HOLOENZIMA: CARACTERISTICI, FUNCȚII ȘI EXEMPLE - BIOLOGIE

O holoenzima este o enzimă care este formată dintr-o parte proteică numită apoenzimă combinată cu o moleculă non-proteică numită cofactor. Nici apoenzima și nici cofactorul nu sunt active atunci când sunt separat; adică pentru a funcționa trebuie să fie cuplate.

Astfel, holoenzimele sunt enzimele combinate și, în consecință, sunt active catalitic. Enzimele sunt un tip de biomolecule a căror funcție este practic să crească viteza reacțiilor celulare. Unele enzime au nevoie de ajutorul altor molecule, numite cofactori.

Apoenzima + cofactor = holoenzima

Cofactorii completează apoenzimele și formează o holoenzimă activă care realizează cataliza. Acele enzime care necesită un anumit cofactor sunt cunoscute sub denumirea de enzime conjugate. Acestea au două componente principale: cofactorul, care poate fi un ion metalic (anorganic) sau o moleculă organică; apoenzima, parte proteică.

caracteristici

Format din apoenzime și cofactori

Apoenzimele reprezintă partea proteică a complexului, iar cofactorii pot fi ioni sau molecule organice.

Aceștia recunosc o varietate de cofactori

Există mai multe tipuri de cofactori care ajută la formarea holoenzimelor. Câteva exemple sunt coenzimele și vitaminele comune, de exemplu: vitamina B, FAD, NAD +, vitamina C și coenzima A.

Unii cofactori cu ioni metalici, de exemplu: cupru, fier, zinc, calciu și magneziu, printre altele. O altă clasă de cofactori sunt așa-numitele grupuri protetice.

Unirea temporară sau permanentă

Cofactorii se pot lega la apoenzime cu intensitate diferită. În unele cazuri, uniunea este slabă și temporară, în alte cazuri uniunea este atât de puternică încât este permanentă.

În cazurile în care legarea este temporară, când cofactorul este îndepărtat din holoenzimă, acesta se întoarce înapoi la apoenzimă și încetează să mai fie activ.

Funcţie

Holoenzima este o enzimă gata să își exercite funcția catalitică; adică să accelerăm anumite reacții chimice care sunt generate în diferite zone.

Funcțiile pot varia în funcție de acțiunea specifică a holoenzimei. Printre cele mai importante, iese în evidență ADN polimeraza, a cărei funcție este de a asigura copierea ADN-ului.

Exemple de holoenzime comune

ARN polimeraza

ARN polimeraza este o holoenzimă care catalizează reacția de sinteză a ARN. Această holoenzimă este necesară pentru a construi catene de ARN din catene șablon ADN care funcționează ca șabloane în timpul procesului de transcriere.

Funcția sa este de a adăuga ribonucleotide la capătul 3 al unei molecule de ARN în creștere. În procariote, apoenzima ARN-polimerazei are nevoie de un cofactor numit sigma 70.

ADN polimeraza

ADN-polimeraza este de asemenea o holoenzimă care catalizează reacția de polimerizare a ADN-ului. Această enzimă îndeplinește o funcție foarte importantă pentru celule, deoarece este responsabilă de replicarea informațiilor genetice.

ADN-polimeraza are nevoie de un ion încărcat pozitiv, de obicei magneziu, pentru a-și îndeplini funcția.

Există mai multe tipuri de ADN polimerază: ADN polimeraza III este o holoenzimă care are două enzime de bază (Pol III), fiecare compusă din trei subunități (α, ɛ și θ), o clemă glisantă care are două subunități beta și un complex de fixarea sarcinii care are mai multe subunități (δ, τ, γ, ψ și χ).

Anhidrazei carbonice

Anhidraza carbonică, numită și carbonat dehidratază, aparține unei familii de holoenzime care catalizează conversia rapidă a dioxidului de carbon (CO2) și a apei (H20) în bicarbonat (H2CO3) și protoni (H +).

Enzima necesită un ion de zinc (Zn + 2) ca cofactor pentru a-și îndeplini funcția. Reacția catalizată de anhidraza carbonică este reversibilă, din acest motiv activitatea sa este considerată importantă, deoarece ajută la menținerea echilibrului acido-bazic între sânge și țesuturi.

Hemoglobină

Hemoglobina este o holoenzimă foarte importantă pentru transportul gazelor în țesuturile animale. Această proteină prezentă în globulele roșii conține fier (Fe + 2), iar funcția sa este de a transporta oxigenul din plămâni în alte zone ale corpului.

Structura moleculară a hemoglobinei este un tetramer, ceea ce înseamnă că este compus din 4 lanțuri sau subunități polipeptidice.

Fiecare subunitate a acestei holoenzime conține o grupare heme și fiecare grupă heme conține un atom de fier care se poate lega de moleculele de oxigen. Grupa hemo a hemoglobinei este grupa sa protetică, necesară funcției sale catalitice.

