HIDROLAZE: STRUCTURĂ, FUNCȚII, EXEMPLE - BIOLOGIE - 2025

Cele hidrolazelor sunt enzime care sunt responsabile pentru hidrolizarea diferite tipuri de legături chimice în mulți compuși diferiți. Printre principalele legături pe care le hidrolizează sunt legăturile esterice, glicozidice și peptidice.

În cadrul grupului de hidrolaze, peste 200 de enzime diferite au fost clasificate, grupate în cel puțin 13 seturi individuale; clasificarea lor se bazează în esență pe tipul de compus chimic care servește ca substrat al acestora.

Modelare grafică cu instrumente de bioinformatică a structurii unei hidrolază (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD din cadrul Institutului European de Bioinformatică via Wikimedia Commons)

Hidrolazele sunt esențiale pentru digestia alimentelor în intestinele animalelor, deoarece sunt responsabile de degradarea unei mari părți a legăturilor care alcătuiesc structurile de carbon ale alimentelor pe care le mănâncă.

Aceste enzime funcționează în medii apoase, deoarece au nevoie de molecule de apă în jurul lor pentru a se adăuga la compuși odată ce moleculele sunt clivate. În cuvinte simple, hidrolazele realizează o cataliză hidrolitică a compușilor pe care acționează.

De exemplu, când o hidrolază rupe o legătură covalentă CC, rezultatul este de obicei o grupare C-OH și o grupare CH.

Structura

La fel ca multe enzime, hidrolazele sunt proteine ​​globulare organizate în structuri complexe care se organizează prin interacțiuni intramoleculare.

Hidrolazele, ca toate enzimele, se leagă la una sau mai multe molecule de substrat dintr-o regiune a structurii lor cunoscută sub denumirea de „situs activ”. Acest site este un buzunar sau fanta înconjurat de multe resturi de aminoacizi care facilitează prinderea sau atașarea substratului.

Fiecare tip de hidrolază este specific pentru un substrat dat, care este determinat de structura sa terțiară și de conformația aminoacizilor care alcătuiesc situsul său activ. Această specificitate a fost ridicată în mod didactic de către Emil Fischer ca un fel de „blocare și cheie”.

Acum se știe că substratul induce, în general, modificări sau distorsiuni în conformarea enzimelor și că, la rândul lor, enzimele denaturează structura substratului pentru a-l „încadra” în locul său activ.

Caracteristici

Toate hidrolazele au funcția principală de a rupe legăturile chimice între doi compuși sau în structura aceleiași molecule.

Există hidrolaze pentru a rupe aproape orice tip de legătură: unii degradează legăturile esterice între carbohidrați, altele legăturile peptidice dintre aminoacizii proteinelor, alții legăturile carboxilice etc.

Scopul hidrolizei legăturilor chimice catalizate de o enzimă hidrolază variază considerabil. Liozima, de exemplu, este responsabilă pentru hidroliza legăturilor chimice cu scopul de a proteja organismul care o sintetizează.

Această enzimă descompune legăturile care țin compușii împreună în peretele celular al bacteriilor, cu scopul de a proteja corpul uman de proliferarea bacteriană și posibilele infecții.

Nucleazele sunt enzime „fosfataze” care au capacitatea de a degrada acizii nucleici, care pot reprezenta și un mecanism celular de apărare împotriva virusurilor ADN sau ARN.

Alte hidrolaze, cum ar fi cele de tipul "serin proteazelor", degradează legăturile peptidice ale proteinelor din tractul digestiv pentru a face ca aminoacizii să fie asimilabili în epiteliul gastrointestinal.

Hidrolazele sunt chiar implicate în diferite evenimente de producție de energie în metabolismul celulelor, deoarece fosfatazele catalizează eliberarea de molecule de fosfat din substraturi cu energie mare, cum ar fi piruvatul, în glicoliză.

Exemple de hidrolaze

Printre marea diversitate de hidrolaze identificate de oamenii de știință, unii au fost studiați cu accent mai mare decât alții, deoarece sunt implicați în multe procese esențiale pentru viața celulară.

