Catalaza este o enzimă oxidoreductaza (H2O2: H2O2 oxidoreductaza) distribuite pe scară largă în natură. Catalizează, în diferite țesuturi și tipuri de celule, reacția de „defalcare” a peroxidului de hidrogen în oxigen molecular și apă.
Primele observații ale acestui tip de enzimă datează de la începutul anilor 1810, dar tocmai în 1901, Loew a recunoscut că catalasa este prezentă în aproape toate organismele vii existente și în mai multe tipuri de celule diferite.
Structura moleculară a enzimei Catalase (Sursa: Vossman prin Wikimedia Commons)
Această enzimă, crucială pentru menținerea integrității celulare și principalul regulator al metabolismului peroxidului de hidrogen, a fost un factor fundamental pentru a putea afirma că, în natură, există enzime care acționează asupra substraturilor specifice.
Mamiferele și alte organisme posedă enzime catalază care se pot comporta, de asemenea, ca peroxidase, catalizând reacții redox ale diferitelor substraturi folosind peroxid de hidrogen.
În majoritatea eucariotelor, enzimele catalazei se găsesc cu precădere în organele subcelulare cunoscute sub numele de "peroxisomi", iar la om există numeroase condiții patologice legate de deficiența acestei enzime.
caracteristici
Activitatea enzimelor precum catalasa poate varia considerabil în funcție de tipul de țesut considerat. La mamifere, de exemplu, activitatea catalazei este semnificativă atât la rinichi, cât și la ficat și este mult mai scăzută în țesuturile conjunctive.
Astfel, catalasa la mamifere este în principal asociată cu toate țesuturile care prezintă un metabolism aerob semnificativ.
Mamiferele posedă catalaze atât în mitocondrii cât și în peroxisomi, iar în ambele compartimente sunt enzime asociate cu membranele organelare. În eritrocite, în schimb, activitatea catalazei este asociată cu o enzimă solubilă (nu uitați că eritrocitele au puține organule interne).
Catalasa este o enzimă cu un număr mare de cifră sau constantă catalitică (este foarte rapidă și eficientă), iar reacția generală pe care o catalizează este următoarea:
2H2O2 → 2H2O + O2
În prezența concentrațiilor scăzute de peroxid de hidrogen, catalasa de mamifer, de exemplu, se comportă ca o oxidază, folosind în schimb oxigen molecular (O2) pentru oxidarea moleculelor precum indol și β-feniletilamină, precursorii aminoacizului triptofan și un neurotransmițător, respectiv.
Unii inhibitori competitivi ai activității catalazei sunt cunoscuți în prezent, în special azida de sodiu și 3-aminotriazolul. Azida, în forma sa anionică, este un puternic inhibitor al altor proteine cu grupe heme și este utilizată pentru eliminarea sau prevenirea creșterii microorganismelor în diferite condiții.
Structura
La om, catalasa este codificată de o genă de 34 kb care are 12 introni și 13 exoni și codifică o proteină de aminoacizi de 526.
Majoritatea catalazelor studiate sunt enzime tetramerice cu o greutate moleculară apropiată de 240 kDa (60 kDa pentru fiecare subunitate) și fiecare monomer este asociat cu un grup protetic de hemin sau ferroprotoporfirină.
Structura sa este alcătuită din patru domenii compuse din structuri secundare formate din elicele alfa și foi pliate beta, iar studiile efectuate în enzima hepatică la oameni și bovine au arătat că aceste proteine sunt legate de patru molecule NADPH.
Aceste molecule NADPH nu par a fi esențiale pentru activitatea enzimatică a catalazei (pentru producerea de apă și oxigen din peroxid de hidrogen), dar par a fi legate de o scădere a susceptibilității acestei enzime la concentrații mari ale acesteia substrat toxic.
Domeniile fiecărei subunități din catalasa umană sunt:
-Un braț extins non-globular N-terminal, care funcționează pentru stabilizarea structurii cuaternare
-Un butoi β format din opt foi pliate antiparalele β, care contribuie la unele dintre reziduurile de legare laterală la grupa heme
-Un domeniu "plic" care înconjoară domeniul exterior, inclusiv grupul heme și, în sfârșit
-Un domeniu cu structură alfa helix
Cele patru subunități, cu aceste patru domenii, sunt responsabile de formarea unui canal lung a cărui dimensiune este critică pentru mecanismul de recunoaștere a peroxidului de hidrogen de către enzimă (care folosește aminoacizi, cum ar fi histidină, asparagină, glutamină și acid aspartic pentru aceasta).
Caracteristici
Conform unor autori, catalasa îndeplinește două funcții enzimatice:
-Descompunerea peroxidului de hidrogen în apă și oxigen molecular (ca peroxidază specifică).
-Oxidarea donatorilor de protoni, cum ar fi metanolul, etanolul, mulți fenoli și acidul formic, folosind un mol de peroxid de hidrogen (ca peroxidază nespecifică).
-În eritrocite, cantitatea mare de catalază pare să joace un rol important în protecția hemoglobinei împotriva agenților oxidanti, cum ar fi peroxidul de hidrogen, acidul ascorbic, metilhidrazina și alții.
Enzima prezentă în aceste celule este responsabilă pentru apărarea altor țesuturi cu o mică activitate de catalază împotriva concentrațiilor mari de peroxid de hidrogen.
-Unele insecte precum gândacul bombardier folosesc catalasa ca mecanism de apărare, deoarece descompun peroxidul de hidrogen și folosesc produsul gazos de oxigen al acestei reacții pentru a propulsa eliberarea de apă și alți compuși chimici sub formă de vapori.
-În plante, catalază (prezentă și în peroxisomi) este una dintre componentele mecanismului de fotorespirație, în timpul căruia fosfoglicolatul produs de enzima RuBisCO este utilizat pentru producerea de 3-fosfoglicrat.
Patologii conexe la om
Principalele surse de producție a substratului pentru catalază, peroxidul de hidrogen, sunt reacțiile catalizate de enzimele oxidazei, speciile reactive de oxigen și unele celule tumorale.
Acest compus este implicat în procese inflamatorii, în expresia moleculelor adezive, în apoptoză, în reglarea agregării plachetare și în controlul proliferării celulare.
Când există deficiențe ale acestei enzime, se generează concentrații mari ale substratului său, ceea ce provoacă leziuni în membrana celulară, defecte în transportul electronilor în mitocondrii, în metabolismul homocisteinei și în ADN.
Printre bolile asociate cu mutații în gena codificatoare pentru catalază umană se numără:
-Diabetul celular
-Hipertensiune arteriala
-Alzheimer
-Vitiligo și alții
Referințe
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Eritrocit Catalase. O apărare cu oxidanți somatici? J. Clin. Investi. , 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Mutații enzimatice catalase și asocierea lor cu boli. Diagnostic molecular, 8 (3), 141-149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Catalază: O enzimă tetramerică cu patru molecule NADPH strâns legate. Proc. Natl. Acad. Sci. SUA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN și Gaetani, GF (2006). Cataza mamifere: o enzimă venerabilă cu noi mistere. Tendințe în științele biochimice, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biochimie. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologie (ediția a 5-a). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Structura tridimensională a enzimei catalază. Nature, 293 (1), 411-412.