HISTIDINĂ: CARACTERISTICI, STRUCTURĂ, FUNCȚII, ALIMENTE - BIOLOGIE - 2025

Histidină (His, H) este un aminoacid utilizat pentru sinteza proteinelor. Este o moleculă hidrofilă, deci este, în general, orientată spre exteriorul structurilor proteice atunci când se află într-un mediu lichid.

Este considerat un aminoacid esențial pentru copiii în creștere, deoarece nu îl produc. La adulți există o producție mică de histidină, dar este insuficient pentru a furniza cerințele zilnice, motiv pentru care este considerat un aminoacid semi-esențial.

Structura chimică a aminoacidului Histidine (Sursa: Borb, prin Wikimedia Commons)

Pentru animale și om, histidina este un aminoacid esențial sau cel puțin semi-esențial, cu toate acestea, plantele, ciupercile și microorganismele produc eficient histidina de care au nevoie și fac parte din sursele alimentare de histidină, pe lângă proteine. animale.

Histidina îndeplinește funcții fiziologice foarte importante la om, cum ar fi: făcând parte din centrele active ale multor enzime, participând la creștere, în sistemul imunitar și la formarea mielinei în fibrele nervoase, printre altele.

Biosinteza histidinei este un proces complex care are loc în principal în ficat și necesită 9 până la 11 pași enzimatici. Degradarea acestuia are loc în ficat și piele și trece prin formarea de glutamat, urmând apoi diferite rute.

Multe alimente sunt bogate în histidină, cum ar fi proteine ​​animale, cum ar fi carne și produse lactate, precum și proteine ​​vegetale. Acestea oferă o mare parte din cerințele zilnice de histidină de care organismul nostru are nevoie pentru a funcționa corect.

Deficitul de histidină sau excesul cauzat de probleme metabolice sau de transport ereditare sau insuficiența dietetică a aportului sunt legate de unele probleme importante care afectează sănătatea atât la copii, cât și la adulți. Aportul suficient de histidină vă permite să mențineți o viață sănătoasă și sănătoasă în majoritatea cazurilor.

caracteristici

O caracteristică izbitoare a histidinei este aceea că poate fi transformată în histamină, o substanță care este implicată activ în multe reacții alergice și inflamatorii.

La peștii expuși la mediu fără o refrigerare suficientă, bacteriile pot converti histidina în histamină și de aceea, atunci când sunt ingerate, provoacă intoxicații alimentare.

O altă caracteristică a acestui aminoacid este faptul că este unul dintre puținele, dintre cele 22 existente, care ionizează în intervalul fiziologic de pH (în jur de 7,4) și, prin urmare, poate participa activ la situsul catalitic al multor enzime.

În molecula de hemoglobină, histidina proximală este unul dintre liganzii grupului hemo. Cu alte cuvinte, acest aminoacid participă la funcția de transport a oxigenului a hemoglobinei și este esențial pentru sinteza acestei proteine, precum și pentru cea a mioglobinei, care este cunoscută și sub denumirea de „hemoglobină musculară”.

Structura

Histidina este un aminoacid polar bazic hidrofil , clasificat în aminoacizii esențiali, deoarece nu poate fi sintetizat de animale. Cu toate acestea, și așa cum s-a menționat anterior, este sintetizat de bacterii, ciuperci și plante.

La copiii în creștere, histidina este absolut necesară; adultul îl poate sintetiza, dar nu este clar dacă aceasta satisface nevoile zilnice de histidină, deci trebuie ingerată cu dieta.

Ca toate aminoacizii, histidina are un α-carbon la care sunt atașate o grupare amino, o grupare carboxil, un atom de hidrogen și o lanț lateral.

Lanțul lateral al acestui aminoacid este format dintr-un inel imidazol care, la pH fiziologic, protonează și capătă o încărcare pozitivă și se numește "imidazolium" prescurtat ca ImH +.

Împreună cu lizina și arginina, histidina formează grupul de aminoacizi de bază. Dintre cele trei, histidina este cea mai puțin bazică și inelul său de imidazol se poate deprotona la pH-ul apropiat de 6.

Deoarece la pH-ul fiziologic histidina poate schimba protoni, tinde să participe la cataliza enzimatică care implică transferul protonilor. De asemenea, deoarece este un aminoacid polar, se găsește de obicei pe suprafața exterioară a proteinelor, unde se poate hidrata într-un mediu apos.

Caracteristici

Ca parte a site-ului activ al enzimelor

Histidina este necesară pentru sinteza multor proteine, în special enzime ale căror centre active au acest aminoacid în structura lor. Face parte din centrul activ al aldolazelor la mamifere, unde funcționează ca donator de protoni.

Se găsește în centrul activ al carboxipeptidazei A, o enzimă pancreatică care are un situs alcătuit din Zn și histidină. În mutasa enzimelor glicolitice fosfoglicrate, în centrul său activ există două reziduuri de histidină care acționează ca acceptoare sau donatoare de grupări fosforil.

