LANȚ DE TRANSPORT DE ELECTRONI: COMPONENTE, SECVENȚĂ, INHIBITORI - BIOLOGIE - 2025

Lanțului de transport de electroni este format dintr - un set de molecule de proteine și coenzime într - o membrană. După cum indică numele său, este responsabil pentru transportul electronilor de la coenzimele NADH sau FADH2 la receptorul final care este O2 (oxigen molecular).

În acest proces de transport, energia eliberată atunci când electronii sunt transferați din coenzime în oxigenul molecular prin centre redox atașate la proteine, este asociată cu producerea de energie (ATP). Această energie este obținută datorită gradientului de protoni care este generat în membrana mitocondrială internă.

Sursa: Utilizator: Rozzychan

Acest sistem de transport este format din diverse componente care pot fi găsite în cel puțin două stări de oxidare. Fiecare dintre ele este redus și reoxidizat eficient în timpul mișcării electronilor de la NADH sau FADH2 la O2.

Coenzimele NAD + și FAD sunt reduse pe căile de oxidare ale acidului gras și ciclul acidului citric ca urmare a oxidării diferitelor substraturi. Aceste coenzime sunt ulterior oxidate în lanțul de transport electronic.

Deci sistemul de transport electronic constă dintr-o secvență de reacții de reducere a oxidării care sunt conectate între ele.

Componente în lanț

În funcție de tipul de organism, pot fi observate 3 până la 6 componente care constituie lanțul de transport al electronilor. Procesul de transport de electroni și sinteza ATP prin fosforilare oxidativă sunt procese care apar într-o membrană.

În cazul celulelor procariote (bacterii aerobe), aceste procese apar asociate cu membrana plasmatică. În celulele eucariote apare în membrana mitocondrială, astfel încât componentele transportului de electroni se găsesc în partea interioară a membranei.

Electronii sunt transferați treptat prin patru complexe care alcătuiesc lanțul de transport electronic.

Fiecare complex are mai multe componente proteice asociate cu grupări protetice (componente non-aminoacizi ale proteinelor conjugate) redox, care permit creșterea potențialului lor de reducere.

În plus, acest sistem de transport este compus din diferite specii moleculare, cum ar fi flavoproteinele; coenzima Q se mai numește ubiquinona (CoQ sau UQ); diverse citocromuri cum ar fi citocromul b, c, c1, a și a3; proteine ​​cu grupuri Fe-S și proteine ​​atașate de Cu. Aceste molecule se leagă de membrană, cu excepția citocromului c.

Complex I

Complexul I numit coenzima quinone oxidoreductază NADH, sau NADH dehidrogenază, este format din aproximativ 45 de lanțuri polipeptidice și conține o moleculă de mononucleotide flavin (FMN) și opt până la nouă grupuri de Fe-S. După cum îi spune și numele, acest complex transferă o pereche de electroni de la coenzima NADH la CoQ.

Funcția complexului NADH dehidrogenazei începe cu legarea NADH la complexul de pe partea matricială a membranei mitocondriale interne. Electronii sunt apoi transportați de la NADH la FMN. Ulterior, electronii trec de la flavinul redus (FMNH2) la proteinele cu Fe-S.

FMNH2 funcționează ca un fel de punte între proteinele NADH și Fe-S, deoarece acesta din urmă poate transfera doar un singur electron, în timp ce coenzima NADH transferă două, astfel încât flavinele efectuează acest transfer al unui singur electron datorită la starea sa redox de semiquinone.

În cele din urmă, electronii sunt transferați din clusterele Fe-S în coenzima Q, care este un purtător de electroni mobil cu o coadă izoprenoidă care îl face hidrofob, ceea ce îi permite să traverseze centrul membranei mitocondriale.

Complexul II

Complexul II, mai cunoscut sub numele de succinat dehidrogenază, este o proteină integrală a membranei mitocondriale interne și este o enzimă care intervine în ciclul acidului citric.

Acest complex este compus din două subunități hidrofile și două subunități hidrofobe cu grupe heme b care asigură locul de legare pentru CoQ, pe lângă o flavoproteină și o proteină cu Fe-S.

În ciclul acidului citric (Krebs sau ciclul acidului tricarboxilic), succinatul este transformat în fumarat prin succinat dehidrogenază, reducând coenzima FAD la FADH2. Din această ultimă coenzimă, electronii sunt transferați în centrele Fe-S care, la rândul lor, le transferă în CoQ.