Acestea includ lizozima, serin proteazele, fosfatazele de tip endonuclează și glucozidazele sau glicozilazele.

Lizozimul

Enzimele de acest tip descompun straturile de peptidoglican ale peretelui celular al bacteriilor gram pozitive. De obicei, aceasta sfârșește provocând o liză totală a bacteriilor.

Liziozimele apără corpul animalelor de infecțiile bacteriene și sunt abundente în secrețiile corpului în țesuturile care sunt în contact cu mediul, cum ar fi lacrimile, saliva și mucusul.

Lizozima cu ouă de pui a fost prima structură proteică care a fost cristalizată prin razele X. Această cristalizare a fost realizată de David Phillips, în 1965, la Royal Institute of London.

Situsul activ al acestei enzime este compus din peptidă Asparagine-Alanină-Metionină-Asparagină-Alanină-Glicină-Asparagină-Alanină-Metionină (NAM-NAG-NAM).

Serin proteaze

Enzimele din această grupă sunt responsabile de hidrolizarea legăturilor peptidice din peptide și proteine. Cele mai frecvent studiate sunt tripsina și chimotripsina; cu toate acestea, există multe tipuri diferite de serin proteaze, care variază în ceea ce privește specificul substratului și mecanismul lor de cataliză.

„Proteazele serine” sunt caracterizate prin faptul că au un aminoacid nucleofil de tip serin în locul lor activ, care funcționează în ruperea legăturii peptidice dintre aminoacizi. Proteazele serine sunt de asemenea capabile să rupă o mare varietate de legături esterice.

Schema grafică a acțiunii unei serine protease care rupe o legătură peptidică în histidina aminoacidului (Sursa: Zephyris la limba engleză Wikipedia via Wikimedia Commons)

Aceste enzime taie peptide și proteine ​​nespecific. Cu toate acestea, toate peptidele și proteinele care trebuie tăiate trebuie să fie atașate la capătul N al legăturii peptidice la locul activ al enzimei.

Fiecare proteină serină taie cu precizie legătura de amidă care se formează între capătul C-terminal al aminoacidului la capătul carboxilic și aminoacidul amină care este spre capătul N-terminal al peptidei.

Fosfatazele de tip nucleaz

Aceste enzime catalizează clivajul legăturilor fosfodiester din zaharuri și fosfații bazelor azotate care alcătuiesc nucleotidele. Există multe tipuri diferite de aceste enzime, deoarece sunt specifice pentru tipul de acid nucleic și locul de clivaj.

Schema grafică a acțiunii unei endonucleaze care hidrolizează o legătură fosfodiester (Sursa: J3D3 via Wikimedia Commons)

Endonucleazele sunt indispensabile în domeniul biotehnologiei, deoarece permit oamenilor de știință să modifice genomurile organismelor prin tăierea și înlocuirea fragmentelor din informațiile genetice ale aproape oricărei celule.

Endonucleazele realizează clivajul bazelor azotate în trei etape. Primul este printr-un aminoacid nucleofil, apoi se formează o structură intermediară încărcată negativ, care atrage grupa fosfat și, în final, rupe legătura dintre ambele baze.

Referințe

1. Davies, G., & Henrissat, B. (1995). Structuri și mecanisme ale glicozil hidrolazelor. Structura, 3 (9), 853-859.
2. Lehninger, AL, Nelson, DL, Cox, MM, & Cox, MM (2005). Principiile biochimiei Lehninger. Macmillan.
3. Mathews, AP (1936). Principiile biochimiei. W. Lemn.
4. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, P., & Rodwell, V. (2009). Biochimia ilustrată a lui Harper. 28 (p. 588). New York: McGraw-Hill.
5. Ollis, DL, Cheah, E., Cygler, M., Dijkstra, B., Frolow, F., Franken, SM, … și Sussman, JL (1992). Plierea α / β hidrolază. Inginerie proteică, proiectare și selecție, 5 (3), 197-211.