Se găsește, de asemenea, în situsul activ al enzimelor precum gliceraldehida 3-fosfat dehidrogenază, lactat dehidrogenază, papaină, chimotripsină, RNază A și histidină amoniac liza (histidază). Mai mult, este un inhibitor alosteric al enzimei glutamina sintaza.

Alte funcții

Acest aminoacid are o importanță deosebită pentru organism, deoarece decarboxilarea sa prin histidină decarboxilază produce histamină, un vasodilatator puternic legat de reacțiile inflamatorii și alergice, prezent în intestin și în granulele celulelor sistemului fagocitic mononuclear.

Histidina este produsă de neuroni ai sistemului nervos central cu funcții neuromodulatoare.

Este necesar pentru formarea tecilor de mielină a fibrelor nervoase, deci are un rol important în transmiterea impulsurilor electrice din ele.

Alături de hormonul de creștere și alți aminoacizi, histidina contribuie la mecanismele de reparație a țesuturilor, în principal în sistemul cardiovascular.

Unele caracteristici suplimentare includ:

- Contribuie la detoxifierea unor metale grele, deoarece acționează ca un chelator.

- Protejează împotriva deteriorarii radiațiilor.

- Participă la formarea globulelor roșii și albe din sânge.

- Este necesar pentru formarea hemoglobinei.

- Ajută la combaterea unor efecte negative ale artritei reumatoide, cum ar fi inflamația și lipsa de mobilitate.

- Este un aminoacid important pentru regenerarea, creșterea și funcția sexuală a părului.

Carnosina, anserina și homocarnosina sunt dipeptide formate din histidină. Primele două se găsesc în mușchi și au funcții importante ca tampoane și ca activatori ai miosinei ATPazei.

Homocarnosina este produsă în creier în cantități de 100 de ori mai mari decât carnosina în mușchiul scheletului.

biosinteza

Histidina își obține scheletul de carbon din 5-fosfat de riboză. În bacteriile E. Coli, acest aminoacid este produs din acest compus prin 11 etape enzimatice:

1. Prima etapă a sintezei constă în transferul unui fosforibozil din ATP în carbonul 1 al ribosului 5-fosfat, generând 5-fosforibosil-1-pirofosfat (PRPP). Enzima fosforibosil-pirofosfat sintaza (PRPP sintaza) catalizează această reacție.
2. Apoi are loc transferul grupei pirofosfat de la carbonul 1 la N-1 de ATP și se produce N1- (5'-fosforibosil) -ATP. Enzima care catalizează această reacție este ATP fosforibosiltransferaza.
3. Prin acțiunea fosforibosil-ATP-pirofosfat hidroxilazei, legătura α, β-pirofosfat a ATP este hidrolizată și se formează N1- (5'-fosforibosil) -AMP.
4. Enzima fosforibosil-AMP ciclohidilaza deschide inelul purinic între N-1 și C-6 și se formează ribonucleotida N1- (5'-fosforibosil formimino) -5-aminoimidazol-4-carboxamidă-1-ribonucleotidă.
5. Apoi, inelul de ribofuranoză care provine de la PRPP se deschide și este izomerizat într-o ketoză, formând N1- (5'-fosforibosil formimino) -5-aminoimidazol-4-carboxamidă-1-ribonucleotidă prin efectul unei enzime izomerase.
6. Enzima aminotransferaza transferă grupa amido de la glutamină, care este transformată în glutamat și rupe legătura formimino, eliberând astfel 5-aminoimidazol-carboxamidă-1-ribonucleotidă și generând fosfat de glicerol imidazol.
7. O moleculă de apă este îndepărtată din fosfat de imidazol glicerol prin intermediul imidazol glicerol fosfat dehidratazei și se formează fosfat de imidazol acetol.
8. O grupare amino este transferată în fosfat de imidazol acetol prin histidinol fosfat transaminază și se formează histidinol fosfat.
9. Grupul ester fosforic al fosfatului de histidinol este hidrolizat pentru a forma histidinol. Histidinol fosfatazul catalizează această reacție.
10. Ulterior, histidinolul este oxidat de histidinol dehidrogenaza și se formează histidinal.
11. Histidinol dehidrogenaza în sine oxidează histidinalul și îl transformă în histidină.

Prima enzimă a căii biosintetice a histidinei este inhibată de produsul căii, adică histidina participă la inhibarea alosterică a ATP fosforibosiltransferazei, care reprezintă principalul mecanism de reglare a căii.

Degradare

Histidina, prolina, glutamatul, arginina și glutamina sunt aminoacizi care, atunci când sunt degradate, ajung să formeze α-cetoglutarat. Patru dintre ele sunt transformate pentru prima dată în glutamat, care prin transaminare dă naștere la α-cetoglutarat.