În timpul reacțiilor acestui transfer de electroni, potențialul redox standard este foarte scăzut, ceea ce împiedică eliberarea energiei libere necesare sintetizării ATP.

Aceasta înseamnă că complexul II este singurul complex din lanțul de transport de electroni incapabil să furnizeze energie pentru sinteza ATP. Totuși, acest complex este esențial în acest proces, deoarece transferă electronii de la FADH2 în restul lanțului.

Complexul III

Complexul III, complexul citocromului bc1 sau citocromul C reductază CoQ, transferă electronii de la coenzima Q redusă la citocromul c. Acest transfer are loc printr-o singură cale redox, cunoscută sub numele de ciclul Q.

Acest complex este format dintr-o proteină cu Fe-S și trei citocromuri diferite, în care atomul de fier situat în grupa heme variază ciclic între stările reduse (Fe2 +) și oxidate (Fe3 +).

Citocromele sunt hemoproteine ​​cu transport de electroni, care au activitate redox. Sunt prezente în toate organismele, cu excepția unor anaerobe obligatorii.

Aceste proteine ​​au grupe heme care alternează între două stări de oxidare (Fe2 + și Fe3 +). Citocromul c este un purtător de electroni mobili slab asociat cu membrana internă a mitocondriilor.

Citocromele găsite în acest complex sunt citocromele b, c și a, toate 3 sunt proteine ​​active redox cu grupări de hae cu caracteristici diferite, care alternează stările lor de oxidare între Fe2 + și Fe3 +.

Citocromul c este o proteină de membrană periferică care funcționează ca un „transfer” de electroni cu citocromul c1 și complexul IV.

Complexul IV

Citocromul c și O2 sunt receptorii finali pentru electroni derivați din oxidarea materialului organic, astfel încât complexul IV sau citocromul c oxidaza este enzima terminală în procesul de transport al electronilor. Aceasta acceptă electronii din citocromul c și îi transferă la reducerea O2.

Funcția complexului este de a cataliza oxidările unui electron din cele patru molecule consecutive ale citocromului c redus, adică reduce simultan patru electroni ai unei molecule de O2, producând în final două molecule de H2O.

Secvență de transport de electroni

Electronii sunt transferați de la complexele I și II la complexul III datorită coenzimei Q, iar de acolo trec la complexul IV prin citocromul c. Pe măsură ce electronii trec prin aceste patru complexe, crește potențialul de reducere, eliberând energie, care este apoi utilizată pentru sinteza ATP.

În total, transferul unei perechi de electroni determină translocarea a 10 protoni prin membrană; patru în complexele I și IV și două în complexul III.

NADH dehidrogenază

Această enzimă catalizează oxidarea coenzimei NADH prin coenzima Q. Electronii se deplasează de la NADH la FMN, care este atașat la coada hidrofilă a complexului I. Clustere de electroni de transfer de Fe-S unul câteodată. Aceste grupări Fe-S reduc CoQ, care este încorporat în membrană, la ubiquinol (CoQ redus).

În timpul transferului de electroni în CoQ, patru protoni sunt, la rândul lor, transferați prin membrana internă în spațiul intermembran. Mecanismul prin care acești protoni sunt translocați implică proteine ​​localizate în coada hidrofobă a complexului I.

Procesul de transfer de electroni în această etapă eliberează energie liberă, în special -16,6 kcal / mol.

CoQ-citocromul c reductază și ciclul Q

Coenzima Q este oxidată de citocromul c, într-o reacție catalizată de această coenzimă. Oxidarea ubiquinolului (CoQ redus) are loc la un anumit loc al complexului (Qo sau sit de oxidare) în membrana mitocondrială, transferând doi electroni, unul la proteină cu grupele Fe-S și celălalt la grupele heme.

În ciclul Q, oxidarea CoQ produce semiquinona, care este în cazul în care electronii sunt transferați în grupele heme b1 și bh. Pe măsură ce se produce acest transfer de electroni, un al doilea CoQ este oxidat la locul Qo, repetând ciclul.

Acest ciclu determină transferul a doi electroni și, la rândul său, translocarea a patru protoni în spațiul intermembran, cu eliberarea de -10,64 kcal / mol de energie liberă.

