AMILAZA: CARACTERISTICI, CLASIFICARE, STRUCTURĂ, FUNCȚII - BIOLOGIE - 2025

Amilază este termenul utilizat pentru a identifica un grup important de enzime care este responsabil pentru hidroliza legăturilor glicozidice dintre moleculele de glucoză prezente în carbohidrați, cum ar fi amidonul și alte altele conexe, care sunt ingerate în dieta multor organisme vii.

Acest tip de enzimă este produs de bacterii, ciuperci, animale și plante, unde catalizează practic aceleași reacții și au diverse funcții, legate în principal de metabolismul energetic.

Reprezentarea grafică a unei Alpha Amylase de origine animală (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD la Institutul European de Bioinformatică prin Wikimedia Commons)

Produsele reacțiilor de hidroliză ale legăturilor glicozidice pot fi considerate ca caracteristice pentru fiecare tip de enzimă amilolitică, deci acesta este adesea un parametru important pentru clasificarea lor.

Importanța acestor enzime, antropocentric vorbind, nu este doar fiziologică, deoarece în prezent acest tip de enzime are o semnificație biotehnologică mare în producția industrială de alimente, hârtie, textile, zaharuri și altele.

Termenul "amilază" derivă din grecescul "amylon", care înseamnă amidon, și a fost inventat în 1833 de oamenii de știință Payen și Persoz, care au studiat reacțiile hidrolitice ale acestei enzime asupra amidonului.

caracteristici

Unele amilaze sunt de natură multimerică, cum ar fi β-amilaza de cartof dulce, care se comportă ca un tetramer. Cu toate acestea, greutatea moleculară aproximativă a monomerilor amilazei este în intervalul de 50 kDa.

În general, atât enzimele vegetale, cât și cele animale au o compoziție de aminoacizi relativ „comună” și au activități optime la pH între 5,5 și 8 unități (amilazele animale fiind mai active la un pH mai neutru).

Amilazele sunt enzime capabile să hidrolizeze legături glicozidice ale unui număr mare de polizaharide, producând, în general, dizaharide, dar nu sunt capabile să hidrolizeze complexe precum celuloza.

Caracteristicile substratului

Motivul pentru care amilazele sunt atât de importante în natură, în special în digestia carbohidraților, este legat de prezența omniprezentă a substratului lor natural (amidon) în țesuturile legumelor „superioare”, care servesc ca sursă de alimente pentru mai multe tipuri de animale și microorganisme.

Această polizaharidă este compusă, la rândul său, din două complexe macromoleculare cunoscute sub numele de amiloză (insolubilă) și amilopectină (solubilă). Fragmentele de amiloză sunt formate din lanțuri liniare de reziduuri de glucoză legate prin legături α-1,4 și sunt degradate de α-amilaze.

Amilopectina este un compus cu greutate moleculară mare, este alcătuită din lanțuri ramificate de reziduuri de glucoză unite prin legături α-1,4, ale căror ramuri sunt susținute de legături α-1,6.

Clasificare

Enzimele amilazei sunt clasificate în funcție de locul unde sunt capabile să rupă legăturile glicozidice ca endoamilaze sau exoamilaze. Fostul hidroliză se leagă în regiunile interne ale carbohidraților, în timp ce cel din urmă nu poate cataliza decât hidroliza reziduurilor la capetele polizaharidelor.

Mai mult, clasificarea tradițională este legată de stereochimia produselor de reacție, astfel încât aceste proteine ​​cu activitate enzimatică sunt de asemenea clasificate ca α-amilaze, β-amilaze sau γ-amilaze.

-Al-amilazele (α-1,4-glucan 4-glucan hidrolazele) sunt endoamilaze care acționează pe legăturile interne ale substraturilor de conformație liniară și ale căror produse au configurație α și sunt amestecuri de oligozaharide.

-Pβ-amilazele (α-1,4-glucan maltohidrolaze) sunt exoamilaze vegetale care acționează asupra legăturilor la capetele nereducătoare ale polizaharidelor precum amidonul și ale căror produse hidrolitice sunt reziduuri de β-maltoză.

-Final, γ-amilazele sunt o a treia clasă de amilaze numite și glucoamilaze (α-1,4-glucan glucohidrolaze) care, la fel ca β-amilazele, sunt exoamilaze capabile să îndepărteze unitățile simple de glucoză de la capetele nereducătoare polizaharide și inversați configurația lor.