Citocrom oxidaza

Citocrom oxidaza este o enzimă care participă la procesele de producție de energie, care sunt realizate în mitocondrii aproape toate ființele vii.

Este o holoenzimă complexă care necesită colaborarea anumitor cofactori, ioni de fier și cupru, pentru a cataliza reacția transferului de electroni și a producției de ATP.

Piruvat kinază

Piruvatul kinazei este o altă holoenzimă importantă pentru toate celulele, deoarece participă la una dintre căile metabolice universale: glicoliza.

Funcția sa este de a cataliza transferul unei grupări fosfat dintr-o moleculă numită fosfenolpiruvat într-o altă moleculă numită adenozină difosfat, pentru a forma ATP și piruvat.

Apoenzima necesită cationi de potasiu (K`) și magneziu (Mg + 2) ca cofactori pentru a forma holoenzima funcțională.

Piruvat carboxilază

Un alt exemplu important este piruvatul carboxilază, o holoenzimă care catalizează transferul unei grupări carboxil la o moleculă de piruvat. Astfel, piruvatul este transformat în oxaloacetat, un intermediar important în metabolism.

Pentru a fi activ funcțional, apoenzima piruvat carboxilază necesită un cofactor numit biotină.

Acetil CoA carboxilază

Acetil-CoA carboxilază este o holoenzimă al cărui cofactor, după cum îi spune numele, este coenzima A.

Când apoenzima și coenzima A sunt cuplate, holoenzima este catalitică activă pentru a-și îndeplini funcția: transferă o grupare carboxil în acetil-CoA pentru a o transforma în coenzima malonilică A (malonil-CoA).

Acetil-CoA îndeplinește funcții importante atât în celulele animale, cât și în celulele vegetale.

Monoamin oxidaza

Aceasta este o holoenzimă importantă în sistemul nervos uman, funcția sa este de a promova degradarea anumitor neurotransmițători.

Pentru ca monoamina oxidaza să fie activă catalitic, trebuie să se lege covalent de cofactorul său, dinucleotida de flavin adenină (FAD).

Lactat dehidrogenază

Lactatul dehidrogenazei este o holoenzimă importantă pentru toate ființele vii, în special în țesuturile care consumă multă energie, precum inima, creierul, ficatul, mușchiul scheletului, plămânii, printre altele.

Această enzimă necesită prezența cofactorului său, nicotinamidă adenină dinucleotidă (NAD), pentru a cataliza piruvatul la reacția de conversie a lactatului.

catalazei

Catalasa este o holoenzimă importantă în prevenirea toxicității celulare. Funcția sa este de a descompune peroxidul de hidrogen, produs al metabolismului celular, în oxigen și apă.

Apoenzima catalazei necesită activarea a doi cofactori: un ion de mangan și o grupare protetică HEMO, similară cu cea a hemoglobinei.

Referințe

Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Studiu preliminar asupra lactatului dehidrogenazei serice (LDH) - Biomarker prognostic la sânul carcinomului. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Structura domeniului biotinil al acetil-coenzimei O carboxilază determinată prin etapizarea MAD. Structura, 3 (12), 1407–1419.
Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochimie (ediția a VIII-a). WH Freeman and Company.
Butt, AA, Michaels, S., și Kissinger, P. (2002). Asocierea nivelului de lactat dehidrogenază seric cu infecții oportuniste selectate și progresia HIV. Revista internațională a bolilor infecțioase, 6 (3), 178-181.
Fegler, J. (1944). Funcția anhidrazei carbonice în sânge. Natura, 137–38.
Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Structuri și mecanism al familiei monoaminoxidazei. Concepte biomoleculare, 2 (5), 365–377.
Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Piruvat kinaza M2 umană: o proteină multifuncțională. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Structura, mecanismul și reglarea piruvatului carboxilazei. Jurnalul biochimic, 413 (3), 369-387.
Muirhead, H. (1990). Izoenzimele piruvat kinazei. Tranzacțiile societății biochimice, 18, 193-196.
Solomon, E., Berg, L. și Martin, D. (2004). Biologie (ediția a 7-a) Cengage Learning.
Supuran, CT (2016). Structura și funcția anhidrazei carbonice. Jurnalul biochimic, 473 (14), 2023-2032.
Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamine oxidase: certitudini și incertitudini. Actuală Chimie Medicinală, 11 (15), 1965–1982.
Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentele biochimiei: viața la nivel molecular (ediția a 5-a). Wiley.
Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Este lactatul mai mare un indicator al riscului metastatic al tumorilor Un studiu pilot MRS folosind hiperpolarizat13C-piruvat. Radiologie academică, 21 (2), 223–231.

HOLOENZIMA: CARACTERISTICI, FUNCȚII ȘI EXEMPLE - BIOLOGIE - 2025