- Procese biologice la care participă
- Caracteristici
- Nomenclatură
- subclase
- EC.5.1 Racemaze și epimeraze
- EC.5.2
- EC.5.3 Izomeraze intramoleculare
- EC.5.4 Transferaze intramoleculare (mutaze)
- EC.5.5 liaze intramoleculare
- EC.5.6 Izomeraze care modifică conformația macromoleculară
- EC.5.99 Alte izomeraze
- Referințe
Cele isomerazele sunt o clasă de enzime implicate în transpoziția izomeri structurali sau poziționali și stereoizomeri ai diferitelor molecule. Ele sunt prezente în practic toate organismele celulare, îndeplinind funcții în diverse contexte.
Enzimele din această clasă acționează asupra unui singur substrat, în ciuda faptului că unele pot fi asociate covalent cu cofactori, ioni, printre altele. Prin urmare, reacția generală poate fi văzută astfel:
XY → YX
Reacțiile catalizate de aceste enzime implică o rearanjare internă a legăturilor, ceea ce poate însemna schimbări în poziția grupelor funcționale, în poziția legăturilor duble între carbuni, printre altele, fără modificări în formula moleculară a substratului.
Mecanismul de acțiune al izopentenilului pirofosfat Isomeraza care catalizează izomerizarea izofentenil pirofosfatului către dimetilalil pirofosfat (Sursa: Yjlu22 prin Wikimedia Commons)
Izomerazele îndeplinesc funcții diverse într-o mare varietate de procese biologice, în cadrul cărora este posibil să includem căi metabolice, diviziune celulară, replicarea ADN-ului, pentru a numi câteva.
Izomerazele au fost primele enzime utilizate industrial pentru producția de siropuri și alte alimente zaharoase, datorită capacității lor de a interconecta izomerii diferitelor tipuri de carbohidrați.
Procese biologice la care participă
Izomerazele participă la multiple procese celulare vitale. Printre cele mai proeminente se numără replicarea și ambalarea ADN-ului, catalizate de topoizomeraze. Aceste evenimente sunt cruciale pentru replicarea acidului nucleic, precum și pentru condensarea sa înainte de divizarea celulelor.
Glicoliza, una dintre căile metabolice centrale din celulă, include cel puțin trei enzime izomerice, și anume, izomeraza fosfoglucoză, izomeraza de fosfat glucoză și mutaza fosfogliceraților.
Conversia UDP-galactoză în UDP-glucoză în calea catabolismului galactozei se realizează prin acțiunea unei epimeraze. La oameni, această enzimă este cunoscută sub denumirea de UDP-glucoză 4-epimerază.
Plierea proteinelor este un proces esențial pentru funcția multor enzime din natură. Enzima proteină-disulfură izomerază ajută la plierea proteinelor care conțin punți disulfură modificând poziția lor în moleculele pe care le folosește ca substrat.
Caracteristici
Funcția principală a enzimelor aparținând clasei izomerazelor poate fi văzută ca transformarea unui substrat printr-o modificare structurală mică, pentru a-l face susceptibil la prelucrarea ulterioară de către enzimele în aval pe o cale metabolică, de exemplu.
Un exemplu de izomerizare este schimbarea de la grupul fosfat în poziția 3 la carbon în poziția 2 a 3-fosfoglicerului pentru a-l transforma în 2-fosfoglicrat, catalizat de mutarea enzimei fosfoglicerate în calea glicolitică, generând astfel un compus energetic mai mare care este un substrat funcțional al enolazei.
Nomenclatură
Clasificarea izomerazelor respectă regulile generale pentru clasificarea enzimelor propuse de Comisia Enzimelor în 1961, în care fiecare enzimă primește un cod numeric pentru clasificarea sa.
Poziția numerelor din codul menționat indică fiecare dintre diviziile sau categoriile din clasificare, iar aceste numere sunt precedate de literele „CE”.
Pentru izomeraze, primul număr reprezintă clasa enzimelor, al doilea denotă tipul de izomerizare pe care o realizează, iar al treilea substratul pe care acționează.
Nomenclatura clasei izomerazelor este EC.5. Are șapte subclase, astfel vor fi găsite enzime cu codul de la EC.5.1 la EC.5.6. Există o a șasea „sub-clasă” de izomeraze cunoscute sub numele de „alte izomeraze”, al căror cod este EC.5.99, deoarece include enzime cu diferite funcții de izomerază.