Ultima clasă de enzime poate hidroliza atât legături α-1,4, cât și α, 1-6, transformând substraturi precum amidonul în D-glucoză. La animale se găsesc în principal în țesutul hepatic.

Clasament curent

Odată cu apariția de noi tehnici pentru analiza biochimică atât a enzimelor, cât și a substraturilor și a produselor lor, anumiți autori au stabilit că există cel puțin șase clase de enzime amilaza:

1-Endoamilaze care hidrolizează legături a-1,4 glucozidice și care pot „ocoli” (bypass) legături α-1,6. Exemple de acest grup sunt α-amilazele.

2-Exoamilazele capabile să hidrolizeze α-1,4, ale căror produse principale sunt reziduurile de maltoză și legăturile a-1,6 nu pot fi „omise”. Exemplu de grup sunt β-amilazele.

3-Exoamilaze capabile să hidrolizeze legături α-1,4 și α-1,6, cum ar fi amiloglucozidozele (glucoamilaze) și alte exoamilaze.

4-Amilaze care numai hidrolizează legături α-1,6 glucozidice. În acest grup sunt enzimele „depanare” și altele cunoscute sub numele de pullulanaze.

5-Amilaze cum ar fi α-glucozidasele, care hidrolizează preferențial legăturile a-1,4 de oligozaharide scurte produse prin acțiunea altor enzime asupra substraturilor cum ar fi amiloza sau amilopectina.

6-enzime care hidrolizează amidonul până la polimerii ciclici care nu reduc reducerile reziduurilor D-glucozidice cunoscute sub numele de ciclodextrine, cum ar fi unele amilaze bacteriene.

Caracteristici

Multe sunt funcțiile care sunt atribuite enzimelor cu activitate de amilază, nu numai din punct de vedere natural sau fiziologic, ci și din punct de vedere comercial și industrial, direct legate de om.

La animale

Amilazele la animale sunt prezente în esență în salivă, ficat și pancreas, unde mediază degradarea diferitelor polizaharide consumate în dietă (de origine animală (glicogeni) sau vegetale (amidonuri).

Α-amilaza prezentă în salivă este utilizată ca indicator al stării fiziologice a glandelor salivare, deoarece constituie peste 40% din producția de proteine ​​a acestor glande.

În compartimentul oral, această enzimă este responsabilă de „digerarea prealabilă” a amidonului, producând reziduuri de maltoză, maltotrioză și dextrină.

În plante

La plante, amidonul este un polizaharid de rezervă, iar hidroliza sa, mediată de enzimele amilazei, are multe funcții importante. Printre ele putem evidenția:

• Germinarea semințelor de cereale prin digestia stratului de aleuronă.
• Degradarea substanțelor de rezervă pentru achiziția de energie sub formă de ATP.

În microorganisme

Multe microorganisme folosesc amilaze pentru a obține carbon și energie din diverse surse de polizaharide. În industrie, aceste microorganisme sunt exploatate pentru producția pe scară largă a acestor enzime, care servesc pentru a satisface cerințele comerciale diferite ale omului.

Utilizări industriale

În industrie, amilazele sunt utilizate în diverse scopuri, inclusiv fabricarea de maltoză, siropuri cu fructoză ridicată, amestecuri de oligozaharide, dextrine etc.

De asemenea, sunt utilizate pentru fermentarea alcoolică directă a amidonului cu etanol în industria berii și pentru utilizarea apei uzate produse în timpul procesării alimentelor pe bază de plante ca sursă alimentară pentru creșterea microorganismelor, de exemplu.

Referințe

1. Aiyer, PV (2005). Amilazele și aplicațiile lor. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525-1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Fundamentele fiziologiei plantelor (ediția a II-a). Madrid: McGraw-Hill Interamericana din Spania.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Compoziția și funcțiile salivei: o revizuire cuprinzătoare. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). Amilaza bacteriană: o recenzie. Revista internațională a arhivelor farmaceutice și biologice, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amilază - Semnificația sa clinică: o revizuire a literaturii. Medicină, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Amilază fungică - O recenzie. Revista internațională de cercetare microbiologică, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologie (ediția a 5-a). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Amilazele vegetale și animale. Ann. Chem., 1, 115-189.