plus, există două proteine ​​importante care leagă actina cunoscute sub numele de troponină și tropomiozină care, împreună cu filamentele de actină, formează un complex proteic. Ambele proteine ​​sunt esențiale pentru reglarea interacțiunilor care au loc între filamentele subțiri și groase.

Tropomiozina este, de asemenea, o moleculă cu două filamente, filamentoase, care se asociază cu elicele de actină specific în regiunea canelurilor dintre cele două catene. Troponina este un complex proteic globular tripartit care este dispus în intervale pe filamentele de actină.

Acest ultim complex funcționează ca un „comutator” dependent de calciu care reglează procesele de contracție a fibrelor musculare, motiv pentru care este de maximă importanță.

În mușchiul striat al animalelor vertebrate, există și alte două proteine ​​care interacționează cu filamentele groase și subțiri, cunoscute sub denumirea de titină și, respectiv, de nebulină.

Nebulina are funcții importante în reglarea lungimii filamentelor de actină, în timp ce titina participă la sprijinirea și ancorarea filamentelor de miozină într-o regiune a sarcomerei cunoscută sub numele de linia M.

Alte proteine

Există alte proteine ​​care se asociază cu miofilamente groase, cunoscute sub numele de proteina C de legare a miosinei și miomosinei, care sunt responsabile pentru fixarea filamentelor de miozină în linia M.

Caracteristici

Miofibrilele au implicații elementare asupra capacității de mișcare a animalelor vertebrate.

Deoarece sunt constituite din complexele proteice fibroase și contractile ale aparatului muscular, acestea sunt esențiale pentru a executa răspunsurile la stimulii nervoși care conduc la mișcare și deplasare (în mușchii striați ai scheletului).

Proprietățile dinamice incontestabile ale mușchiului scheletului, care cuprinde mai mult de 40% din greutatea corporală, sunt conferite de miofibrilele care, în același timp, au între 50 și 70% din proteinele din corpul uman.

Miofibrilele, ca parte a acestor mușchi, participă la toate funcțiile sale:

- Mecanic : pentru a transforma energia chimică în energie mecanică pentru a genera forță, a menține postura, a produce mișcări etc.

- Metabolic : deoarece mușchiul participă la metabolismul energetic bazal și servește ca loc de depozitare a substanțelor fundamentale precum aminoacizii și carbohidrații; contribuie, de asemenea, la producerea de căldură și la consumul de energie și oxigen utilizat în activitățile fizice sau exercițiile sportive.

Deoarece miofibrilele sunt compuse în principal din proteine, ele reprezintă un loc de depozitare și eliberare a aminoacizilor care contribuie la menținerea nivelului de glucoză din sânge în timpul postului sau înfometării.

De asemenea, eliberarea aminoacizilor din aceste structuri musculare este importantă din punct de vedere al nevoilor biosintetice ale altor țesuturi, cum ar fi pielea, creierul, inima și alte organe.

Referințe

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Atlasul de fiziologie al culorilor (ediția a 5-a). New York: Thieme.
2. Friedman, AL, & Goldman, YE (1996). Caracterizarea mecanică a miofibrilelor musculare scheletice. Jurnal biofizic, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR și Ochala, J. (2014). Mușchiul scheletului: o scurtă revizuire a structurii și funcției. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Proliferarea miofibrilelor în timpul creșterii fibrelor musculare. J. Cell Sct. , 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (ediția 28). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Miofibrilele pun compresia pe nuclee. Biologia celulelor naturii, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D., … Pruyne, D. (2016). Asamblarea și întreținerea miofibrilelor în mușchiul striat. În Manualul de farmacologie experimentală (p. 37). New York, SUA: Springer International Publishing Elveția.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Asamblarea și dinamica miofibrilelor. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Pregătirea și proprietățile netedului vertebral - miofibrilele musculare și actomiozina European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Zoologie generală (ediția a II-a). Londra: Compania WB Saunders.