Citocromul c oxidaza

Această enzimă (complexul IV) catalizează oxidarea citocromului c (redus) cu O2, care este acceptorul final al electronilor. Acest transfer produce o moleculă de H2O pentru fiecare pereche de electroni transferați pe lângă translocarea protonilor prin membrană.

Electronii se mișcă unul câte unul, de la citocromul c redus la o pereche de ioni CuA, apoi trec la o grupare heme și ajung în final la centrul binuclear al complexului care conține ioni CuB și heme a3, unde se produce transferul a patru electroni până la oxigen.

În complexul IV, elementele transferă electronii unul câte unul, astfel încât O2 să fie redus treptat, astfel încât eliberarea unor compuși toxici, cum ar fi superoxidul, peroxidul de hidrogen sau radicalii hidroxil.

Energia eliberată în această etapă corespunde la -32 kcal / mol. Gradientul electrochimic generat în timpul procesului de transfer și schimbările de energie (ΔE) cauzate de o pereche de electroni la trecerea prin cele patru complexe, corespunde, în fiecare etapă, energiei libere necesare pentru producerea unei molecule de ATP.

Succinează dehidrogenază

Așa cum am menționat, acest complex are singura, dar importantă funcție, introducerea electronilor FADH2 din ciclul acidului citric în lanțul de transport al electronilor.

Această enzimă catalizează oxidarea coenzimei FADH2 prin coenzima Q (oxidată). În ciclul acidului citric, întrucât succinatul este oxidat la fumarat, doi electroni și doi protoni sunt transferați în FAD. Ulterior, FADH2 transferă acești electroni în CoQ prin centrele Fe-S ale complexului.

În cele din urmă, de la CoQ, electronii sunt transferați în complexul III, urmând etapele descrise mai sus.

Complexele lanțului sunt independente

Cele patru complexe care alcătuiesc lanțul de transport electronic sunt independente, adică se găsesc și funcționează independent în membrana mitocondrială interioară, iar mișcarea fiecăruia dintre ele în membrană nu depinde sau este legată de celelalte complexe.

Complexele I și II se mișcă în membrană, transferându-și electronii în CoQ, care, de asemenea, difuză în membrană și îi transferă în complexul III, de unde electronii trec în citocromul c, care este mobil și în membrană și depune electronii în complexul IV.

Inhibitori ai lanțului de transport electronic

Unii inhibitori specifici acționează asupra lanțului de transport electronic care interferează în procesul său. Rotenona este un insecticid utilizat frecvent, care se leagă stochiometric de complexul I, prevenind reducerea CoQ.

Unele medicamente de tip barbituric, cum ar fi Piericidin și Amytal, inhibă complexul I, interferând cu transferul electronilor din grupele Fe-S în CoQ.

În complexul II, unii compuși cum ar fi aceiotrifluoroacetona și malonatul acționează ca inhibitori competitivi cu succinat, împiedicând oxidarea acesteia și, la rândul lor, transferul electronilor în FAD.

Unele antibiotice, cum ar fi miotiazol și stigmatellină, se leagă la siturile de legare Q ale CoQ, inhibând transferul electronilor de la coenzima Q la centrele de proteine ​​Fe-S.

Cianura, azida (N3-), acidul sulfuric și monoxidul de carbon inhibă complexul IV. Acești compuși se leagă de grupele heme, împiedicând transferul electronilor în centrul binuclear al complexului sau la oxigen (O2).

Prin inhibarea lanțului de transport al electronilor, producția de energie este oprită prin fosforilarea oxidativă, provocând daune grave și chiar moarte organismului.

Referințe

1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. și Walter, P. (2004). Biologia celulară esențială. New York: Știința Garlandului. Ediția a II-a.
2. Cooper, GM, Hausman, RE & Wright, N. (2010). Celula. (pp. 397-402). Ed. Marbán.
3. Devlin, TM (1992). Manual de biochimie: cu corelații clinice. John Wiley & Sons, Inc.
4. Garrett, RH și Grisham, CM (2008). Biochimie. Ed. Thomson Brooks / Cole.
5. Rawn, JD (1989). Biochimie (nr. 577.1 RAW). Ed. Interamericana-McGraw-Hill
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochimie. Editura Medicală Panamericană.