Denotarea subclaselor se face în principal în funcție de tipul de izomerizare pe care le realizează aceste enzime. În ciuda acestui fapt, ele pot primi, de asemenea, nume precum racemazele, epimerasele, cis-trans-izomerasele, izomerazele, tautomerasele, mutazele sau ciclo-izomerazele.
subclase
Există 7 clase de enzime din familia izomerazei:
EC.5.1 Racemaze și epimeraze
Acestea catalizează formarea amestecurilor racemice bazate pe poziția α-carbon. Aceștia pot acționa asupra aminoacizilor și derivaților (EC.5.1.1), asupra grupărilor și derivaților hidroxi-acid (EC.5.1.2), asupra carbohidraților și derivaților (EC.5.1.3) și alții (EC.5.1.99).
EC.5.2
Acestea catalizează conversia dintre cis și formele izomerice trans ale diferitelor molecule.
EC.5.3 Izomeraze intramoleculare
Aceste enzime sunt responsabile de izomerizarea porțiunilor interne din aceeași moleculă. Există unele care efectuează reacții redox, în care donatorul și acceptorul de electroni este aceeași moleculă, deci nu sunt clasificați ca oxidoreductaze.
Ele pot acționa transformând aldoze și cetetoze (EC.5.3.1), pe grupuri ceto și enol (EC.5.3.2), schimbând poziția legăturilor duble CC (EC.5.3.3), a legăturilor disulfură SS ( EC.5.3.4) și alte „oxidoreductaze” (EC.5.3.99).
EC.5.4 Transferaze intramoleculare (mutaze)
Aceste enzime catalizează schimbările de poziție ale diferitelor grupări din cadrul aceleiași molecule. Acestea sunt clasificate în funcție de tipul de grup pe care îl „mișcă”.
Există fosfomuttasele (EC.5.4.1), cele care transferă grupări amino (EC.5.4.2), cele care transferă grupări hidroxil (EC.5.4.3) și cele care transferă alte tipuri de grupuri (EC.5.4. 99).
EC.5.5 liaze intramoleculare
Acestea catalizează „eliminarea” unei grupe care face parte dintr-o moleculă, dar este încă legată covalent de ea.
EC.5.6 Izomeraze care modifică conformația macromoleculară
Acestea pot acționa modificând conformația polipeptidelor (EC.5.6.1) sau a acizilor nucleici (EC.5.6.2).
EC.5.99 Alte izomeraze
Această subclasă reunește enzime precum tiocianatul izomerază și 2-hidroxicrom-2-carboxilat izomeraza.
Referințe
- Adams, E. (1972). Aminoacizi Racemaze și epimeraze. Enzimele, 6, 479–507.
- Boyce, S., & College, T. (2005). Clasificarea și nomenclatura enzimelor. Enciclopedia științelor vieții, 1–11.
- Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL, & Chen, YZ (2004). Clasificare familială enzimatică de către mașini de asistență vectorială. Proteine: structură, funcție și bioinformatică, 55, 66–76.
- Dugave, C., & Demange, L. (2003). Cis - Izomerizarea trans a moleculelor organice și a biomoleculelor: implicații și aplicații. Recenzii chimice, 103, 2475-2532.
- Enciclopedia Britannica. (2018). Preluat pe 3 martie 2019, de pe britannica.com
- Freedman, RB, Hirst, TR, & Tuite, MF (1994). Izomeraza de disulfură proteică: construirea punților în plierea proteinelor. TIBS, 19, 331–336.
- Murzin, A. (1996). Clasificarea structurală a proteinelor: noi superfamilii Alexey G Murzin. Clasificarea structurală a proteinelor: Superfamilii noi, 6, 386–394.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Principiile biochimiei Lehninger. Ediții Omega (ediția a 5-a).
- Comitetul Nomenclaturii Uniunii Internaționale de Biochimie și Biologie Moleculară (NC-IUBMB). (2019). Preluat de la qmul.ac.uk
- Thoden, JB, Frey, PA, & Holden, HM (1996). Structura moleculară a complexului abortiv NADH / UDP-glucoză din UDP-galactoză 4-Epimeraza din Escherichia coli: Implicații pentru mecanismul catalitic. Biochimie, 35, 5137-5144.