Histidina, prin histidinază, pierde grupa a-amino pentru a deveni urocanat. Apoi, urocanază hidratează pozițiile 1 și 4 ale urocanatului, formând 4-imidazolonă-5-propionat. Ulterior, are loc hidroliza grupării imino a 4-imidazolonei-5-propionatului, formând N-formiminoglutamatul.

Această din urmă reacție implică transferul de formil de la N-formiminoglutamat în tetrahidrofolat, care funcționează cu enzima glutamat formimină transferază. Produsele finale ale acestei reacții sunt glutamatul și tetrahidrofolatul N5-formimino.

Α-cetoglutaratul este format prin transaminarea glutamatului. Α-Ketoglutaratul este un intermediar în ciclul Krebs și poate intra și pe calea gluconeogenă pentru formarea glucozei.

Grupul amino de glutamat intră în ciclul de producție a ureei pentru a fi eliminat în urină. Toate aceste reacții apar în ficat și unele dintre ele în piele.

Alimente bogate în histidină

Nevoile zilnice de histidină sunt de aproximativ 10 până la 11 mg pe kg de greutate corporală pe zi. La copiii în creștere, histidina este un aminoacid esențial care trebuie furnizat prin dietă.

La alte animale, histidina este de asemenea un aminoacid esențial, iar cei care sunt crescuți în grajduri trebuie să primească histidină pentru a-și menține nivelul normal de hemoglobină.

Alimentele bogate în histidină includ:

- Carne de vită, miel, carne de porc, pui și curcan. Se găsește, de asemenea, în pești precum ton (chiar conserve), somon, păstrăv, smântână și roșu, precum și în unele crustacee.

- Laptele și derivații săi, în special în brânzeturile mature, cum ar fi parmezanul, gruyère, brânza elvețiană și gouda, printre altele. În creme, zer, iaurt și smântână.

- Soia și fructe uscate, cum ar fi nucile și semințele. În floarea soarelui, dovleac, pepene verde, susan, migdale, fistic, unt de arahide și semințe de chia.

- Ouă și fasole sau fasole albă.

- Cereale integrale precum quinoa, grâu, orez brun etc.

Beneficiile aportului său

Există o serie de afecțiuni patologice în care histidina poate fi utilă ca adjuvant al tratamentului.

Printre aceste patologii putem numi artrita reumatoidă, hipertensiune arterială (deoarece a fost descris un efect hipotensiv al histidinei), în infecții, frigiditate și impotență sexuală, intoxicații cu metale grele, sinovită toxică, neurită, vărsături ale sarcinii, tulburări cardiovasculare și de auz, ulcere și anemie.

La nivelul pielii, degradarea histidinei consumate produce acid urocanic, care este capabil să protejeze pielea prin absorbția razelor ultraviolete.

Consumul excesiv de histidină de către persoanele sănătoase nu produce modificări majore, deoarece este degradat rapid. Cu toate acestea, utilizarea suplimentelor alimentare cu histidină ar trebui să fie restricționată la pacienții cu probleme hepatice și / sau renale severe.

Tulburări de deficiență

Deficitul de histidină este legat de modificările răspunsului imun datorită scăderii producției de histamină și celule albe din sânge, acumulării de radicali liberi și malformațiilor sau nanismului la fături.

Au fost de asemenea raportate probleme osoase, surditate și anemie asociate cu deficiență de histidină.

Boala Hartnup este o afecțiune ereditară care afectează transportul histidinei și triptofanului prin mucoasa intestinului subțire și rinichi, provocând o deficiență de ambii aminoacizi.

Cele mai relevante manifestări clinice sunt apariția leziunilor solzoase și roșii pe piele după expunerea la soare, diverse grade de tulburare de mișcare și unele simptome ale bolilor psihiatrice.

Histidinemia este o boală autosomală recesivă caracterizată printr-o deficiență de enzimă histidază, care determină un nivel crescut de histidină în sânge și urină.

În consecință, acești pacienți nu pot degrada histidina în acid urocanic din ficat și piele. Această boală este însoțită de retard mental moderat, defecte în vorbire și memorie auditivă, fără surditate.

Restricția aportului de histidină ca tratament nu a fost eficientă în generarea ameliorării clinice și prezintă riscul de a genera tulburări de creștere la copiii afectați de această boală.

Referințe

1. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochimie (ediția a III-a). San Francisco, California: Pearson.
2. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (ediția a 28-a). McGraw-Hill Medical.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Principiile biochimiei Lehninger. Ediții Omega (ediția a 5-a). doi.org
4. Pencharz, P., Farri, L., & Papageorgiou, A. (1983). Efectele laptelui uman și formulele cu conținut redus de proteine ​​asupra ratei cifrei de afaceri totale a proteinelor din organism și a excreției urinare de 3-metilhistidină a sugarilor prematuri. Științe clinice, 64, 611-616.
5. Song, BC, Joo, N., Aldini, G., & Yeum, K. (2014). Funcțiile biologice ale histidinei-dipeptidelor și sindromului metabolic. Cercetare și practică nutrițională, 8 (1), 3-10.